Присоединяя субстрат, фермент его ориентирует в строго определенном положении - выгодном для осуществления реакции. При этом вероятность удачных столкновений между молекулами возрастает
Присоединяя субстрат, фермент его ориентирует в строго определенном положении - выгодном для осуществления реакции. При этом вероятность удачных столкновений между молекулами возрастает.
В данном случае основную роль играет энтропия активации SA (множитель ). Поэтому активность этих ферментов мало зависит от температуры.
Q10 этих реакций 1-1,5
Многие ферменты сочетают оба фактора.
2. Снижение энтропии активации
Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
Концентрация субстрата. В 1905 году французский исследователь Генри впервые высказал ряд предположений, которые были экспериментально подтверждены в 1913 году Леонором Михаэлисом и Мод Ментен (США, Канада).
Выдвинутая в 1913 году Л. Михаэлисом и М. Ментен общая теория ферментативного катализа постулировала, что фермент Е сначала обратимо и относительно быстро связывается с со своим субстратом S в реакции:
E + S = ES
Образовавшийся при этом фермент-субстратный комплекс ES, не имеющий аналогий в органической химии и химическом катализе, затем распадается в второй более медленной (лимитирующей) стадии реакции:
ES = Е + Р
Уравнение Михаэлиса-Ментен
Уравнение ферментативной реакции:
E+S
ES
E+P
k1
k-1
k2
Vmax= k2e0
e0 – общая концентрация фермента в системе
k2 – константа диссоциации.
Скорость реакции определяется накоплением продукта в единицу времени.
Скорость максимальна когда весь фермент связан с субстратом.
Vmax определяется диссоциацией фермент-субстратного комплекса.
