Трансаминацияға қатысушылар бұл процесте глутамин қышқылы ерекше рөл атқарады

Аминдер улы заттар, жануарлар ағзасында аминооксидаза ферменттері аминдерді тотықтырып, альдегидке, одан əрі карбон қышқылдарына айналдырады. Əрі қарай карбон қышқылдары β – тотығады, ал сутегінің асқын тотығын каталаза ыдыратады.

Аминқышқылдарының карбоксил тобын CO2 түрінде бөлу процесі декарбоксилдену деп аталады. Жануарлардың тіндерінде декарбоксилденуге ұшыраған аминқышқылдары мен олардың туындыларының шектеулі шеңберіне қарамастан, реакция өнімдері-биогендік аминдер ("кадавер улары" деп аталады) адам мен жануарлардың көптеген физиологиялық функцияларына күшті фармакологиялық әсер етеді. Жануарлардың тіндерінде келесі аминқышқылдары мен олардың туындыларының декарбоксилденуі анықталды: тирозин, триптофан, 5-окситриптофан, валин, серин, гистидин, глутамин және γ-оксиглутамин қышқылдары, 3,4-диоксифенилаланин, цистеин, аргинин, орнитин, s-аденозилметионин және α-аминомалон қышқылы. Сонымен қатар, микроорганизмдер мен өсімдіктерде бірқатар басқа аминқышқылдарының декарбоксилденуі ашық.

Тірі организмдерде аминқышқылдарының декарбоксилденуінің 4 түрі ашылды:

1. α-Декарбоксилдену, жануарлардың тіндеріне тән, онда α-көміртегі атомының жанында тұрған карбоксил тобы аминқышқылдарынан бөлініп шығады. Реакция өнімдері CO2 және биогендік аминдер болып табылады:

2. ω-микроорганизмдерге тән Декарбоксилдену. Мысалы, аспарт қышқылынан α-аланин түзіледі:

3. Трансаминация реакциясымен байланысты декарбоксилдену:

Бұл реакцияда альдегид және бастапқы кето қышқылына сәйкес келетін жаңа амин қышқылы пайда болады.

4. Екі молекуланың конденсация реакциясымен байланысты декарбоксилдену:

Жануарлардың тіндеріндегі бұл реакция глицин мен сукцинил-КоА-дан δ-амин-левулин қышқылының синтезі кезінде және сфинголипидтердің синтезі кезінде, сондай-ақ биотин синтезі кезінде өсімдіктерде жүзеге асырылады.

Декарбоксилдену реакциясы, аминқышқылдарының аралық алмасуының басқа процестерінен айырмашылығы, қайтымсыз. Олар ақуыз компоненті ретінде де, коэнзим табиғаты бойынша α — кето қышқылының декарбоксилазаларынан ерекшеленетін аминқышқылдарының белгілі бір ферменттерімен-декарбоксилазаларымен катализденеді. Амин қышқылдарының декарбоксилазалары әсер ету ерекшелігін қамтамасыз ететін ақуыз бөлігінен және трансаминазалардағыдай пиридоксальфосфатпен (ПФ) ұсынылған простетикалық топтан тұрады.

4. Тірі ағзалардың барлығында амин қышқылдары ыдырап, аммиак түзеді. Бұл улы зат, қанда аммиак мөлшері 40 – 50 мкмоль/лден аспауы қажет, осы шамадан асқан жағдайда мидың функциясы бұзылады. Катаболизм процесінде пайда болған аммиакты ағзада байланыстыратын бірнеше жолы бар:

1. Ағзада түзілген аммиактың 90%-ы мочевина (зəр) түрінде ағзадан шығарылады. Мочевина бауырда синтезделеді, ағзаның басқа мүшелерінде синтезделген аммиак глутаминмен (глутамин қышқылының амиді, глн) байланысқан түрде бауырға жеткізіледі.

Глутамин биосинтезі глутаминсинтетаза ферментімен катализденеді, ал реакцияға қажет энергияны АТФ береді. Глутамин аммиактың бауырға, бүйрекке, ішекке тасымалданатын залалсыздандырылған түрі.

2. Аммиакты залалсыздандырылып байланыстырудың тағы бір жолы: ол аспарагинсинтетаза ферменті катализдейтін аспарагин синтезі. Аспарагиннің атқаратын қызметі глутамин функциясына ұқсас келеді.

3. Аммиакты байланыстырып, залалсыздандыратын жолдың тағы біреуі - α-кетоглутараттың тотықсызданып, аминдену реакциясы. Реакцияны глутаматдегидрогеназа ферменті катализдейді. (Коферменті НАДН немесе НАДФН).

Мочевина синтезі. Бауырдағы мочевина синтезі И. П. Павлов жəне М. В. Ненцкийдің тəжірибелері арқылы анықталған. Синтез бірнеше фермент қатысымен тұйық цикл түрінде бірнеше этапта жүреді. Əр реакцияның өзінің ферменті бар (28-сурет).