Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том



Pdf көрінісі
бет165/330
Дата27.09.2022
өлшемі52,26 Mb.
#40449
1   ...   161   162   163   164   165   166   167   168   ...   330
Байланысты:
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)

3.50-сурет
).
3.50-сурет. 
Лизоцим катализдейтін реакция. (A) Лизоцим ферменті оның субстраты (S) болатын по-
лисахарид тізбегін үзеді. Алдымен фермент тізбекпен байланысып, фермент-субстрат кешенін (ES) 
түзеді және полисахарид қаңқасындағы спецификалық коваленттік байланыс гидролизін катализдей-
ді. Нәтижесінде тез арада диссоциацияланатын фермент-өнім (ЕР) кешені түзіледі. Үзілген тізбектің 
(Р) босатылуы ферментті бос қалдырады және ол келесі субстратпен байланысуға дайын болады. (Ә) 
Полисахарид тізбегімен байланысқан лизоцим молекуласының кеңістікті моделі (
3.8-бейнефильм

(Ә, Richard J. Feldmann сыпайлылығымен қолданылды; PDB коды: 3AB6.)
Гидролиз деңгейінің айтарлықтай жоғарылауы лизоцимнің белсенді сайтындағы ми-
кроорта реакцияның іске асуына қажетті активациялану энергия мөлшерін күрт төмен-
детеді. Негізінде, лизоцим полисахарид тізбегіндегі бір мономердің тұрақты қалпын 
бұзады. Үзілетін байланыс та қышқылдық бүйір тізбектері бар екі амин қышқылына 
(глутамин және аспарагин қышқылдары) жақын орналасады. 
3.51-суретте
осы фер-
менттік реакцияның негізгі үш қадамы көрсетілген. 


180 3-тарау. Белоктар
3.51-сурет. 
Лизоцимнің белсенді сайтында орын алатын оқиғалар.
 
Жоғарғы сол және жоғарғы 
оң суреттер, сәйкесінше, бос субстрат пен бос өнімдерді көрсетеді, ал басқа үш сурет ферменттің 
белсенді сайтындағы оқиғалар тізбегін көрсетеді. Фермент-субстрат кешеніндегі D қантының кон-
формациясындағы өзгеріске көңіл аударыңыз; пішіндегі осы өзгеріс орталық панельде көрсетілген 
коваленттік аралық қосылыстың түзілуі мен гидролизіне қажетті оксокарбений ионы тәрізді аралық 
күйді тұрақтандырады. Карбоний ионының 2-қадамда түзілуі де мүмкін, бірақ орталық панельде көр-
сетілген коваленттік аралық қосылыс синтетикалық субстрат көмегімен анықталды (
3.9-бейнефильм

(D.J. Vocadlo et al., Nature 412: 835-838, 2001 әдебиет көзін қараңыз).
Басқа ферменттер де активациялану энергиясын төмендету механизмдерінің көме-
гімен өздері катализдейтін реакцияларды тездетеді. Екі немесе одан да көп реактанттар 
қатысатын реакцияларда белсенді сайт субстраттарды қажетті жағдайға бағыттайтын 
матрица ретінде әрекет етеді (
3.52А-сурет
). Лизоцим жағдайында біз ферменттің бел-
сенді сайтында зарядталған топтарының көмегімен субстраттың электрондарының 
таралуын өзгертетін нақты орналасқан атомдардың болатындығын көрдік (


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   161   162   163   164   165   166   167   168   ...   330




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет