Л. Х. Гордон доктор биологических наук, профессор
Время после повреждения, мин
жүктеу/скачать 3,42 Mb. Pdf көрінісі
|
Тарчевский
| Время после повреждения, мин
Рис. 9. Активация МАР-киназы механическим повреждением трех- месячного растения табака путем срезания стебля под первым снизу листом [Seo et al., 1999] После срезания стебля в этом листе исследовали в течение 60 мин ак- тивность МАР-киназы (в контрольных растениях принятую за единицу) kinases - индуцируемые механическим повреждением и са- лицилатиндуцируемые протеинкиназы). Оказалось, что ак- тивация WIPK осуществляется не только при повреждении тканей растений, но и при их инфицировании вирусом та- бачной мозаики [Zhang, Klessig, 1998a], а активация SIPK - при действии олигосахаридных элиситоров и белковых эли- ситинов [Zhang et al., 1998]. Активация МАР-киназ носит преходящий характер (рис. 9), наподобие того, что происходит с ферментами и ин- термедиатами других сигнальных систем [Seo et al., 1999]. Интересно, что ранаактивируемая МАР-киназа вызы- вает накопление жасмоната и метилжасмоната, по-види- мому, вследствие активации ФЛА 2 . Участие МАР-киназной сигнальной системы в активации липоксигеназного сиг- нального пути было подтверждено в специальных опытах [Meindl et al., 1998]. Так как интермедиаты липо- ксигеназного метаболизма вызывают апоптоз клеток рас- тений, то не вызывает удивления, что в нем принимает участие и элиситориндуцируемый МАР-киназный каскад [Suzuki et al., 1999]. Обнаружена индукция образования транскриптов про- теинкиназ МАРК-сигнальной системы (и связанная с этим их активация) под влиянием различных стрессоров [Mizoguchi et al., 1996]. Чаще всего интермедиаты МАР-ки- назной сигнальной системы активируются или инактивиру- ются за счет посттрансляционной модификации, подверга- ясь главным образом фосфорилированию [Romeis et al.,1999] или дефосфорилированию [Gupta et al., 1998; Meskiene et al., 1998; Meskiene, Hirt, 2000] с помощью соот- ветствующих протеинкиназ и протеинфосфатаз. МАР-киназная сигнальная система активируется многи- ми внеклеточными сигналами, что объясняется большим разнообразием представителей стартового фермента в цепи киназ. Все МАРКК-киназы (МАРККК) подразделяются на четыре группы [Widmann et al., 1999; Meskiene, Hirt, 2000] в зависимости от особенностей первичной структуры, о кото- рой стало возможным судить после клонирования соответ- ствующих генов. Различия касаются в первую очередь стру- ктуры регуляторного домена, но они обнаружены также в других доменах, таких, например, как zinc zipper (цинковая застежка-молния), лейциновые "застежки", места связыва- ния G-белков, несколько мест фосфорилирования тирози- новых, сериновых и треониновых остатков. Как уже отме- чалось, в соответствии с разнообразием структуры МАРКК-киназ представители этого семейства могут акти- вироваться различными источниками сигналов. Это могут быть другие протеинкиназы - ПКС и МАРКККК, различ- ные G-белки семейств Ras и Rho. MAPKK имеет более огра- ниченные возможности регуляции в связи с меньшей вариа- бильностью структурных элементов этих ферментов. В еще большей степени это касается МАРК. МАРККК ка- тализирует фосфорилирование остатков серина и треонина в МАРКК, а последняя - остатков треонина и тирозина в МАРК. По всей вероятности, МАРКК активирует (путем фосфорилирования) лишь МАРК. Можно сделать вывод, что в случае с каскадом МАРККК -» МАРКК -» МАРК мы имеем дело с сигнальной "воронкой", с конвергенцией сиг- нальных путей, инициируемых в пределах МАРК-системы различными элиситорами. В этом случае последнее звено этой системы - МАР-киназа, может активировать лишь один тип факторов регуляции транскрипции, вызывая экс- прессию более узкого круга генов, чем можно было бы ожидать, если иметь в виду большое разнообразие МАРККК. МАР-киназа может также катализировать фос- форилирование цитоскелетных белков и фосфолипаз, ак- тивируя их. К 2000 г. были клонированы гены 17 представителей МАРККК, МАРКК и 28 представителей МАР-киназ из раз- личных видов растений [Ligterink, 2000]. Вполне вероятно, что во взаимодействии этих протеинкиназ определенную роль играют комплексообразующие белки типа scaffold pro- teins. Как уже отмечалось выше, активация сигнальных сис- тем носит преходящий характер, а это означает, что долж- ны быть эффективные механизмы их самоингибирования. Инактивация МАР-киназной сигнальной системы осущест- вляется, в первую очередь, за счет дефосфорилирования МАРК с помощью протеинфосфатаз. Все имеющие отно- шение к МАР-сигнальному каскаду протеинфосфатазы подразделяются на три группы [Meskiene, Hirt, 2000]: фер- менты двойной специфичности, осуществляющие дефосфо- рилирование остатков тирозина и треонина в МАР-киназах, тирозиновые протеинфосфатазы и серин-треониновые протеинфосфатазы. жүктеу/скачать 3,42 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|