1-тақырып. Биологиялық химияға кіріспе. Биологиялық химияның даму кезеңдері. Биологиялық химияның қол жеткізген табыстары
Ұлпа белоктарының ыдырау жолдары. Аминқышқылдарының ыдырауы. Қайта аминдену
жүктеу/скачать 404,08 Kb. Pdf көрінісі
|
| Ұлпа белоктарының ыдырау жолдары. Аминқышқылдарының ыдырауы. Қайта аминдену.
Декарбоксилдену. Биохимия саласында ұлпа белоктарының катаболизмі ашылған ғажап жаңалықтың біреуі- аурудан сау организм клеткаларында белокатр үнемі ыдырау және синтезделу күйінде болады екен. Клеткада іске асатын белоктар минтезі басқа жерде жеке қырастырылады. Бұл арада біз белоктардың ұлпалардағы ыдырауына тоқталамыз. Ұлпа белоктарын катализдейтін пртеолиттік ферменттердің үлкен тобы клеткаларда болады деп топшаланады. Ұлпалардағы клетка ішілік протеиназалар катепсиндер деп аталады. Олар лизосомаларда орналасады., рН оптимумы қышқыл. Клетка ішілік белоктарды ыдырататын кейбірпротеиназалар цитоплазмада орналасады., олардың ең күшті әсері бейтарап ортада және аздап сілтілік ортада байқалады. Катепсиндер өте көп. Олар экзопептитазаға және эндопептитазаға бөлінеді. Экзопептитазалар белоктағы пептид байланыстарын Н- соңынан немесе С- соңынан бастап гидролиздейді, ал эндопептитазалар ішкі пептид байланыстарын үзеді. Кейбір катепсиндер, солармен қатар коллагеназалар және эластазалар клеткааралық кеңістікке шығады, сол жерде байланыстырп жалғастырушы ұлпа гидролизіне қатысады. Амин қышқылдары клеткада мынадай мақсаттар үшін пайдаланылады: 1) белок синтезі үшін; 2) басқа да әртүрлі қосылыстар синтезі үшін; 3) энергия бөліп шығаратын тотығу реакцияларды үшін. Синтезделіп, күрделі заттар түзілу реакцияларында пайдаланылғаннан кейін артылып қалған аминқышқылдары ыдырап бөлінуі тиіс. Өйткені организмде аминқышқылдары қор болып жиналмайды және бос күйінде организмнен бөлініп те шықпайды. Бұл бөлімде біз барлық амин қышқылдарына тән ыдырау реакцияларына тоқталамыз. Мұндай ыдырау реакцияларына қайта аминдену , декарбоксилдену, дезаминдену реакциялары жатады. Сүтқоректі жануарларда мұндай реакциялар негізінен бауырда өтеді. Қайта аминдену (Трансаминдену). Альфа- аминқышқылына қатысты әсіресе көп таралған реакция – оның альфа-кетоқышқылымен әрекеттесіп раекциялануы. Мұндай реакция кезінде адьфа- амин тобы альфа – кетоқышқылына ауысады. Амин тобын қабылдаушы әрқашанда альфа-кетоглутарат болады. Реакцияны аминотрансфераза ферменті катализдейді, оның коферменті пиридоксальфосфат. Реакцияға қатысатын әр жұп қышқылының өзінің аминотрансферасасы бар. Әсіресе активті аспартат және аланин- аминотрансферазалар. Шошқаның жүрегінен алынған аспартат – аминотрансфераза изоформасының біреуінің м.м 90 000 тең. Лизин мен треониннен басқа 20 амин қышқылының бәрі де қайта миндену рекциясына қатысады.Қайта аминдену реакциясын 1937 жылы ең алғаш ашқан совет ғалымы А.Е.Брауншейн мен М.Т.Крицман болатын. Декарбоксилдену. Амин қышқылындағы карбоксилдік топтан СО2 үзіліп бөлінуін декарбоксилдену деп атайды. Бұл процесті декарбоксилаза ферменті катализдейді де аминдер түзілу арқылы жүреді. Бұл реакция барлық тірі орнаизмде кездеседі. Декарбоксилазаны пиридоксальфофатазалық ферменттерге жатқызады, оның құрамында пиридоксальфосфат коферменті бар. Аминқышқылдарының декарбоксильденуі кезінде түзілетін кейбір аминдердің биологиялық активтігі бар. Мысалы, глутамин қышқылынан аминомай қышқылы (ГАМҚ) нейромедидаторға жатады, нерв импульстерінің берілуін тежейді. Гистидиннен шығатын гистамин аллергиялық рекция тудырады. Дофамин, серотонин, адреналин, норадреналин сияқты белгілі катехоламиндер аминқышқылдары декарбоксилденуінің өнімдері. Аминдер дегеніміз- улы қосылыстар. Ал жануарлар ұлпаларында активті аминокситаза ферменттері бар және олар аминдерді тотықтырып, альдегидке, одан әрі карбон қышқылдарына айналдырады. |