Molecular Biology of the cell клетканың молекулалық биологиясы Алтыншы басылым, І том
жүктеу/скачать 52,26 Mb. Pdf көрінісі
|
- Бұл бет үшін навигация:
- 166 3-тарау.
| 3.37-сурет
). 3.37-сурет. Белоктың басқа молекуламен таңдалмалы түрде байланысуы. Белоктың басқа моле- куламен немесе лигандпен берік байланысуы үшін көптеген әлсіз байланыстар қажет. Өз алдында, лиганд белоктың байланысу сайтына қол мен қолғап тәрізді өте нақсы түрде сай болуы тиіс. Осының нәтижесінде көптеген коваленттік емес байланыстар түзіледі. (A) Сызбанұсқа; (Ә) Кеңістік моделі (PDB коды: 1G6N). Белоктың лигандпен байланысу ауданы байланысу сайты деп аталады және ол, әдет- те, амин қышқылдарының спецификалық орналасуы арқасында түзілетін қуыс түрінде болады. Бұл амин қышқылдары белок фолдингке ұшырағаннан кейін қалыптасады және олар әртүрлі полипептидтік тізбектер құрамына кіре алады ( 3.38-сурет ). Белок бетінің әртүрлі аудандары әртүрлі лигандтармен байланысу сайттарын қалыптастырады және белоктың белсенділігінің реттелуін қамтамасыз етеді. Ал белоктың басқа аудандары белоктың клетка ішіндегі орнын анықтайтын «ұстағыш» қызметін атқарады – мысал ретінде SH2 доменін алуға болады. Ол клеткалық сигналдарға жауап ретінде онымен байланысқан белоктарды, жиі жағдайда, клеткаішілік сайттарға тасымалдайды. 166 3-тарау. Белоктар 3.38-сурет. Белоктың байланысу сайты. (A) Полипептидтің фолдингі әдетте белок бетінде саңылау немесе қуыс қалыптастырады. Осы саңылау немесе қуыста амин қышқылдары мүмкін болатын ли- гандпен коваленттік емес байланыстар түзуге қолайлы бетімен орналасады. (Ә) Байланысу сайтының жабылуы: белок пен лиганд арасында коваленттік емес байланыстар мен электростатикалық тар- тылыстар қалыптасты. Осы мысалда циклды АМФ молекуласы лигандпен байланысқан. Белоктың ішінде орналасқан атомдар лигандпен тікелей әрекеттеспейді, бірақ олар белок бетінің механикалық және химиялық қасиеттерін қалыптастырады. Белок моле- куласының ішкі ауданындағы амин қышқылдарының аз ғана өзгерісінің өзі белоктың үш кеңістікті құрылымын өзгертумен қатар оның байланысу сайтын да бұза алады. Белоктың беттік конформациясы оның химиясын анықтайды Белоктардың ерекше химиялық қасиеттері, көпшілік жағдайда, олардың бетіндегі хи- миялық топтардың реакцияға түсу қабілетін арттыратын әрекеттесулерді қажет етеді. Осы әрекеттесулер негізгі екі топқа бөлінеді. Біріншісі, полипептидтік тізбектің көршілес аудандарының әрекеттесуі осы белок- тың лигандпен байланысу сайтына су молекулаларының енуін тежей алады. Су молеку- лалары белок бетімен сутектік байланыстарды тез арада түзе алатындықтан, су молеку- лалары болмаған жағдайда лиганд белоктың байланысу сайтымен берігірек әрекеттесе алады. Дегенмен, су молекулалары арасында сутектік байланыстар түзілетіндіктен, су молекуласын сутектік байланыстардан тұратын үлкен тор ретінде қарастыруға болады. Нәтижесінде белок лигандпен байланысу сайтын құрғақ күйде сақтай алады. Екіншісі, көршілес полярлы аминқышқылдық бүйір тізбектердің кластеризациясы олардың реактивтілігін өзгерте алады. Егер белок фолдингі бірнеше теріс зарядталған бүйір тізбектерге тап болған болса, онда сайттың оң зарядталған иондарға аффинділігі бірнеше есе артады. Осыған қоса, егер аминқышқылдық бүйір тізбектер сутектік бай- ланыстар арқылы бір-бірімен әрекеттесетін болса, онда қалыпты жағдайда реакцияға түспейтін топтар ( жүктеу/скачать 52,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|