Лекция природные источники получения ферментов. Значение в медицине и фармации
жүктеу/скачать 21,74 Kb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Классификация ферментов
- ОБЩИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ На активность ферментов оказывают влияние температуры, рН среды, специфичность. ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
- СПЕЦИФИЧНОСТЬ
|
26.03.2020г. ЛЕКЦИЯ Природные источники получения ферментов.Значение в медицине и фармации. Ферментами называются вещества биологического происхождения, представляющие собой соединения белковой природы и являющиеся специфическими катализаторами. Действуя в строго определённой последовательности, они катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расщепляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется химическая энергия, и из простых молекул строятся макромолекулы, входящие в состав клетки. Классификация ферментов: 1. Оксидоредуктазы (катализируют окислительно-восстановительные реакции). 2. Трансферазы (катализируют реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов, радикалов). 3. Гидролазы (катализируют расщепление внутримолекулярных связей органических молекул с участием воды). 4. Изомеразы (катализируют взаимопревращения оптических и геометрических изомеров). 5. Лиазы (катализируют разрыв связей С-О, С-С, С-N, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов негидролитическим путем). 6. Лигазы (катализируют синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ). ОБЩИЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ На активность ферментов оказывают влияние температуры, рН среды, специфичность. ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ Так как ферменты по химической природе являются белками, повышение температуры свыше 45-50˚С приводит к тепловой денатурации и ферменты инактивируются (исключение – миокиназа мышц, папаин). Низкие температуры не разрушают ферменты, а только приостанавливают их действие. Оптимальная температура для проявления активности фермента равна 37-40˚С. pH СРЕДЫ Значение рН среды, при котором фермент проявляет максимальную активность, называют оптимумом рН среды для действия данного фермента. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений 6,0-8,0. Исключения: пепсин, рН-оптимум которого равен 2,0; аргиназа – рН-оптимум равен 10,0. СПЕЦИФИЧНОСТЬ Ферменты обладают специфичностью. Различают несколько видов специфичности: Абсолютная специфичность – фермент взаимодействует только с одним субстратом. Например, уреаза ускоряет гидролиз мочевины, но не расщепляет тиомочевину. Стереоспецифичность – фермент взаимодействует с определенным оптическим и геометрическим изомером. Абсолютная групповая специфичность – ферменты специфичны в отношении характера связи, а также тех соединений, которые образуют эту связь. Например, α-амилаза расщепляет α-гликозидную связь в молекуле мальтозы, состоящей из двух молекул глюкозы, но не расщепляет молекулу сахарозы, состоящую из молекулы глюкозы и молекулы фруктозы. Относительная групповая специфичность. В этом случае ферменты специфичны только в отношении связи, но безразличны к тем соединениям, которые образуют эту связь. Например, протеазы ускоряют гидролиз пептидных связей в различных белках, липазы ускоряют расщепление сложноэфирных связей в жирах. жүктеу/скачать 21,74 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|