А, Б, В — последовательные изменения пространственных отношений; 1 — актин; 2 — головка
молекулы миозина (по Б. Алберте, Д. Брей, Дж.Льюис и др., с изменениями).
меняется, кальций освобождается из цистерн сети и взаимодействует с ак-
тино-миозиновыми комплексами (они сокращаются). Когда потенциал дей
ствия исчезает, кальций снова аккумулируется и сокращение миофибрилл
прекращается. Для развития усилия сокращения нужна энергия. Она осво
бождается за счет АТФ- и АДФ-превращений. Роль АТФазы выполняет
миозин. Источником АТФ служат главным образом митохондрии, поэтому
они и располагаются непосредственно между миофибриллами.
Большую роль в деятельности миосимпластов играют включения миоглобина и
гликогена. Гликоген служит источником энергии, необходимой не только для совер
шения мышечной работы, но и поддержания теплового баланса всего организма.
267
Рис. 122. Активность сукцинатдегидрогена-
зы в мышечных волокнах разного типа в
скелетной
мышечной
ткани
(препарат
И. П. Рехачевой).
1 — высокая; 2 — средняя; 3 — низкая.
Миоглобин связывает кислород, когда мыш
ца расслаблена и через мелкие кровеносные
сосуды свободно протекает кровь. Во время
сокращения мышцы сосуды сдавливаются, а
запасенный кислород освобождается и уча
ствует в биохимических реакциях.
Миосателлитоциты.
Эти малодиф
ференцированные клетки, являющиеся
источником регенерации мышечной
ткани. Они прилежат к поверхности
миосимпласта, так что их плазмолем
мы соприкасаются (см. рис. 118, 119).
Миосателлитоциты одноядерны, их яд
ра овальной формы и мельче, чем в
симпластах. Они обладают всеми орга-
неллами общего значения (в том числе
и клеточным центром).
Типы мышечных волокон.
Разные мышцы (как органы) функционируют в
неодинаковых биомеханических условиях. Поэтому и мышечные волокна в
составе разных мышц обладают разной силой, скоростью и длительностью
сокращения, а также утомляемостью. Ферменты в них обладают разной ак
тивностью и представлены в различных изомерных формах. Заметно разли
чие в них содержания дыхательных ферментов — гликолитических и окис
лительных.
По соотношению миофибрилл, митохондрий и миоглобина различают
белые, красные
и
промежуточные волокна.
По функциональным особенно
стям мышечные волокна подразделяют на
быстрые, медленные
и
промежу
точные.
Наиболее заметно мышечные волокна различаются особенностями
молекулярной организации миозина. Среди различных его изоформ сущест
вуют две основных — "быстрая" и "медленная". При постановке гистохими
ческих реакций их различают по АТФазной активности. С этими свойства
ми коррелирует и активность дыхательных ферментов. Обычно в
быстрых
волокнах преобладают гликолитические процессы, они более богаты глико
геном, в них меньше миоглобина, поэтому их называют также
белыми.
В
медленных
волокнах, напротив, выше активность окислительных фермен
тов, они богаче миоглобином, выглядят более красными.
Если по активности АТФазы мышечные волокна различаются довольно
резко, то степень активности дыхательных ферментов варьирует весьма зна
чительно, поэтому наряду с белыми и красными существуют и
промежуточ
ные
волокна. В мышечной ткани разные волокна часто расположены моза
ично (рис. 122).
Свойства мышечных волокон меняются при изменении нагрузок —
спортивных, профессиональных, а также в экстремальных условиях (неве
сомость). При возврате к обычной деятельности такие изменения обратимы.
268
При некоторых заболеваниях (мышечные атрофии, дистрофии, последствия
денервации) мышечные волокна с разными исходными свойствами изменя
ются неодинаково. Это позволяет уточнять диагноз, для чего исследуют
биоптаты скелетных мышц.
Достарыңызбен бөлісу: |