Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том



Pdf көрінісі
бет130/330
Дата27.09.2022
өлшемі52,26 Mb.
#40449
1   ...   126   127   128   129   130   131   132   133   ...   330
Байланысты:
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)

3.7-суретте
 маңызды осы екі конформа-
цияның құрылымдары көрсетілген.
3.7-сурет. 
α-спираль мен β-қатпар құрамындағы полипептидтік қаңқаның қалыпты конформация- 
сы. α-спираль суреттің (A) және (Ә) бөліктерінде көрсетілген. Әр пептидтік байланыстың N-H бөлігі 
төрт пептидтік байланыс қашықтығында орналасқан көршілес пептидтік байланыстың C=О бөлігімен 
сутектік байланыс түзеді. Осы диаграммада барлық N-H бөліктер жоғары, ал барлық C=О бөліктер 
төмен көрсетілген; осы жағдай спиральға полярлық қасиет береді және С-ұшы сәл теріс, ал N-ұшы 
сәл оң зарядқа ие болады (
3.2-бейнефильм
). β-қатпар (Б) және (В) бөліктерінде келтірілген. Осы мы-
салда жақын пептидтік тізбектер қарама-қарсы бағытта (антипараллель) жүреді. β-қатпарда әртүрлі 
тізбектердегі пептидтік байланыстар құрамындағы сутектік байланыстар жеке тізбектерді байланы-
стырады және олардың аминқышқылдық жанама тізбектері қатпардың екі шетіне шығып тұрады 
(
3.3-бейнефильм
). (А) және (Б) бөліктері полипептидтік тізбектегі барлық атомдарды көрсетеді, бірақ 
аминқышқылдық жанама тізбектер R әрпімен белгіленген. Керісінше, (Ә) және (В) бөліктер көміртегі 
және азот қаңқасының атомдарын көрсетеді. 
Көптеген белоктардың ядроларында ұзарған β-қатпарлы аудандары болады. Осы 
β-қатпарлар дәл сол бағыттағы сегменттермен (параллельді тізбектер) немесе кері 
бағыттағы сегменттермен (антипараллельді тізбектер) байланыса алады. β-қатпардың 
екі түрі бір-бірімен сутектік байланыстар көмегімен берік ұсталатын мықты құрылым 
түзеді (
3.8-сурет
).
α-спираль жалғыз полипептид өзін орай отырып цилиндр түзетін жағдайда қалыпта-
сады. Сутектік байланыс әр төртінші пептидтік байланыс сайын бір амин қышқылының 
С=О қалдығы мен екіншісінің N-H қалдығы арасында пайда болады. Осы жағдайда қа-
лыпты спираль түзіледі және әрбір орамда, шамамен, 3,6 амин қышқылының қалдықта-
ры орналасады. SH2 белок доменінде екі α-спираль мен үштармақты антипараллельді 
β-қатпар болады (3.6-сурет).
Клетка мембранасындағы тасымалдаушы және рецепторлық белоктарда α-спираль-


140 3-тарау. Белоктар
ды аудандар көп болады. Липидтік қосқабаттан өтетін 
мембраналық белоктар липидтік қабатты полярлы 
емес бүйір тізбектері бар амин қышқылдарына бай 
α-спираль түрінде тесіп өтеді. Гидрофильді поли-
пептид қаңқасы бір-бірімен α-спираль арқылы бай-
ланысады және мембрананың гидрофобты липидтік 
қабаты қоршаған ортасынан сыртқа қарай бағытта-
лып орналасқан полярлы емес амин қышқылдарымен 
қорғалады.
Басқа белоктарда α-спиральдар бірін-бірі орайды 
да, суперспираль атты тұрақты құрылым түзеді. 
Мұндай құрылым полярлы емес (гидрофобты) бөлігі 
бір жағында орналасқан екі α-спираль бірін-бірі осы 
жағымен ораған жағдайда түзіле алады (
3.9-сурет
). 
Ұзын өзек тәрізді суперспиральдар көптеген элонга-
цияланған белоктардың құрылымдық негізін қалып-
тастырады. Мысал ретінде α-кератинді қарастыруға 
болады. Ол терінің сыртқы қабатын күшейтетін клет-
кааралық талшықтар мен бұлшықеттің жиырылуына 
жауапты миозинді қалыптастырады. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   126   127   128   129   130   131   132   133   ...   330




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет