Қасиеттерı, атқаратын қызметı

Лактатдегидрогеназаның және пепсиннıң 
кеңıстıктıк құрылымы, қасиеттерı, атқаратын 
қызметı.
Әл Фараби атындағы қазақ ұлттық университетı
Тақырыбы:

2
1)Кıрıспе
2)Лактатдегидрогеназаның
кеңıстıктıк құрылымы.
3)Лактатдегидрогеназаның 
қасиеттерı, атқаратын қызметı.
4) Пепсиннıң кеңıстıктıк құрылымы.
5)Пепсиннıң қасиеттерı, атқаратын 
қызметı.
6) Қорытынды
Жоспары:

Ферменттер деп ағзада жүретıн алуан түрлı 
биохимиялық процестерге катализатор ретıнде 
әсер ететıн белоктıк табиғатыбар қосылыстарды 
айтады.
Ферменттердı және олар катализдейтıн 
реакцияларды зерттейтıн биохимия бөлıмı 
энзимология деп аталады. Тıрı жасушада зат 
алмасу процесı үздıксıз жүрıп жатады.
Зат алмасу процесı дегенıмıз — белгıлı бıр
тәртıппен кезектесıп келıп отыратын әртүрлı 
химиялық реакциялардың жиынтығы.
КІРІСПЕ
3

Ферменттер – ағзадағы химиялық 
реакциялардың жылдамдығын жүздеген 
және мыңдаған есе өзгерте алатын белокты 
заттар, атап айтқанда, жекелеген 
қосындылардың синтезı мен ыдырауын, зат 
алмасу процестерıн және тағы сол 
сияқтыларды шапшаңдататын заттар.
4
Ең алғаш таза ферменттı 1926 ж. жас биохимик Дж. Самнер кристалл
түрıнде алды. Ол канавалия деген өсıмдıк дәнıнен уреаза ферментıн
бөлıп алып, оның кристалдарының белоктан тұратынын анықтайды.

5
Лактатдегидрогеназаның белсендı түрı (молекулалық салмағы
144 кДа) 4 суббıрлıктен тұратын тетрамер болып табылады. 
Әрбıр суббıрлıк 334 аминқышқылдарынан (36 кДа) тұратын 
пептидтıк тıзбегı арқылы түзıледı.
Тетрамерде 
суббıрлıктер эквиваленттı орындарды алады;
әрбıр 
мономер белсендı орталықты қамтиды.
Сүтқоректıлерде аминқышқылдарының реттıлıгı 
бойынша аздап ерекшеленетıн ЛДГ суббıрлıктерıнıң 
екı түрлı түрı (H және M) бар; олар кездейсоқ 
тетрамерге қосыла алады. Сондықтан 5 түрлı ЛДГ 
изоферменттерı белгıлı. Жүрек бұлшықетıнде 
негıзıнен H-суббıрлıктерден тұратын тетрамерлер 
бар (ағылшын жүрегıнен Н), бауыр мен қаңқа
бұлшықеттерıнıң ЛДГ-де М-мономерлер басым.
Лактатдегидрогеназаның кеңıстıктıк құрылымы.
5
ЛДГ- Лактатдегидрогеназа

ЛДГ белсендı орталығынын құрылымы.
Негıзгı рөл субстратты активпен байланыстыру
ЛДГ орталығын гистидин 193 және аргинин 171атқарады. 
Бұл жағдайда белсендı орталықта негıзгı рөлдı гистидин 
193атқарады, ол жасушаıшıлıк рН мәнıне байланысты 
протонданған немесе протонданған күйде болуы мүмкıн. 
Салыстырмалы түрде төмен рН кезıнде ол гистидиннıң 
193протондалған имидазол тобында пируват белсендı 
аймақпен байланысады, ал салыстырмалы түрде жоғары 
рН мәндерıнде ол депротонданған гистидинде тек 
лактат байланысады. Белсендı орталықтың қуысының 
ıшıнде сутегı арқылы ақуыз атомдарымен байланысқан 
және бıр-бıрıмен әрекеттесетıн он су молекуласы 
орналасқан. Белсендı аймақты қоршап тұрған икемдı 
ıлмек (97-123 аминқышқылдарының қалдықтары) 
байланысқан кофермент пен субстраттың қатысуымен 
молекулаıшıлıк контактıлердı күшейтедı. Бұл цикл 
ферментативтı катализ кезıнде ең маңызды 
конформациялық өзгерıстерге ұшырайды.
9

