мнофибрилді жай микроскоппен қараса, оның көлденең жолақтығынан айырылғанын көруге болады. Актин
және миозин жіпшелері ет жиырылғанда қысқармайды. Актин жіпшелері
миозин жіпшелерінің арасына
енгендіктен саркомера қысқарады. Бірнеше саркомераның қысқаруы миофибрилді әжептәуір
қысқартады.Актиннің миозиндер арасына кіруі миозиндердің көлденең өсінділері, актомиозиннің
ферменттік қасиетінің жоғарьшауы және саркоплазмада Са
2+
-иондары деңгейінің көтерілуімеи
байланыстырылады. В.А. Энгальгард пен М.Н. Любимова ет жиырылған
кезде миозиниің ферменттік
белсенділігі өсетінін және ол еттегі энергия көзі АҮФ қышқылын ыдырататынын анықтаған. Біраздан соң
венгер биохимигі Д. Сцент-Дюорди етте актиннің болатынын және актин мен миозин әрекеттесуінен
актомиозин пайда болып, оның ферменттік қасиеті миозиннен 10 есе жоғары болатынын дәлелдеді. Соңғы
кезде бұл екі белоктың әрекеттесуі үшін саркоплазмада Са
2+
иондары мөлшері белгілі бір деңгейге жетуі (2-
15x10
6
) және Мg
2+
иондарының болуы қажет екенін анықтаған, Мұнымен қатар актин оралымдары
арасындағы тропонин мен тропомиозин молекулаларының керектігі де дәлелденді. Осы мәліметтерді
пайдалана отырып, “белок талшықтарының жылжуы” теориясының мынадай моделі (үлгісі)
қолданылады.Ет талшығы жиырылуы үшін мотонейроинан мионевральдық түйіспеге
импульс келіп
жетуінен әрекет потенциалы туып, сарколеммада теріс заряд пайда болады. Ол мембрана бойымен Т
өсінділері арқылы ішкі түйіспеге жетіп, ретикулум цистернасының Са
2+
ионына өтімділігін жоғарылатады.
Мұның салдарынан кальций иондары цистернадан саркоплазмаға өтеді. Кальций иондары тропонин
молекулаларымен әрекеттесіп тропонин - тропомиозин комплексін құрады. Бұл тропониннің пішінін
өзгертеді де, актин оралымдарының арасына тропомиозиннің тереңірек кіруіне жағдай жасайды. Сөйтіп
актин тропомиозин кедергісінен кұтылады, актинге миозиннің көлденең өсінділерінің
жабысатын жері
босайды. Бұл өсінділер актинге жабысып ондағы миозиниің ферменттік қасиетін жоғарылатады. Бұл үшін
иондарының жеткілікті болуы да шарт. АҮФ қышқылы ыдырай бастайды. Фосфор қышқылы бөлініп,
аденозинді фосфор қышқылы пайда болады. Осыған орай миозин өсіндісінің (басының) пішіндік өзгеруіне
байланысты олар қайық ескектерінің қимылын жасап (еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин
жішпелерінің ортасына қарай тартады (енгізеді). Бұған босаған энергия жүмсалады. Мұнымен қатар миозин
өсіндісінде АҮФ қышқылы қайта түзіледі және Са
2+
иондары саркоплазмада азая бастайды. Осыған орай
актинмен миозин байланысы бұзылады. Әрекет потенциалының реполяризациясы кезінде саркоплазма
ретикулумының мембранасындағы кальцийдің тартқыштық белсенділігі күшейіп, Са
2+
иондары
саркоплазмадан
кері цистернаға өтеді, артығы кейде миоциттен сыртқа да шығарылады. Тропонин кешені
(комплексі) ыдырап, тропомиозин алғашқы орнына келіп актиннің активті жерлерін жабады. Келесі
серпіністе (ӘП-да) осы механикалық және химиялық үрдістер қайтадан қайталанады. Сонымен бұлшықеттің
жиырылуы аяқталарда протоплазмадағы кальций иондары азаяды. Кальций мөлшері бастапқы қалпына
келерде жиырылған ет босайды да актин кері жылжиды, ет талшыктары ұзарып, бұрынғы қалпына келеді,
осыған байланысты АҮФ қышқылының мөлшері де бұрынғы қалпына келуге тиіс. Энергия өзегі бастапқы
денгейіне жетпесе ет толығынан босап шықпайды. Онда контрактура (құрысу) пайда болуы мүмкін.
Достарыңызбен бөлісу: