Сарколемма Клетканың сыртқы қабығы Саркоплазма

Бұлшықеттің жиырылып қысқаруы мен қайта босауы
саркоплазмадағы миофибрилдердің ұзындығының өзгеруіне
байланысты. Олар талшықтың бір ұшынан екінші ұшына
дейін созылатын қатар-қатар орналасқан жіпшелер будасы.
Миофибрилдерді әрбір 2,5 мкм-ден соң Z мембрана көлденең
2000-дай бөлікке – саркомераға бөледі. Әр саркомераның қақ
ортасында 2500-дей жуандығы 10 нм миозин және Z
мембрананың екі жағына тіркелген миозинне екі есе
жіңішке – диаметрі 5 нм актин орналасқан. Актиннің ұшы
екі жақтағы миозин (белок) талшықтары арасына жартылай
кіріп тұрады.

Миозин шиыршықты 150 молекуладан тұрады. Әр
жіпшенің ұшында екі жұмыр (глобула) басы
болады. Осы домалақ өсінділері арқылы миозин
актинге жабысады. Миозиннің осы өсіндісін АТФ
қышқылын ыдырататын ферменттік қасиеті бар.
Бұл қасиеті актинмен байланысқанда 10 есе
жоғарылайды. Актин шиыршықты жіпшелерден
тұрады, олардың ішінде әpбip 40 нм аралығында
домалақ басы бар тропонин молекуласы және
тропомиозин белогі кездеседі.

Тропомиозин жіпшелері жиырылмаған етте актиннің
миозин өсінділері жабысатын жерін тауып, миозиннің
актинге жабысуына кедергі жасайды. Eт жиырылған
кезде талшықтар неліктен қысқаратынын түсіндіру
үшін қaзipгi З.А. Хаскельдің «белок талшықтарының
жылжуы» теориясы айрықша қолдау тауып отыр.
Бұл теория бойынша ет жиырылған сәтте актин
талшықтары миозин бойымен сырғып толығынан
олардың ара-арасына кіреді.Мұның салдарынан
миофибрильдердің ашық бөлімі қысқарады, тiптi
жоғалып та кетеді, ал күңгірт бөлімі оның қақ
ортасындағы тек миозин жіпшелерінен тұратын
ашыңқы тiлiмi жоғалып, одан әpi күңгірттене түседі
және күңгірт бөлімдері бip-бipiнe жақындайды.
Актин және миозин жіпшелері ет жиырылғанда
қысқармайды. Актин жіпшелері миозин жіпшелерінің
арасына енгендіктен саркомера қысқарады.

Бұл өсінділер актинге жабысып ондағы миозиннің
ферменттік қасиетін жоғарылатады. АТФ қышқылы ыдырай
бастайды. Осыған орай миозин өсіндісінің конформациялық
өзгеруіне байланысты олар қайық ескектерінің қимылын
жасап (еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин
жіпшелерінің ортасына қарай тартады
Ет талшығы жиырылуы үшін мотонейроннан мионевральдық
синапсқа импульс келіп жетуімен әрекет потенциалы туып,
сарколеммада тepic заряд пайда болады. Ол мембрана
бойымен Т өсінділері арқылы ішкi синапсқа жетіп, ретикулум
цистернасының Са ионына өтімділігін жоғарылатады.
Мұның салдарынан кальций иондары цистернадан
саркоплазмаға. Кальций иондары тропонин
молекулаларымен әрекеттесіп тропонин-тропомиозин
комлексін құрады.
Бұл комплекс тропониннің пішінін өзгертеді де, актин
оралымдарының арасына тропомиозиннің тереңірек кipyiнe
жағдай жасайды сөйтіп, актин тропомиозин кедергісінен
кұтылады, актинге миозиннің көлденең өсінділерінің
жабысатын жepi босайды.

Бұлшықеттің жиырылу күші
Тітіркендіргіштің күшіне, жиілігіне және
бұлшықеттің құрылыс ерекшелігіне, функциялық
жағдайына байланысты.
Белгілі бір бұлшықеттің қозу табалдырығын
анықтаған соң тітіркендіргіш күшін біртіндеп
көбейтсе, бұған сәйкес бұлшықеттің жиырылу күші
біртіндеп өседі, бірақ тітіркендіргіштің күші белгілі
бір деңгейге жеткен соң бұлшықеттің жиырылу күші
одан әрі күшеймейді.
Мұнымен бірге бұлшықеттің жиырылу күші
тітіркендіргіштің жиілігіне байланысты.
Бұлшықеттің оптимум және пессимум жиілігі
болатыны және оның себебі белгілі. Ұзын ет
талшықтары қысқаларына қарағанда қаттырақ
жиырылады. Қажыған бұлшықеттің жиырылу күші
біртіндеп азаяды.

Бұшықеттің жұмысы
Еттің максималдық күшінің оның анатомиялық
көлдененің ауданына қатысын еттің - салыстырмалы күші
деп атайды.
Еттің жиырылу күші тітіркендіргіштің күшіне, жиілігіне
және еттің құрылыс ерекшеліктеріне, функционалдық
жағдайына байланысты. Еттің күші оның көтере алатын ең
үлкен жүгімен анықталады. Бұл кезде ет талшықтарының
бәpi қатысады, қатаяды. Мұндай күшті- максималдық күш
деп атайды.
Ет жиырылып ауырлық көтерсе, ол оның белгілі бip жұмыс
icтeгeнiн көрсетеді. Ет жиырылып ауырлықты ұстап тұрса,
eттiң ұзындығы қысқармайды. Мұны статикалық
(қозғалыссыз) жұмысдейді. Ал ауырлықты бip жерден
екінші жерге көтepiп апаратын жұмысты
динамикалықжұмыс дейді.

жүктеу/скачать 4,32 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: