5. Жүн свитерін немесе жүн шұлықтарын ыстық суға жуып, содан кейін тез кептіру олардың мөлшерін азайтады. Сонымен қатар, Жібек бірдей жағдайларда мұндай шөгуді бермейді. 1)Альфа-кератин құрылымына сүйене отырып, сіз бұл құбылысты қалай түсіндіресіз? Альфа кератиндер шашта,тырнақта,дүнде,тұяқта және мүйізде болады.Құрамында цистеиннің мөлшері жоғары.Цистеин полипептидтік тізбектерарасында мықты,берік дисульфидтік байланыс түзіледі.Сол себепті механикалық әсерлерге төзімді болып келеді.Оны тек химиялық перапараттар мен өте жоғары температуралар ғана бұза алады.Свитер бізде жүннен тоқылған,ал жүн құрамында альфа кератин бар.Оны ыстық суға жуса белок денатурацияланады.Белоктың құрылымы өзгереді,цистеиндің дисульфидтік байланыстар бұзылады,альфа спиральдың құрылымы өзгеріп кетеді.
2)Альфа-кератиндердің қасиеттерін, аминқышқылдарының құрамы мен осы ақуыздың құрылымын атаңыз. Альфа кератин қыздырғанда ұйымайды,молекулалық массасы жоғары,заряды жоқ құнсыз белок.Суда ерімейді,гидрофобты радикалы бар аминқышқылдары көп.Құрамындағы АҚдары цистеиндер белок беріктігін мықтылығын сақтайды. Гидрофобты радикалдары бар АҚ тұрады: фенилаланин, валин, аланин, изолейцин, метионин кіреді. Олар суда ерімейді молекуланың сыртына суға бағытталған. Альфа-кератин ағзадағы дәнекер тіні мен жабындыларда, терінің туындыларының, атап айтқанда шаш, тырнақ, түк құрамына кіреді. Екі полипептидті тізбектен құралады, альфа спиральдің маңында ширатылады. Бұл димерлер бір-бірімен дисульфидтік байланыс арқылы байланысқан және құрамында цистеин көп. Цистейн шамамен 15 пайызын алады. Және одан бөлек глутамин және лейцин көп мөлшерде болады. Альфа кератиннің пептидтік тізбегінің көп бөлігі оң жақ альфа спиральге қарай иілген. Ал екі тізбек бірігіп сол жақ бір бүтін суперспиральді құрайды. Одан соң кератиннің суперспиральданған димері тетрамерге бірігеді, олар агрегацияланып диаметрі 3 нм болатын протофибрилге айналады. Ақыр соңында осы 8 протофибрилл бірігіп, диаметрі 10 нм болатын микрофибрилла түзеді.