ЛДГ суббıрлıгıндегı белсендı бөлıгı схемалық түрде 
суретте көрсетıлген. 2. Бұл жағдайда белоктың 
пептидтıк арқауы таспа түрıнде (ашық көк) бейнеленген, 
қосымша молекулалар ұсынылған: субстрат - лактат 
(қызыл), кофермент NAD + (сары) және
аминқышқылдарының үш бүйıрлıк тıзбегı ( жасыл), 
катализге тıкелей қатысады. Сонымен қатар, 98-111 
аминқышқылдарының қалдықтарынан түзıлген 
пептидтıк ıлмек (кызыл) бөлıнıп алынды. Субстрат пен 
кофермент болмаған жағдайда бұл құрылым субстратты 
байланыстыратын жерге еркıн қол жеткıзуге мүмкıндıк 
беретıн ашық (көрсетıлмеген). Суретте фермент-лактат-
NAD+ кешенıнде блокталған белсендı учаске көрсетıлген.
7

Лактатдегидрогеназаның қасиеттерı, атқаратын қызметı.
ЛДГ
(лактатдегидрогеназа)
-
глюкозаны
энергияға
жасушаның
жұмысына
қажеттı
айналдыратын фермент. ЛДГ көптеген органдар
мен тıндерде, соның ıшıнде бауырда, жүректе,
безıнде,
өкпеде,
ұйқы 
бұлшықетıнде,
лимфа
бүйректе,
қаңқа
қан
тıндерıнде
және
жасушаларында болады.
Жасушаларды зақымдайтын факторлардың әсерıнен 
(әртүрлı аурулар, жарақаттар) ЛДГ қанға шығарылуы 
мүмкıн. Қандағы ЛДГ жоғары деңгейı жасушаның жедел 
немесе созылмалы зақымдалуын көрсете алады, бıрақ 
себебıн анықтау үшıн қосымша сынақтар қажет.
Қалыпты төмен ЛДГ деңгейлерı сирек кездеседı және 
әдетте қауıптı деп саналмайды.

Қан сарысуында ЛДГ-ның бес түрлı формасы (ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, 
ЛДГ-4 және ЛДГ-5) анықталады, олар изофермент деп аталады.
Олардың құрылымдық айырмашылықтары шамалы және дененıң 
әртүрлı ұлпаларында кездеседı. Изоферменттердıң әрбıр түрı үшıн ең 
жоғары концентрация аймақтары: ЛДГ-1 және ЛДГ2 - жүрек және 
эритроциттер; ЛДГ-3 - лимфа тıндерı, өкпе, тромбоциттер, ұйқы безı; 
ЛДГ-4 және ЛДГ-5 - бауыр және қаңқа бұлшықеттерı. Қатерлı ıсıктер 
болған кезде қан сарысуында және ıсıк тıндерıнде қосымша ЛДГ 
изоферменттерı кездеседı.
Барлық дерлıк тıндерде LDH болуын ескере отырып, оның деңгейıн өздıгıнен анықтау 
тıндердıң зақымдануының орнын және себебıн анықтау үшıн жеткıлıксıз болады. Дәл 
диагноз қосымша зерттеулердı қажет етуı мүмкıн. Мысалы, LDH-4 және LDH-5 жоғары 
белсендıлıгı бауырдағы немесе бұлшықет тıнıндегı патологиялық өзгерıстердı көрсетуı 
мүмкıн, алайда бауыр ауруын тиıстı сынақтардың толық растау мүмкıн емес.

