Казақстан республикасының денсаулық сақтау


Ферменттердің ингибиторлары



бет42/76
Дата25.11.2023
өлшемі1,73 Mb.
#127467
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   76
Байланысты:
ЭНЗИМОЛОГИЯ НЕГІЗДЕРІ (каз)-15

Ферменттердің ингибиторлары
Ингибиторлар ферменттермен әртүрлі дәрежедегі беріктікпен әрекеттеседі, сол себепті қайтымды және қайтымсыз болып бөлінеді. Әсер ету механизмі бойынша ингибирлену бәсекелес және бәсекелес емес болып бөлінеді. Ингибиторлар арнайлығы бар және арнайлығы жоқ болып бөлінеді. Арнайлығы бар-бір ферменттін активтілігін тежейді, ал арнайлығы жоқ-бір топ ферменттін.


Бәсекелес ингибирлену
Ингибиторлар құрылысы жағынан субстратпен ұқсас болады да ферменттің активті орталығымен байланыса алады.Фермент-ингибитор комплексі түзіледі. Сонымен бірге ингибитор ферменттің активті орталығын толығымен жаулап ала алмайды. Субстрат концентрациясын арттырғанда ингибитор әсері тежеледі. Мысалы, СДГ(сукцинатдегидрогеназа) ферментінің субстраты янтар қышқылы болса, малон және қымыздықсірке қышқылдары ингибиторлары болады, себебі оның активті орталығымен байланысып, осы ферментпен янтар қышқылының тотығу реакциясын тоқтата алады. Бәсекелес ингибиторларға сонымен қатар ағзаға енгізгенде метаболизмді тежейтін антиметаболиттер де жатады.

Қымыздықсірке қышқылы Янтар қышқылы Малон қышқылы


Мысалы, сульфаниламид құрылысы жағынан парааминобензой қышқылына (ПАБҚ) өте қатты ұқсас. ПАБҚ метилтрансферазаның коферменті фоль қышқылының құрамына кіреді. Метилтрансфераза коферментінің құрамына сульфаниламид енуі фермент активтілігінің төмендеуіне алып келеді. Осы негізде сульфаниламидтік препараттар медицинада қолданылады.

Бәсекелес ингибирленуге реакция өнімімен ингибирлену де жатады. Реакция өнімдері құрылысы жағынан көбіне субстратқа ұқсас болады, сол себепті олар қорға жиналып, ферменттің жұмысын тежейді.


Бәсекелесс емес ингибирлену

Бәсекелес емес ингибирленуде ингибитордың химиялық құрылысы субстратпен ұқсас болмайды, сол үшін ингибитор субстратпен бірге ферменттің активті орталықтарындағы субстраттық аймаққа таласпайды. Ингибитордың әсері оның активті орталықтағы каталитикалық топтармен байланысып, активті орталықтың конформациясын өзгертіп, субстратпен байлынысуына жол бермейді. Сонымен қатар өзгеріске ұшырамайтын фермент-субстрат-ингибитор комплексі түзіледі. Бұндай ингибиторларға темірмен байланысқан цитохромдардың каталитикалық орталығына кіретін цианидтер жатады және оларды ингибирлейді. Ауыр металдардың ионы ферменттердің каталитикалық орталықтарының тиотоптарының әсерін тежей отырып, ингибирлеуші әсер көрсетеді.




Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   38   39   40   41   42   43   44   45   ...   76




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет