Сабақ тақырыбы: Нәруыздарды құрамы бойынша жіктеу
Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді
жүктеу/скачать 485,92 Kb.
|
№ 5
| Ақуыздардың барлығы екі топқа бөлінеді:
қарапайым ақуыздар –протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); күрделі ақуыздар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады. Құрылымы Ақуыз жасуша құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организмде үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия жасушаларында 50 – 93% ақуыздық заттар бар. Ақуыз барлық организмге ортақ зат болғанымен, әртүрлі организм ақуыздарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да ақуыз қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Организмнің күнделікті тіршілігі оның жасушаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – ақуыздар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған жасушаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм[[]]деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де ақуыз катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше ақуыз – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Жасушалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса қажетті заттар гормондар да ақуыздан құралған. Ерімтал ақуыздар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Ақуыздардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан ақуыз биополимерлер тобына жатады. Ақуыздың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әртүрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Ақуыз молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады. Фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады. Ақуыз молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті қышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Ақуыз – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр. Ақуыздың түзілуі — бұл өте күрделі жасушадағы ұсақ бөлшектер-рибосомаларда жүретін процесс. Қашан, қанша және қандай ақуыз түзілуі керектігі жайлы мәлімет жасуша ядросындағы ДНҚ, РНҚ арқылы жеткізіледі. Ақыздардың қасиеттерін олардың құрамы мен құрылымы анықтайды. Ақуыз молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әртүрлі болады, кейде бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр ақуызда а-аминқышқылдары тек осы ақуызға ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа ақуызының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет ақуызының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген ақуыздардікі > 300000 шамасында. Олар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады. Кейбір ақуыздардың құрамына бұлардан басқа күкірт, фосфор, темір кіреді. Ақуыздар гидролизденгенде а-аминқышқылдарының қоспасы түзіледі. Әрбір организмнің өзіне тән ақуыздары бар. Барлық ақуыздар 20-дан астам әртүрлі а-аминқышқылынан құралады. А-аминқышқылдарының жалпы формуласы: R—CHNH2—COOH Ақуыз түзілетін a-аминқышқылдарының радикалды құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әртүрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі. Полипептид тізбегінің құрылысы Ақуыздардың құрылысы өте күрделі. Ақуыз молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады. Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Ақуызды құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс (— CO — NH —) арқылы жалғасады (49-сурет). Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы ақуыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин—изолейцин—валин—глутамин, т.с.с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген. Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы — фибрионның құрылымы осындай. Ақуыздардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан — CO…HN— арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында. Ақуыздық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арасындағы сутектік байланыс, —S—S— дисульфид көпіршесі, күрделі эфирлік көпірше және бүйір тізбектегі анион мен катиондар арасындағы иондық байланыстар арқылы өзара байланысады да, өте күрделі үшінші реттік құрылым түзіледі. Бұл кезде оралма құндақталып, шумаққа айналады (52-сурет). Үшінші реттік құрылым ақуыздың өзіне тән қасиеттері мен белсенділігіне жауап береді. Ақуыз молекуласы тек қана бір полипептидік тізбектен тұрса, оның құрылымдары бірінші, екінші және үшінші реттік болады. Ал ақуыз молекуласы екі және одан да көп полипепидік тізбектен құралса, онда төртінші реттік құрылым түзіледі. Төртінші реттік құрылым — кейбір ақуыздарда бірнеше полипептидтік тізбектердің бір-бірімен күрделі кешенді комплекстерге бірігуі. Мысалы, гемоглобин құрамына 141 аминқышқылының қалдығы кіретін төрт полипетидтік тізбектен және құрамында темір атомы бар ақуызды емес бөлшек гемнен комплекс түзеді. Гемоглобин тек осы құрылымда ғана оттекті тасымалдай алады. Нәруыздардың күрделілігіне қарай 4 реттік құрылымы болады: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік құрылымдар. Нәруыздың бірінші реттік құрылымы Полипептидтік тізбектегі әртүрлі аминқышқылдар қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп пептидтік байланысу ретін нәруыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Көптеген полипептидтер тізбегі 300-ден 500-ге дейін аминқышқылы қалдығынан тұрады. Алғаш рет 1954 жылы Ф.Сенджеру нәруыз инсулин гормонының аминқышқылы қалдығының реттілігін анықтады. Инсулин гормоны 51 аминқышқылынан тұратыны белгілі болды. Нәруыздың екінші реттік құрылымы Нобель сыйлығының лауреаты, атақты ғалым Лайнус Полинг нәруыздың екінші реттік құрылымын ашқан. Полипептидті тізбектің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін нәруыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Бұған нәруыздың және тырнақтың нәруызы кератин жатады. Нәруыздың екінші реттік құрылымы мутектік байланыстар арқылы орындалады. Бір орамдығы NH-топтары мен көршілес орамдығы CO-топтары арасындығы түзілетін сутектік байланыс арқылы оралым ұсталынып тұрады. Сутектік байланыстар коваленттік байланыстардан анағұрлым әлсіз. Бірақ бірнеше рет қайталанғанда, олар берік байланысады. Көптеген сутектік байланыстар арқылы «тігілген» полипептидті оралым берік құрылым болып келеді. Нәруызда оралмалы бөліктерінің бар болуы, оған жылжымалылық, мықтылық, серпімділік қасиет береді. Нәруызда цилиндр тәрізді оралым бөліктерінен басқа аминқышқылы пролиннен түзілетін, тізе тәрізді бүгілетін бөліктері де бар. Нәруыздың үшінші реттік құрылымы Үшінші реттік құрылымның түзілуіне дисульфидті байланыстар үлкен үлес қосады. Олар полипептидті тізбектің әртүрлі бөліктерін байланыстырып, өзіне тән ілмектер құрайлы. Бұл кезде құрамында S атомы бар аминқышқылы – цистеиннің радикалдарының арасында байланыс түзіледі. Бұл әлсіз байланыс, бірақ молекулалардың тағы да бүктеліп шумақталуының нәтижесінде беріктігі арта түседі. Мұны нәруыз молекуласының үшінші реттік құрылымы дейді. Нәруыздың төртінші реттік құрылымы Кейбір нәруыздардың ерекше құрылымы болады. Олар бір-бірімен байланысқан бірнеше пептидтерден құралады. Құрылысы жағынан жақын бірнеше нәруыздың үшінші реттік құрылымының шумақ түзіп орналасуын нәруыз молекуласының төртінші реттік құрылымы дейді. Төртінші реттік құрылым- бірнеше нәруыз молекулаларының қосындысы, мысалы, гемоглобин нәруызы төрт шумақтан тұрады. Олар иондық, сутектік байланыстарме, байланысады. Осы төотінші реттік құрылыммен жаңа қасиет нәруыз қызметінің реттелуі пайда болады. Төртінші реттік құрылыммен реттелу процестерінің құпиясын ашқан – француз ғалымы, Нобель сыйлағының лауреаты- Жак Моно (1961 ж). Төртінші реттік құрылымда субстратқа ұқсамайтын заттар – реттегіштер болады. жүктеу/скачать 485,92 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|