Литература для студентов Учебная литература для студентов медицинских вузов и медицинских


А, Б, В — последовательные изменения пространственных отношений; 1 — актин; 2 — головка



Pdf көрінісі
бет213/619
Дата18.12.2023
өлшемі31,79 Mb.
#140518
түріЛитература
1   ...   209   210   211   212   213   214   215   216   ...   619
А, Б, В — последовательные изменения пространственных отношений; 1 — актин; 2 — головка
молекулы миозина (по Б. Алберте, Д. Брей, Дж.Льюис и др., с изменениями).
меняется, кальций освобождается из цистерн сети и взаимодействует с ак- 
тино-миозиновыми комплексами (они сокращаются). Когда потенциал дей­
ствия исчезает, кальций снова аккумулируется и сокращение миофибрилл 
прекращается. Для развития усилия сокращения нужна энергия. Она осво­
бождается за счет АТФ- и АДФ-превращений. Роль АТФазы выполняет 
миозин. Источником АТФ служат главным образом митохондрии, поэтому 
они и располагаются непосредственно между миофибриллами.
Большую роль в деятельности миосимпластов играют включения миоглобина и 
гликогена. Гликоген служит источником энергии, необходимой не только для совер­
шения мышечной работы, но и поддержания теплового баланса всего организма.
267


Рис. 122. Активность сукцинатдегидрогена- 
зы в мышечных волокнах разного типа в 
скелетной 
мышечной 
ткани 
(препарат 
И. П. Рехачевой).
1 — высокая; 2 — средняя; 3 — низкая.
Миоглобин связывает кислород, когда мыш­
ца расслаблена и через мелкие кровеносные 
сосуды свободно протекает кровь. Во время 
сокращения мышцы сосуды сдавливаются, а 
запасенный кислород освобождается и уча­
ствует в биохимических реакциях.
Миосателлитоциты. 
Эти малодиф­
ференцированные клетки, являющиеся 
источником регенерации мышечной 
ткани. Они прилежат к поверхности 
миосимпласта, так что их плазмолем­
мы соприкасаются (см. рис. 118, 119). 
Миосателлитоциты одноядерны, их яд­
ра овальной формы и мельче, чем в 
симпластах. Они обладают всеми орга- 
неллами общего значения (в том числе 
и клеточным центром).
Типы мышечных волокон. 
Разные мышцы (как органы) функционируют в 
неодинаковых биомеханических условиях. Поэтому и мышечные волокна в 
составе разных мышц обладают разной силой, скоростью и длительностью 
сокращения, а также утомляемостью. Ферменты в них обладают разной ак­
тивностью и представлены в различных изомерных формах. Заметно разли­
чие в них содержания дыхательных ферментов — гликолитических и окис­
лительных.
По соотношению миофибрилл, митохондрий и миоглобина различают 
белые, красные
и 
промежуточные волокна.
По функциональным особенно­
стям мышечные волокна подразделяют на 
быстрые, медленные
и 
промежу­
точные.
Наиболее заметно мышечные волокна различаются особенностями 
молекулярной организации миозина. Среди различных его изоформ сущест­
вуют две основных — "быстрая" и "медленная". При постановке гистохими­
ческих реакций их различают по АТФазной активности. С этими свойства­
ми коррелирует и активность дыхательных ферментов. Обычно в 
быстрых
волокнах преобладают гликолитические процессы, они более богаты глико­
геном, в них меньше миоглобина, поэтому их называют также 
белыми.
В 
медленных
волокнах, напротив, выше активность окислительных фермен­
тов, они богаче миоглобином, выглядят более красными.
Если по активности АТФазы мышечные волокна различаются довольно 
резко, то степень активности дыхательных ферментов варьирует весьма зна­
чительно, поэтому наряду с белыми и красными существуют и 
промежуточ­
ные
волокна. В мышечной ткани разные волокна часто расположены моза­
ично (рис. 122).
Свойства мышечных волокон меняются при изменении нагрузок — 
спортивных, профессиональных, а также в экстремальных условиях (неве­
сомость). При возврате к обычной деятельности такие изменения обратимы.
268


При некоторых заболеваниях (мышечные атрофии, дистрофии, последствия 
денервации) мышечные волокна с разными исходными свойствами изменя­
ются неодинаково. Это позволяет уточнять диагноз, для чего исследуют 
биоптаты скелетных мышц.


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   209   210   211   212   213   214   215   216   ...   619




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет