34
жазықтықта
орналасқан, ал сутегі атомы мен радикал осы жа-
зықтыққа 109,28° бұрышпен бағытталған. Сонымен, көршілес
амин қышқыл калдығындағы сутегі атомы мен радикалдың ор-
наласуы қарама-қарсы. Полипептидтік
тізбек құрылысындағы
екінші бір ерекшелік – СО – NН – байланысының өзгешелігінде.
Бұл топтағы көміртегі мен азот арасындағы байланыс өзінің
арақашықтығы жағынан қос байланысқа жақын 0,132 нм (қос
байланыс С = N 0,127 нм, дара байланыс – С – N - 0,149 нм). Міне
осы жағдай белоктар мен полипептидтердің қасиетіне əсер етеді.
Полипептидтік тізбектің тағы бір ерекше қасиеті біртектес
– СО – NН – фрагменттерден тұратын тізбек өзінің химиялық
табиғаты жағынан əртектес бүйірлік топтармен қоршалған.
Бүйірлік топтар R–радикалдар
функционалдық жағынан алуан
түрлі. Олардың көпшілігінің құрамында бос амин немесе карбок-
сил топтары, гидроксилді, фенолды, амидті тағы да басқа функ-
ционалды топтары бар.
Белоктың көптеген қасиеттері, əсіресе,
олардың кеңістікте орналасуы осы радикалдармен анықталады.
Сонымен қатар, басқа факторлармен бірге белоктың
функционал-
ды активтілігіне əсер етеді.
Сонымен, амин қышқыл қалдықтары бір-бірімен пептидтік
байланыс арқылы байланыса отырып,
пептидтер, не белоктар
түзеді. Əдетте, пептидтер құрамында 20-ға дейін амин қышқыл
қалдықтары болса, онда оларды олигопептидтер деп,
ал құра-
мында амин қышқылдары 50-ге дейін болса, онда олар поли-
пептидтер, ал 50-ден астам амин қышқылы бар жəне молекула-
лық массасы 6
мыңнан жоғары болса, ондай полипептидтерді
белоктарға жатқызады. Молекулалық массасы ең төмен белок
- инсулин гормоны 51 амин қышқылдарының қалдықтарынан
тұрады.
Достарыңызбен бөлісу: