Акуыз молекуласының конформациясы ондғы амин қышқылдарының кезектесуіне тәуелді
жүктеу/скачать 40,49 Kb.
|
ақуыздардың құрылыс мен қызметі
|
Клеткалар негізінен ақуыздардан тұралы, олардың тірі затының жартысынан астамы ақуыздардың үлесіне келеді. Ақуыздар клетканың құрылымы мен пішінін анықтайды, олар катализдің молекулярлық тану құралы болып табылады. ДНК-да клетканы құруға қажетті барлық информация болғанымен, ол клеткалық процестердің жүруіне тікелей қатыспайды, тек «академиялық » сипаттама сақталады. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл қасиет осы ақуызды кодтайтын генге тән емес. Компьютерлік терминологияны пайдалансақ нуклени қышқыддары — программалық қамтамасыз ету — клетканың ата-аналарынан алатын инструкциясы, ал ақуыздар «аппараттық қамтамасыз ету-есте сақталған программаны жүзеге асыратын физикалық механизмдер». Нуклеин қышқылдары мен белоктардың функциясында мұндай өзгешеліктер оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатымен түсіндірілсді. ДНК мен РНК молекулалары химиялық жағынан ете ұқсас пуклсотидтерден тұрады. Олар ірі молекула түзгенімен, молекулалардың қасиеттері нуклеотидтердің кезектесуіне байланысты емес. Керісінше ақуызлар 20 әртүрлі, бір-бірінс ұқсамайтыи аминқышкылдарынан құралған, олардың әрқайсысы өзіне ғана тән ерекше химиялық қасиетімен көрінеді. Осы алуан түрлілігі ортүрлі ақуыздардыц химиялық қасисттерінін универсалдығының негізіңде жатыр. Акуыз молекуласының конформациясы ондғы амин қышқылдарының кезектесуіне тәуелді. Полипептидтік тізбекте кептеген байлапыстар бойынша еркін айналу мүмкін, сондықтан кез-келген ақуыз молекуласы көптсгсн пішінде бола алады (конформацияда). Бірақ биологиялық жағдайда полипептидтік тізбек солардың ішінен тек бір конформацияда бола алады. Бір белгілі- бір конформация ғана тұрақты болады, ал қайсысы — бұл полипептидтік тізбектегі амин кышқылдарының орналасуына байланысты. Акуыздық молекуласын ашуға, яғни денатурациялауға болады, ол бастапқы конформациясын жоғалтып иілгіш полипептидтік тізбекке айналады (кейде жұмсақ жағдайда денатураиия қайтымды). Полипептидтік тізбектің оралуын бағыттайтын негізгі фактордың бірі-полярлық және полярлық емес бүйір (жанама) топтардың орналасуы. Ақуыз синтезі барысында оның көптеген гидрофобты бүйір топтары ақуыз глобуласының ішінде орналасуға тырысады. Ал полярлық топтар ақуыз молекуласының бетінде орналасуға тырысады да су және басқа да полярлық топтармен әрекеттеседі. Полипептидтік тізбекті құрайтын аминқышқылдары пептидтік байланыстармен байланысқан. Ақуыздардың пептидтік топтары полярлы,олар сутектік байланыстар түзеді. Цитоплазмадан тыс калған акуыздар, бір полипептидтік тізбектің әртүрлі бөліктерінің арасында қосымша коваленттік байланыстар тузе алады. Мысалы, дисульфидтік байланыстардың (5-5 көшірме) түзілуі. Оралған полинентидтік тізбекте көршілес орналасын қалған цистеиннің екі 5Н- топтары арасында орын алады. Ол клеткадан тыс ақуыздардыц кеністіктегі құрылымын тұрақтандырады. Амин қышқылдарыпың барлық жеке, өзара әсерлесуінің нәтижесінде ақуыз молекуласы спонтанды түрде өзіне тән конформацияға: әдетте жинақталған глобулярлы, кейде ұзынынан созылған фибриллярлы ие болады. Полипептидтік тізбектсгі амин қышқылдарының кезектссуінде оның оралуына қажетті барлық информация бар. Қазіргі уақытқа дейін акуыздың кеңістіктегі құрылымын деталды түрде толық білу үшін бұл информацияны қалай оқу керек екендігін анықтаған жоқпыз. Ақуыздын пішініи тек өте қиын ақуыз кристалдарының рентгеноструктуралық анализ әдісімен анықтайды. Қазір осы әдіспей 200-деп астам ақуыздар зерттелген. Олардың әрқайсысыйың конфигурациясы өте күрделі. β-қатпарлы қабатының құрылымы көптеген глобулярлық акуыздардың негізгі құрам бөлігін, яғни жүрегін (соге) құрайды. Антапараллельді β-қабат полипептидтік тізбектің бірнеше рет 180°-қа иілуі нәтижесінде түзілген. Мұндай құрылым тізбектің көршілес бөліктерініа пептидтік топтарыныц арасында сутектік байланыстың түзілуінен беріктігінің жоғары болуымен сипатталады. Сондықтан антипараллельді β-қабат глобулярлы ақуыз жиналатын каркас (қанқа) болып табылады. Антипараллельді тізбекке жақын параллельді β-қатпарлы қабат әдетте екі жағынан α-спиральдармеи жабылған. α-спираль полипептидтік тізбектің әрбір пептидтік тобының басқа пептадтік топтармен сутектік байланыстармен байланысуы нәтижесінде түзіледі. α-спираддың мұндай қысқа бөліктері көптеген глобулярлық ақуыздарда болады, ал көптеген структуралық (құрылымдық) ақуыздар (мысалы, терінің беріктігін арттыратын клетка ішілік α-кератин) цилиндр тәрізді ұзын α-спиралды бөліктерден тұрады (жібек материалының лизоцимі, шаш). Ақуыздардың құрылымы (структурасы) алуан түрілігімен сипатталады. Амин қышқылдарының жанама (бүйір) топтарының ерекшеліктері ақуыздардыд кеңістіктегі құрылымының мүмкін болатын пиптерініп де әртүрлі болуын қамтамассыз етеді. Ақуыздардың кеңістіктегі әр алуан структурасының екі шекті жағдайы болады. Біріншісі-клеткашілік матрикстің белоктарына жататын коллаген. Коллаген 3 жеке нолипептидтік тізбектердеп құралғаи. Олар пролипге бай және әрбір үшінші жағдайда глицин орналасады да үшеуі де бір бірін айналмп, үштік спіраль түзеді. Одан әрі молекулалардың регулярлық жинақталуы нәтижесінде дәнекер үлнасы түзіледі. Мысалы, сіңір. Бұларда коллагеннің көршілес молекулаларының лизинді қалдықтары ковалеінті байланыстармен тігілген. Нәтижесінде үлкен қысымды көтере алатын берік талшық түзілсді. Коллаген фибрилласының қысқа бөлігі Коллаген молекуласы Коллагенің үш спиралі Екінші шекті жағдай-клеткадан тыс белок-эластин. Оның құрамындағы салыстармалы түрде стректураланбаған полиптидік тізбектер коваленттік байланыстар есебінен созылған материал түзеді. Коллаген тәрізді эластин клеткадан тыс кеңістікке шығарылады. Бұл қасиет артерияларға, өкпеге зиянсыз созылу мен жиырылуға мүмкіндік береді. жүктеу/скачать 40,49 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|