Миокард инфарктıсı, миокардит, 
жүрек-қан тамырлары араласулары 
және гемолитикалық қан аурулары 
(мысалы, мегалобластикалық 
анемиямен) кезıнде LDH-1 және LDH-2
жоғарылауын күту әдıлеттı.
LDH-2, LDH-3 және LDH-4 мазмұны 
бүйрек ауруы, қаңқа бұлшықетıнıң
патологиясы кезıнде артады. Бауыр 
аурулары мен миопатияларда LDH-
4 және LDH-5 жоғарылайды.
LDH онкопатологиялар үшıн арнайы маркер ретıнде қолданыла 
алмайды.
Дегенмен, бıрқатар зерттеулер кейбıр қатерлı ıсıктердı емдеуде LDH
болжамдық мәнıн көрсеттı.
Мысалы, LDH анықтау әр түрлı карциномаларды, сүт безı обырын емдеуде 
маңызды рөл атқарады.
Сарысудағы LDH әдетте 
Ходжкиндıк және Ходжкиндıк емес лимфомаларда, сондай-ақ көптеген
миеломаларда жоғарылайды.
Қан сарысуындағы LDH
анықтау ıсıктıң кейбıр түрлерıнде (колоректальдı обыр, ұсақ жасушалы 

Пепсиннıң кеңıстıктıк құрылымы.
Теодор Шванн 1836 жылы пепсиндı ашты. Ол ферменттı пепсис деп атады, ол гректıң пептеин сөзıнен 
шыққан, ас қорыту дегендı бıлдıредı. Пепсин алғаш ашылған жануарлар ферментı болды, ал 1929 жылы 
ол Джон Х. Нортроп кристалданған алғашқы ферменттердıң бıрı болды. Пепсин сонымен қатар судың 
жоғалуын болдырмау үшıн капиллярларды орнату әдıсıн қолдана отырып, рентгендıк дифракция арқылы 
зерттелген алғашқы кристалданған ақуыз болды.
Адамның ас қорыту жүйесı - бұл бıрге жұмыс ıстейтıн ас 
қорыту мүшелерı мен ферменттердıң таңғажайып жиынтығы.
Бұл органдар маңызды ферменттермен бıрге бıз жейтıн 
тағамды тиıмдı сıңıрıп, ассимиляциялау үшıн бıрге жұмыс 
ıстейдı. Пепсин тағамдағы әртүрлı ақуыздарды ыдыратады.
Бıздıң тағамдағы ақуыз бıздıң денемıздегı басқа екı негıзгı 
протеазалармен, атап айтқанда химотрипсин мен 
трипсинмен бıрге пепсин арқылы аминқышқылдары мен 
пептидтерге айналады.

Пепсин дегенıмıз не?
Пепсин - белоктарды пептидтерге ыдырататын 
эндопептидаза ферментı. Ол асқазанның 
шырышты қабығының негıзгı жасушаларында 
қалыптасады және адам мен көптеген басқа 
жануарлардың ас қорыту жүйесıндегı ең 
маңызды ас қорыту ферменттерıнıң бıрı болып 
табылады, онда ол ақуыздарды қорытуға 
көмектеседı. Пепсин – құрамында 
каталитикалық аспартатты бар белсендı учаскесı 
бар аспарагикалық протеаза.

Пепсиннıң құрылымы
Пепсин - терең жарықшақпен бөлıнген екı 
бүктелген доменнен тұратын мономер 
(тıзбектı ақуыз). Пепсиннıң каталитикалық 
орны әр доменде екı аспарагин қышқылының 
қалдығы Asp32 және Asp215 бар домендердıң 
түйıскен жерıнде түзıледı. Су молекуласы 
пепсиннıң катализıне ықпал етедı, бұл 
белсендı карбоксил тобына 215 және 32
аспарагин қышқылымен оң және терıс 
зарядтарды тасымалдауға мүмкıндıк бередı, 
ақуыздағы пептидтıк байланысты бұзады.