Microsoft Word Лабораторные работы по биофизике часть 3

67 
Рис. 6. 2 Бицепс и трицепс являются парными антагонистами 
Человек выполняет любые движения – от таких простейших, 
как моргание или улыбка, до тонких и энергичных, какие мы на-
блюдаем у ювелиров или спортсменов – благодаря способности 
мышечных тканей сокращаться. От исправной работы мышц, со-
стоящих из трёх основных групп, зависит не только подвижность 
организма, но и функционирование всех физиологических про-
цессов. А работой всех мышечных тканей управляет нервная сис-
тема, которая обеспечивает их связь с головным и спинным моз-
гом и регулирует преобразование химической энергии в механи-
ческую. Мышечное сокращение – реакция мышечных клеток на 
воздействие нейромедиатора, реже гормона, проявляющаяся в 
уменьшении длины клетки. Эта жизненно важная функция 
организма, связанная с оборонительными, дыхательными, 
пищевыми, 
половыми, 
выделительными 
и 
другими 
физиологическими процессами. 
Все произвольные движения (ходьба, мимика, движения 
глазных яблок, глотание, дыхание и др.) осуществляются за счёт 
скелетных мышц. Непроизвольные движения, кроме сокращения 
сердца, (перистальтика желудка и кишечника, изменение тонуса 
кровеносных сосудов, поддержание тонуса мочевого пузыря) 
обусловлены сокращением гладких мышц. Работа сердца 
обеспечивается сокращением сердечной мускулатуры. Основой 
всех типов мышечного сокращения служит взаимодействие 

68 
актина и миозина. В скелетных мышцах за сокращение отвечают 
миофибриллы (примерно2 ⁄ 3 сухого веса мышц).
Рис. 6. 3 Схема, показывающая мышцы в расслабленном (
1
)
и сокращенном (
2
) положениях 
Рис. 6. 4 Строение поперечно–полосатой мышцы: 
1
– аксон; 
2
– нервно-мышечное соединение; 
3
– мышечное волокно; 
4
– миофибриллы
Миофибриллы (рис. 6. 4) – структуры толщиной 1 
–
2 мкм, 
состоящие из саркомеров - структур длиной около 2,5 мкм, 
состоящих из актиновых и миозиновых (тонких и толстых) 

69 
филаментов 
и 
Z-дисков, 
соединённых 
с 
актиновыми 
филаментами. 
Сокращение 
происходит 
при 
увеличении 
концентрации в цитоплазме ионов Ca
2+
в результате скольжения 
миозиновых филаментов относительно актиновых. Источником 
энергии сокращения служит АТФ. КПД мышечной клетки 
–
около 50 %. Головки миозина расщепляют АТФ и за счет 
высвобождающейся энергии меняют конформацию, скользя по 
актиновым филаментам. Цикл можно разделить на 4 стадии. 
Свободная головка миозина связывается с АТФ и гидролизует 
его до АДФ и фосфата и остаётся связанной с ними. (Обратимый 
процесс 
–
энергия, выделившаяся в результате гидролиза, 
запасается в изменённой конформации миозина.) Головка 
миозина слабо связывается со следующей субъединицей актина, 
фосфат отделяется, что приводит к прочному связыванию 
головки миозина с актиновым филаментом. Эта реакция уже 
необратима. Головка претерпевает конформационное изменение, 
производящее подтягивание толстого филамента к Z-диску (или, 
что эквивалентно, свободных концов тонких филаментов друг к 
другу). Отделяется АДФ, за счёт этого головка отделяется от 
актинового филамента. Присоединяется новая молекула АТФ. 
Далее цикл повторяется до уменьшения концентрации ионов Ca
2+
или исчерпания запаса АТФ (в результате смерти клетки). 
Скорость скольжения миозина по актину составляет ≈15 мкм/сек. 
В миозиновом филаменте много (около 500) молекул миозина, и, 
следовательно, при сокращении цикл повторяется сотнями 
головок сразу, что и приводит к быстрому и сильному 
сокращению. Следует заметить, что миозин ведёт себя как 
фермент – актин-зависимая АТФ-фаза. Так как каждое 
повторение цикла связано с гидролизом АТФ, а следовательно, с 
положительным изменением свободной энергии, то процесс 
однонаправленный. Миозин движется по актину только в сторону 
плюс-конца. Для сокращения мышцы используется энергия 
гидролиза АТФ, но мышечная клетка имеет крайне эффективную 
систему регенерации запаса АТФ, так что в расслабленной и 
работающей мышце содержание АТФ примерно равно. Фермент 
фосфокреатинкиназа катализирует реакцию между АДФ и 
креатинфосфатом, продукты которой 
–
АТФ и креатин. 

70 
Креатинфосфат содержит больше запасённой энергии, чем АТФ. 
Благодаря этому механизму при вспышке активности в 
мышечной клетке падает содержание именно креатинфосфата, а 
количество универсального источника энергии – АТФ – не 
изменяется.В основном в регуляции мышчной активности 
участвуют нейроны, но есть случаи, когда сокращением гладкой 
мускулатуры управляют и гормоны (например, адреналин и 
окситоцин). Сигнал о сокращении можно разделить на два этапа. 
1. От клеточной мембраны до саркоплазматического 
ретикулума.Воздействие 
медиатора, 
выделившегося 
из 
мотонейрона, вызывает потенциал действия на клеточной 
мембране мышечной клетки, который передаётся далее с 
помощью специальных впячиваний мембраны, называемых Т-
трубочками, которые отходят от мембраны внутрь клетки. От Т-
трубочек сигнал передаётся саркоплазматическому ретикулуму – 
особому компартменту из уплощенных мембранных пузырьков 
(эндоплазматической сети мышечной клетки), окружающих 
каждую миофибриллу. Этот сигнал вызывает открытие
Ca
2+
-каналов в мембране ретикулума. Обратно ионы Ca
2+
попадают в ретикулум с помощью мембранных кальциевых 
насосов – Ca
2+
-АТФ-фазы. 
2. От выделения ионов C
2+
до сокращения миофибрилл. 
Механизм 
сокращения 
мышц 
с 
учётом 
тропонина 
и 
тропомиозина. Для того чтобы контролировать сокращение, к 
актиновому филаменту прикрепляется белок тропомиозин и 
комплекс из трёх белков 
–
тропонин (субъединицы этого 
комплекса называются тропонинами 
T
, 
I
и 
C)
. Тропонин 
C
– 
близкий гомолог другого белка, кальмодулина. Через каждые 
семь субъединиц актина расположен только один тропониновый 
комплекс. Связь актина с тропонином 
I
перемещает тропомиозин 
в положение, мешающее связи миозина с актином. Тропонин C 
связывается с четырьмя ионами Ca
2+
и ослабляет действие 
тропонина 
I
на актин, и тропомиозин занимает положение, не 
препятствующее связи актина с миозином. 

жүктеу/скачать 2,5 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: