Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том



Pdf көрінісі
бет178/330
Дата27.09.2022
өлшемі52,26 Mb.
#40449
1   ...   174   175   176   177   178   179   180   181   ...   330
Байланысты:
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)

3.69-су-
рет
). Убиквитиннің басқа белоктармен коваленттік байланыс түзуінің әртүрлі жолдары 
бар. Убиквитиннің белокпен байланысуының негізгі түріне полиубиквитин түзілуін 
жатқызуға болады. Бірінші убиквитин молекуласы нысана белокпен байланысқаннан 
кейін келесі убиквитин молекуласы алғашқы молекуланың Лиз48 амин қышқылымен 
байланысады. Полиубиквитиннің осы формасы нысана белокты протеосомаға бағыт-
тайды да, белок пептидтерге ыдыратылады. Басқа бір жағдайларда белокпен убикви-
тиннің тек бір молекуласы ғана жалғанады. 
Убиквитин туыстастығының SUMO (small ubiquitin-related modifier) сияқты мүше-
сі нысана белоктармен байланысқан ұқсас құрылымдар түзіледі. Клеткада осындай 


БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ
195
модификацияларды реттейтін убиквитинирлеуші және деубиквитинирлеуші белоктар 
жиынтықтары болады. 
3.69-сурет. 
Белоктардың убиквитин арқылы таңбалануы. (A) 76 амин қышқылынан тұратын кішкен-
тай убиквитин белогының құрылысы. Aрнайы ферменттердің туыстастығы оның карбоксильдік тобын 
нысана белоктың лизиндік жанама тізбегінің амин тобымен пептидтік байланыс көмегімен жұптасты-
рады. (Ә) Клетка үшін маңызды болатын кейбір модификациялану паттерндері. Полиубиквитинир-
ленудің екі жолы убиквитиннің жалғану мәнері бойынша ерекшеленетініне назар аударыңыз. Лиз48 
арқылы байланысу протеосома көмегімен ыдырауды белгілейді, ал Лиз63 арқылы байланысудың 
мағынасы басқа болады. Убиквитиндік таңба әр модификация түрін спецификалық түрде танитын 
белоктармен «оқылады».
3.68-сурет. 
Эукариоттық клеткалардағы негізгі екі клеткараалық сигналдық механизмдердің 
салыстырмасы. Екі жағдайда сигналдық белоктар фосфор тобының қосылуымен активтеледі және 
алынуымен тежеледі. Фосфат тобының белокқа қосылуы тежегіш әсер ете алатындығына көңіл ауда-
рыңыз (E.R. Kantrowitz and W.N. Lipscomb, Trends Biochem. Sci. 15: 53-59, 1990 көзінен алынды).


196 3-тарау. Белоктар
Күрделі убиквитин-байланыстырушы жүйе белоктарды таңбалауда 
қолданылады
Клеткалар убиквитиннің нысана белоктарын қалай таңдайды? Бастапқы кезеңде убик-
витиннің карбоксильдік ұшы активтенуі тиіс. Активтену процесі убиквитин-актива-
циялаушы ферменттің (Е1) АТФ гидролизінің энергиясын пайдалана отырып, убик-
витинді өзіне жоғары энергиялы тиоэфирлік байланыс көмегімен байланысқан кезде 
орын алады. Келесі кезеңде Е1 активтелген убиквитинді убиквитин-байланыстырушы 
ферменттерге (Е2) береді. Өз кезегінде Е2 ферменттері убиквитин лигазалары (Е3) 
атты көмекші белоктармен байланыстырушы қызметін атқарады.
3.70-суретте
белоктардың протеосомалық деградациясын анықтайтын таңбалану 
процесі көрсетілген. Убиквитин лигаза ферменті дегрондар атты арнайы деградация 
сигналдарымен байланысады да, полиубиквитин тізбегінің нысана белоктың бүйір 
тізбегіне жалғануын іске асыру үшін Е2 ферментіне көмектеседі. Осындай полиубик-
витин тізбегі, алғашында протеосомалық рецепторлармен танылады, сонан кейін барып 
нысана белок ыдырауға жіберіледі. Ерекше Убиквитин лигазалардың ерекше түрлері 
әртүрлі деградация сигналдарын таниды да, ферментті клеткаішілік белоктардың ерек-
ше жиынтықтарын ыдырауға бағыттайды. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   174   175   176   177   178   179   180   181   ...   330




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет