Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том



Pdf көрінісі
бет196/330
Дата27.09.2022
өлшемі52,26 Mb.
#40449
1   ...   192   193   194   195   196   197   198   199   ...   330
Байланысты:
alberts-kletkanyn-molekulalyk-1-tom-comp (1)

Белок функциясы
Alberts Β (1998) The cell as a collection of 
protein machines: preparing the next genera-
tion of molecular biologists. Cell 92, 291-294.
Benkovic SJ (1992) Catalytic antibodies. 
Annu. Rev. Biochem. 
61, 29-54.
Berg OG & von Hippel PH (1985) Diffu-
sion-controlled macromolecular interactions. 
Annu. Rev. Biophys. Biophys. Chem.
14, 131-
160. 
Bourne HR (1995) GTPases: a family of 
molecular switches and clocks. Philos. Trans. R. 
Soc. Lond. Β Biol. Sci.349, 283-289. 
Costanzo M, Baryshnikova A, Bellay J et al. 
(2010) The genetic landscape of a cell. Science 
327, 425-431. 
Deshaies RJ & Joazeiro CAP (2009) RING 
domain E3 ubiquitin ligases. Annu. Rev. Bio-
chem.
78, 399-434. 
Dickerson RE & Geis I (1983) Hemoglobin: 
Structure, Function, Evolution, and Pathology. 
Menlo Park, CA: Benjamin Cummings. 
Fersht AR (1999) Structure and Mechanism 
in Protein Science: A Guideto Enzyme Catalysis 
and Protein Folding. New York: WH Freeman. 
Haucke V, Neher Ε & Sigrist SJ (2011) Pro-
tein scaffolds in the coupling of synaptic exo-
cytosis and endocytosis. Nat. Rev. Neurosci.12, 
127-138.
Hua Ζ & Vierstra RD (2011) The cullin-RING 
ubiquitin-protein ligases. Annu. Rev. Plant Biol 
.
62, 299-334. 
Hunter Τ (2012) Why nature chose phos-
phate to modify proteins. Philos. Trans. R. Soc. 
Lond. Β Biol. Sci. 367, 2513-2516. 
Johnson LN & Lewis RJ (2001) Structural 
basis for control by phosphorylation. Chem. 
Rev.
101, 2209-2242. 
Kantrowitz ER & Lipscomb WN (1988) Esch-
erichia colі aspartate transcarbamylase: the re-
lation between structure and function. Science 
241, 669-674. 
Kerscher O, Felberbaum R & Hochstrasser 
Μ (2006) Modification of proteins by ubiquitin 
and ubiquitin-like proteins. Annu. Rev. CellDev. 
Biol. 
22, 159-180. 
Kim Ε & Sheng Μ (2004) PDZ domain pro-
teins of synapses. Nat. Rev.Neurosci. 5, 771-
781. 
Koshland DE Jr (1984) Control of enzyme 
activity and metabolic pathways. Trends Bio-
chem. Sci.
9, 155-159. 
Krogan NJ, Cagney G, Yu Η et al. (2006) 
Global landscape of protein complexes in the 
yeast Saccharomyces cerevisiae. Nature 440, 
637-643.
Lichtarge O, Bourne HR & Cohen FE (1996) 
An evolutionary tracemethod defines binding 
surfaces common to protein families. J. Mol. 
Biol.
257, 342-358. 
Maier T, Leibundgut Μ & Ban Ν (2008) The 
crystal structure of a mammalian fatty acid 
synthase. Science321, 1315-1322. 
Monod J, Changeux JP & Jacob F (1963) 
Allosteric proteins andcellular control systems. 
J. Mol. Biol.
6, 306-329. 
Perutz Μ (1990) Mechanisms of Cooper-
ativity and Allosteric Regulationin Proteins. 
Cambridge: Cambridge University Press. 
Radzicka A & Wolfenden R (1995) A profi-
cient enzyme. Science 267, 90-93.
Schramm VL (2011) Enzymatic transition 
states, transition-state analogs, dynamics, 
thermodynamics, and lifetimes. Annu. Rev.
Biochem.
80, 703-732. 
Scott JD & Pawson Τ (2009) Cell signaling in 
space and time: whereproteins come together 
and when they’re apart. Science 326, 1220-
1224.
Taylor SS, Keshwani MM, Steichen JM & 
Kornev AP (2012) Evolution of the eukaryotic 
protein kinases as dynamic molecular switches. 
Philos. Trans. R. Soc. Lond. Β Biol. Sci.367, 2517-
2528. 
Vale RD & Milligan RA (2000) The way things 
move: looking under the hood of molecular 
motor proteins. Science 288, 88-95. 
Wilson MZ & Gitai Ζ (2013) Beyond the 
cytoskeleton: mesoscale assemblies and their 
function in spatial organization. Curr. Opin.
Microbiol.
16, 177-183.




Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   192   193   194   195   196   197   198   199   ...   330




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет