Дезаминдену процесінің төрт жолы бар



бет1/3
Дата07.01.2022
өлшемі22,81 Kb.
#20792
  1   2   3
Байланысты:
2 5190580251956087896


Адам ағзасында амин қышқылдарының негізгі көзі – белок. Асқорыту жолдарында белоктар, ферменттер қатысуымен жүретін гидролиз нəтижесінде амин қышқылдарын түзеді. Қанға түскен амин қышқылдары ағзаның басқа мүшелеріне, ұлпаларға тараты- 190 лып, негізгі бөлігі белоктардың биосинтезі үшін қолданылады. Қалған бөлігі – тотығып, дезаминдену, трансаминделу, декарбоксилдену сияқты көптеген өзгерістерге ұшырайды

Амин қышқылдарының дезаминденуі кезінде олардан амин тобы - NH2 үзіліп, аммиакқа NH3 айналады. Аммиактан басқа дезаминдену реакциялар нəтижесінде окси-, кето- жəне май қышқылдары түзілуі мүмкін. Бұл өнімдер кейін көмірсулар, липидтер басқа қосылыстар синтезіне жұмсалуы ықтимал.

Дезаминдену процесінің төрт жолы бар:

1. Тотықсыздана дезаминдену:

2. Гидролиттік дезаминдену:

3. Молекула ішілік дезаминдену:

4. Тотыға дезаминдену:

Тотыға дезамидену бауырда, бүйректе жүреді. Реакция нəтижесінде α-кетоқышқылдар жəне аммиак түзіледі. Реакцияны НАД+ (НАДФ) тəуелді дегидрогеназа немесе флавин тəуелді оксидаза катализдейді.

Тотыға дезаминдену процесі екі сатыда өтеді.

Бірінші сатыда, амин қышқылдары сутек ионын бөліп, дегидрленеді. Сутек ионын қосып алатын акцептор рөлінде ФМН, ФАД немесе НАД+ болады. Түзілетін өнім - имин қышқылы. Келесі сатыда имин қышқылы гидролиттік жолмен аммиак пен кетоқышқыл түзеді.

Амин қышқылдары оксидазаларының рН оптимумы 10-ға тең (сілтілік орта).

Амин қышқылдарынның дезаминдену процестерінің ішінде маңыздысы: глутамин қышқылының глутаматдегидрогеназа мен (ГДГ) дезаминденуі.

ГДГ-нің коферменті (немесе сутек акцепторы) қызметін атқаратын НАД+ немесе НАДФ+ глутаматдегидрогеназамен дезаминдеу қайтымды реакция, яғни ГДГ ферменті дезаминдену процесімен қатар қайта аминдеу процесін катализдейді.

2. Амин қышқылдарын трансаминдеу. Амин қышқылдарынан кетоқышқылдарға амин (-NH2 ) тобын көшіру реакциясын трансаминдеу дейді.

Бұл реакцияны 1937 ж. ашқан А. Браунштейн мен М. Крицман. Барлық тірі ағзалар үшін бұл əмбебап реакция болып келеді. Реакцияны катализдейтін ферменттерді аминотрансфераза немесе трансаминаза деп атайды.

Барлық аминотрансфераза ферменттерінің коферменті пиридоксаль – 5фосфат (ПФ);

Трансаминдеу реакциясы екіжақты функция атқарады:

- амин қышқылынан амин тобын үзіп, басқа қосылыстарға көшіреді, бұл оның катаболиттік функциясы.

- α-кетоқышқылдардан қайта аминдеу нəтижесінде жаңа амин қышқылын синтездеу, бұл оның анаболиттік функциясы. Осы процесті А. Браунштейн трансаминдеу деп атады. Трансаминдеу жолымен пируваттан аланин, оксалоацетаттан аспарагин қышқылы, α-кетоглутараттан глутамин қышқылы түзіледі.



Трансаминацияға қатысатын аминқышқылдары монокарбон қосылыстары болуы мүмкін. Зертханалық зерттеулер барысында аспарагин мен глутаминді кето қышқылдарымен трансаминациялау жануарлардың тіндерінде жүретіні анықталды. Трансаминазалардың коферменті болып табылатын пиридоксальфосфат амин тобын тасымалдауға белсенді қатысады. Өзара әрекеттесу процесінде одан пиридоксамин фосфаты түзіледі. Мұндай процестің катализаторы ферменттер: оксидаза, пиридоксаминаза.



Достарыңызбен бөлісу:
  1   2   3




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет