Дəрі Кіріспе. Биотехнологиялық процесстер жайында түсінік. Биотехнологияның даму сатылары. Халық шаруашылығының əр түрлі саласындағы биотехнологияның ролі
жүктеу/скачать 1,69 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Дəріс 8. Ферменттер жəне коферменттер. Ферменттердің құрылымы. Ферменттер əсерінің механизмі. Ферменттер классификациясы.
- Ферменттердің құрылымы.
| Негізгі əдебиеттер:1 [5-9,27],2,5
Қосымша əдебиеттер: 9,10,11 [15-20] Бақылау сұрақтары: 1. Көмірсулар – құрылымы жəне биологиялық қызметі. 2. Полисахаридтер мен олигосахаридтердің ыдырау жолы. 3. Көмірсулар гидролизі мен фосфоролизінде қандай ферменттер қатысады? 4. Моносахаридтер биосинтезіне сипаттама беріңіз. 5. Полисахаридтер мен олигосахаридтер биосинтезіне сипаттама беріңіз.
көптеген биокатализаторлар – ферменттер (энзимдер) қатысады, олар табиғаты ақуыз заттар. Каталитикалық қасиеттеріне байланысты ферменттер орасан көп химиялық реакциялардың жылдам жүруін қамтамасыз етеді. Қазіргі таңда биологиялық объектілерден бөліп алынған бірнеше жүздеген ферменттердің түрлері белгілі.
25
Ферменттер неорганикалық катализаторлардан бірқатар белгілері арқылы ерекшеленеді: 1. Ферменттер неорганикалық катализаторлармен салыстырғанда өте жұмсақ жағдайларда (төменгі температура, қалыпты қысым, рН көрсеткішінің орта мəні) жəне тиімді жұмыс істейді. Мысалы, каталаза ферментіндегі небары 1мг темір 10 млрд. рет жылдам əрекет етеді жəне 10 т неорганикалық темірдің орнын басады. 2. Əрбір фермент белгілі бір реакцияны немесе бір типтегі реакциялар тобын ғана жылдамдатады. 3. Жасушадағы ферментативтік реакциялардың жылдамдығы реттелген, соның салдарынан барлық қосылыстардың қажетті мөлшері қатаң сақталады. Ағзалардан бөліп алынған ферменттер өзінің каталитикалық қасиеттерін жоғалтпайды. Олардың химия, тамақ, жеңіл жəне фармацевтика өндірісінде қолданылуы осыған негізделген. Молекулалық құрамына қарай ферменттер жай жəне күрделі болып келеді. Бірінші жағдайда ферменттер жай ақуыз түрінде болады, ал екінші жағдайда ферменттердің құрамында ақуыздан басқа табиғаты ақуызға жақын емес қосалқы топтар кездеседі. Жай ферменттерге асқорытуға қатысатын трипсин жəне химотрипсин мысал бола алады. Күрделі ферменттерге пиридоксальфермент, уреаза, каталаза жатады. Күрделі ферменттерге тəн ерекшелік ондағы ақуыз қосалқы топтың каталитикалық белсенділігін күрт жоғарлатады, ал қосалқы топ ақуыздық бөлікті тежейді. Жай ферменттерде биокаталитикалық қызметті белсенді орталық деп аталатын ақуыз молекулаларының бір бөлігі атқарады. Бұл бөлік үйлесімді белгілі бір аминоқышқылдардың радикалдары. Көбіне ферменттердің белсенді орталығында серин, гистидин, триптофан, аргинин, цистеин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылының қалдықтары кездеседі. Ферменттердің белсенді орталығын түзуші аминоқышқылдардың қалдықтары біріңғай полипептидтік тізбектің əртүрлі нүктелерінде орналасады. Сондықтан белсенді орталық ақуыз молекуласы өзіне тəн үшіншілік құрылымына ие болған кезде пайда болады. Ферменттердің белсенді орталығының ерекше бөлігі – субстратпен байланысқа жауапты, ферментативтік өзгеріске ұшырайтын субстраттық орталық деп аталатын бөлігі. Ферменттердің белгілі бір субстратқа қатысты спецификалық əрекеті ферменттің субстраттық орнының құрылымы мен субстраттың құрылымының арасындағы геометриялық үйлесімділікпен анықталады. Көп жағдайда субстраттың ферментке жабысуы субстрат орталықта орналасқан лизиннің ε-аминотоп радикалының қатысуымен жүреді. Осындай ролді көбіне глутамин қышқылы радикалының карбоксил тобы, сондай-ақ цистеин радикалының сульфгидриль тобы атқарады. Белсенді орталықтан басқа тағы бір орталық – аллостерикалық орталық. Ол белсенді орталықтан алшақ орналасқан фермент молекуласының бөлімі. Ферменттің каталитикалық белсенділігінің кейде жоғарылауына, кейде төмендеуіне байланысты белсенді орталықтың конфигурациясы өзгеріп отырады. Зарядтарды алып келуші аминоқышқыл радикалдары қағидаға сай фермент глобуласының жоғарғы бетіне қарай бағытталған, ал көптеген гидрофобты аминоқышқыл радикалдары молекуланың ішіне қарай бағытталады жəне бір немесе бірнеше гидрофобтық ядроға бірігеді. жүктеу/скачать 1,69 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|