Дәріс №3 Белок молекуласының құрылымы. Белоктар құрылысын полипептидті теорияның дәлелдеуі. Дәріс жоспары
жүктеу/скачать 136,76 Kb.
|
| 4-сурет. 5-сурет
Белок молекуласының a – спиральді Белок молекуласының құрылымы. антипаралелді β-құрылымы. Белоктардың үшінші реттік құрылымы. Белоктың үшінші реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір көлемде кеңістікте орналасуы. Үшінші реттік құрылымның формасына қарай, белоктарды глобулярлы және фибрилярлы түрлеріне бөледі. Белок молекуласы пішініндегі иіліп бұралу, қат-қабат қатпарлар, қисық бұрылыстар негізінен төмендегідей әрекеттесуге байланысты: 1. Амин қышқылдары қалдықтары арасындағы сутектік байланыс. 2. Қарама-қарсы зарядтары бар бүйірлік топтардың өзара әрекеттесуінің электростатикалық күштері (лизин мен аргинин т.б.) 3. Амин қышқылдарындағы полярсыз радикалдар арасындағы гидрофобтық әрекеттесу. Белоктарда болатын амин қышқылдарының бүйірлі радикалдары судың әсерінен гидрофобтық ядро түзіп глобулярлы молекуланың ортасына орналасады, ал гидрофильдік радикалдар глобулярлы молекуланың сыртқы бетінен орын алады. Гидрофильдік радикалдардың сумен сутектік байланыстар түзуі арқылы гидраттық қабат береді. Гидрофобты ілінісу күші әлсіз байланыс, бірақ бірнеше рет қайталанып келетіндіктен барлығы қосылғанда едәуір әрекеттесу қуатын береді. 4. Белок молекуласындағы металл иондарының және амин қышқылдарындағы бүйірлік топтардың өзара әрекеттесуі. (Мысалы, цистин молекулалары арасындағы – S – S – дисульфидтік байланыстар). Қорытындылап айтқанда, әрбір белоктың үшінші реттік құрылымының ерекшелігі, полипептидтік тізбектің құрамына кіретін амин қышқылдарының орналасу ретіне (бірінші реттік құрылымына) және амин қышқылдарының сандық мөлшеріне тәуелді. Белок молекуласының үш өлшемді құрылымы өз кезегінде жаңа типті хабарды біріктіреді. Академик В.А.Энгельгард бұны интрамолекулярлы (хабар) деп атаған болатын. Белоктардың барлық биологиялық қасиеттері (каталиттік, гормондық, антигендік және т.б.) төменде көрсетілгендей, олардың үшінші реттік құрылымының сақталғандығымен байланысты, оны белоктың нативті конформациясы деп те атаймыз. Молекула конформациясының бұзылуына әкелетін кез-келген әсер (термиялық, физико-химиялық) белоктың биологиялық қасиетін аздап немесе толығымен жоюына әкеліп соғады. Белок молекуласының төртінші деңгейдегі құрылымы. Төртінші деңгейдегі құрылым олигомерлі белоктарда болады . Мұндай белоктар екі немесе одан да көп полипептидтік тізбектерден тұрады. Құрамына кіретін полипептидтік тізбектер бірдей немесе әртүрлі болуы мүмкін. Жеке полипептидтік тізбектерді суббөліктер деп атайды. Суббөліктер (протомерлер) бірінші, екінші, үшінші деңгейдегі құрылымдармен сипатталады . Енді олардың бір-бірімен байланысып жинақталып, оралуы сол белоктың табиғи кеңістіктегі конформациясын, төртінші деңгейдегі құрылымын түзеді. Олигомерлі белоктардың молекулалық салмағы бір полипептидтік тізбекті белоктарға қарағанда әлдеқайда жоғары және олар күрделі қызмет атқарады. Төртінші деңгейдегі құрылымы бар олигомерлі белоктардың молекулалық салмағы 50000-астам болу керек. Өте танымал олигомерлі белок гемоглобин. Оның белоктық бөлігі екі бірдей ά-және екі бірдей β-тізбегінен тұрады. Әрбір тізбектің үш деңгейде құрылымы болады. Осы төрт тізбек бір-біріне жақындап түйісіп шамамен тэтраэдр түрінде болып гемоглобиннің төртінші деңгейдегі құрылымын түзеді. Жеке суббөліктердің бір-бірімен түйісіп байланысуында олардың құрамындағы белгілі амин қышқыл қалдықтарының радикал топтарының арасындағы байланыстардың маңызы зор болады. Олар сутектік, электростатикалық, гидрофобтық т.б. әрекеттесулер. Көптеген ферменттер, күрделі белоктар төртінші деңгейдегі құрылыммен сипатталады. жүктеу/скачать 136,76 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|