-сурет.  S.cerevisiae ашытқысындағы SCF убиквитин лигаза мен басқа белоктардың белок-белок

БЕЛОК ФУНКЦИЯСЫ
207
алады. Мысалы, А белогы В белогымен, ал В белогы С белогымен байланысады, 
бірақ А және С белоктарының бірге немесе бір процесте әрекет етуі шарт емес. 
Мысалы, біз Skp1 белогының биохимиялық зерттеулерінен оның кинетохора 
мен васкулярлық Н
+
-АТФаза жиналуындағы (сары түс) функциясы SCF-лигаза 
құрамындағы функциясынан бөлек болатынын білеміз. Негізінде, диаграммада 
көрсетілген Skp1 функциялары – метиониннің синтезі, клетка циклының реттелуі 
мен репликация ориджині (жасыл түс) – убиквитинильдеу арқылы жүреді.
3. Түраралық салыстыру кезінде әртүрлі екі әрекеттесу карталарында бірдей пат-
терндерді көрсететін белоктардың клеткадағы функциясы бірдей болатын шығар. 
Зерттеушілер жан-жақты сипатталған карталарды құрған сайын функциясы ұқсас 
белоктардың саны көбейіп отырады. Осындай салыстырулар адам белоктарының 
функциясын анықтау үшін өте маңызды, себебі белоктың функциясы туралы 
ақпараттар ашытқы, құрттар мен шіркей сияқты тәжірибелік организмдерде іске 
асырылатын генетикалық инженерия, мутациялық және генетикалық талдаулар-
дан алына алады. 
Келешекте не болады? Қалыпты адам клеткасында кездесетін әртүрлі 10000 белок-
тың әрқайсысы 5-10 әртүрлі серіктестерімен әрекетесетін шығар. Соңғы жылдардағы 
жеткен үлкен жетістіктерге қарамастан, біз небәрі 500 геннің өнімінен құрылатын 
Mycoplasma бактериясының өзін толығымен түсіне алмаймыз. Осыған орай, біз адамды 
толығымен түсінетін уақыт та келер деп қалайша үміттене аламыз? Негізінде, жаңа био-
химиялық тәсілдер мен әдістер өте маңызды, бірақ күрделі белоктық әрекеттесу торла-
рын талдау үшін математикалық және сандық құралдар мен әдістер де қажет болады.
Қорытынды
Белоктар функциялары беттерінің пішіні мен қасиеттеріне байланысты болатын 
көптеген күрделі химиялық құрылымдар құра алады. Лигандтардың байланысу сайт-
тары амин қышқылдары нақты орналасқан қуыстар түрінде қалыптасады. Осындай 
жолмен белсенділігі жоқ амин қышқылдары ковалентті байланыстарды құру немесе 
бұзу үшін активтене алады. Ферменттер белгілі бір реакциялық жолдың жоғары 
энергиялық күйін ауыстыру арқылы оның жылдамдығын арттыра алады. Көпшілік 
жағдайда реакция жылдамдығы тек диффузияға тәуелді болады. Реакция деңгей, 
ферменттер көпқұрамды мультиферменттік кешен ретінде әрекет еткен немесе олар 
скаффолдтарға біріккен жағдайда, одан да бетер арта алады. 
Лигандпен байланысқан жағдайда белоктар өзінің құрылымын қайтымды мәнерде 
өзгертеді. Бір лигандпен байланысу нәтижесінде орын алатын аллостериялық өзгеріс- 
тер екінші лигандтың байланысуына кедергі болады және осы екі лигандтың байла-
нысу сайттары арасындағы әрекеттестік клеткалық процестер реттелуінің негізін 
құрайды. Мысалы, метаболиттік жолдар кері байланыс көмегімен тежелу арқылы 
реттеліп отырады. Осындай жолмен реттелетін ферменттер, көпшілік жағдайда, 
симметриялы құрылымдар түзеді. 
Химиялық энергия белок пішінінің бірбағыттық өзгерісін тудыра алады. Мысалы, 
аллостериялық өзгерістерді АТФ гидролизімен жұптастыру көмегімен белоктар 
пайдалы әрекет ете алады. Белоктардың үшкеңістікті құрылымының аздаған өзгерісі 
белоктың функциясына әсер ете алатынын көрсетті. Жоғары эффективті белоктық 
машиналар көптеген белок молекулаларының күрделі құрылымға бірігіп, әрқайсысы-
ның аллостериялық өзгерістерін қоздыру көмегімен өз жұмысын арттырады. 

жүктеу/скачать 52,26 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: