Ингибитор, обладающий структурным сходством с субстратом, соединяется с ферментом, подменяя собой субстрат и образуя с ферментом связь, достаточно устойчивую и практически не диссоциирующую в обычных условиях
Необратимые ингибиторы – образуют с ферментом устойчивую ковалентную связь, которая слабо диссоциирует в обычных для фермента условиях.
Е+IEI
Е+SESE+P
Необратимые ингибиторы: ионы тяжелых металлов:
Pb, Cu, Hg.
Oбратимое ингибирование
Oбратимое ингибирование
Обратимые ингибиторы – временно выключают фермент из реакции, которую они катализируют (т.е. понижают концентрацию свободного фермента).
По механизму действия
/ \
конкурентные неконкурентные
Конкурентные ингибиторы
ингибиторы, структурно аналогичные субстрату,
взаимодействуют с активным центром фермента, т.е. с той зоной, где связывается субстрат и тем самым «конкурирует» с субстратом не давая ему взаимодействовать с ферментом.
E+S
ES
E+P
E+I
EI
Комплекс ЕI неустойчивый фермент временно исключается из реакции.
Для уменьшения влияния конкурентного ингибитора надо повысить концентрацию субстрата.
График зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата в присутствии конкурентного ингибитора
Неконкурентное ингибирование:
ингибитор не затрагивает зону связывания субстрата. Неконкурентный ингибитор может присоединяться как к чистому ферменту, так и фермент-субстратному комплексу. В обоих случаях инактивируя реакцию.
k1
ES+I
ESI
k-1
E+I
EI
k-1
k1
Степень неконкурентного ингибирования определяется [I] и k1
Субстратное торможение
Существуют ферментативные процессы, имеющие кривую зависимость скорости от концентрации субстрата с максимумом.
Это вызвано субстратным торможением вследствие образования наряду с активным комплексом неактивного комплекса субстрата с ферментом.
Соотношение образования активного и неактивного комплексов меняется с изменением концентрации субстрата/
