Лекция Такырыбы: Пәнге кіріспе Жоспары


Бұлшықеттің жиырылу және босаңсу механизм



Pdf көрінісі
бет9/77
Дата15.02.2023
өлшемі1,47 Mb.
#68061
түріЛекция
1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   ...   77
Байланысты:
Лекция Такырыбы П нге кіріспе Жоспары Физиология п ні, бас а с

Бұлшықеттің жиырылу және босаңсу механизм. Көлденең жолақты бұлшықеттің жиырылу 
сырын білу үшін ет жиырылған кезде миофибрилдердің неліктен қысқаратынын, ал солған кезде не 
себептен ұзарып, қалпына келетінін, сондай-ақ бұлшықеттің қозуы мен қысқаруы арасында қандай 
тәуелділік бар екенін білу керек. Ол үшін алдымен миоциттің, әсіресе миофибрилдердің құрылымына 
тоқтай кетейік. Қаңқа еті көлденең жолақты миоциттерден тұрады. Талшық ұзын, цилиндр тәрізді. Оның 
ұзындығы 10 см-дей, кейде одан да көп, ені 12-70 мкм. Миоцитгі қаптаған қабық - сарколемманың 
саркоплазмаға қарай шыққан көлденең Т - есінділері болады. Олар миофибрилді саркомераға бөлетін 2 
мембраналарының тұсында пайда болады. Сарколемманың іш жағында, миофибрилдер тобының сыртында 
олармен қатар жатқан саркоплазмалық ретикулум мембрананың Т - өсіндісіңе жеткенде кеңіп иондарына 
толы қуыс (цистерна) құрады. Осы сарколеммалық бір көлденең Т - өсіндісімен оның екі жағындағы екі 
ретикулум цистернасының түйіскен жері (жасуша ішіндегі үш элементтен тұратын триада немесе үштік) - 
ішкі түйіспе деп аталады.Бұлшықеттің жиырылып қысқаруы мен қайта босауы саркоплаз- мадағы 
миофибриддердің ұзындығының өзгеруіне байланысты. Олар талшықтың бір ұшынан екінші ұшына дейін 
созылатын қатар-қатар орналасқан жіпшелер будасы (14-сурет, а, б). Миофибрилдерді әрбір 2,5 мкм-ден соң 
2 мембрана көлденең 2000-дай бөлікке – саркомераға бөледі. Әр саркомераның кақ ортасында 2500-дей 
жуандьшы 10 нм миозин және 2 мембрананың екі жағына тіркелген миозиннен екі есе жіңішке - диаметрі 5 
нм актин орналасады. Актиннің ұшы екі жақтағы миозин (белок) талшықтары арасына жартьшай кіріп 
тұрады. Миозин жітпелерідің күңгірт (А) бөлігінде, ал актин ашық (I) бөлігінде болады. Бұл бөліктер 
миофибрил бойында бірінен соң бірі кезекпен орналасқан. Қатар-қатар жатқан миофибрилдердің күңгірт 
бөліктері бірыңғай бір қатарда, ашық бөліктері екінші қатарда орналасқандықтан, микроскоппен қарағанда 
жолақ-жолақ болып көрінеді.Миозин шиыршықты 150 молекулалардан тұрады. Әр жіпшенің ұшында екі 
жұмыр (глобула) басы болады. Осы домалақ өсінділері арқылы (көлденең көпірше) миозин актинге 
жабысады. Миозиннің осы өсіндісінің АТФ қышқылын ыдырататын ферменттік қасиеті бар. Бұл қасиеті 
актинмен байланысқанда 10 есе жоғарылайды.Актин шиыршықты жіпшелерден тұрады, олардың ішінде 
әрбір 40 нм аральшында домалақ басы бар тропонин молекуласы жане тропомиозин белогы кездеседі. 
Тропомиозин жіпшелері жиырылмаған етте актиннің миозин өсінділері жабысатын жерін жауып, миозиннің 
актинге жабысуына кедергі жасайды.Ет жиырылған кезде талшықтар неліктен қысқаратынын түсіндіру 
үшін қазіргі З.А. Хаскельдің “белок талшықтарының жылжуы” теориясы айрықша қолдау тауып отыр. Бұл 
теория бойынша ет жиырылған сәтте актин талшықтары миозин бойымен сырғып толығынан олардың ара-
арасына кіреді. Мұның салдарынан мнофибрилдердің ашық бөлімі (I) қысқарады, тіпті жоғалып та кетеді, ал 
күңгірт бөлімі (А) оның қақ ортасындағы тек миозин жіпшелершен тұратын ашыңқы (Н) тілімі жоғалып, 
одан әрі күңгірттене түседі және күңгірт (А) бөлімдері бір-біріне жақындайды (14-сурет, в). Осы сәтте 


мнофибрилді жай микроскоппен қараса, оның көлденең жолақтығынан айырылғанын көруге болады. Актин 
және миозин жіпшелері ет жиырылғанда қысқармайды. Актин жіпшелері миозин жіпшелерінің арасына 
енгендіктен саркомера қысқарады. Бірнеше саркомераның қысқаруы миофибрилді әжептәуір 
қысқартады.Актиннің миозиндер арасына кіруі миозиндердің көлденең өсінділері, актомиозиннің 
ферменттік қасиетінің жоғарьшауы және саркоплазмада Са
2+
-иондары деңгейінің көтерілуімеи 
байланыстырылады. В.А. Энгальгард пен М.Н. Любимова ет жиырылған кезде миозиниің ферменттік 
белсенділігі өсетінін және ол еттегі энергия көзі АҮФ қышқылын ыдырататынын анықтаған. Біраздан соң 
венгер биохимигі Д. Сцент-Дюорди етте актиннің болатынын және актин мен миозин әрекеттесуінен 
актомиозин пайда болып, оның ферменттік қасиеті миозиннен 10 есе жоғары болатынын дәлелдеді. Соңғы 
кезде бұл екі белоктың әрекеттесуі үшін саркоплазмада Са
2+
иондары мөлшері белгілі бір деңгейге жетуі (2-
15x10
6
) және Мg
2+
иондарының болуы қажет екенін анықтаған, Мұнымен қатар актин оралымдары 
арасындағы тропонин мен тропомиозин молекулаларының керектігі де дәлелденді. Осы мәліметтерді 
пайдалана отырып, “белок талшықтарының жылжуы” теориясының мынадай моделі (үлгісі) 
қолданылады.Ет талшығы жиырылуы үшін мотонейроинан мионевральдық түйіспеге импульс келіп 
жетуінен әрекет потенциалы туып, сарколеммада теріс заряд пайда болады. Ол мембрана бойымен Т 
өсінділері арқылы ішкі түйіспеге жетіп, ретикулум цистернасының Са
2+
ионына өтімділігін жоғарылатады. 
Мұның салдарынан кальций иондары цистернадан саркоплазмаға өтеді. Кальций иондары тропонин 
молекулаларымен әрекеттесіп тропонин - тропомиозин комплексін құрады. Бұл тропониннің пішінін 
өзгертеді де, актин оралымдарының арасына тропомиозиннің тереңірек кіруіне жағдай жасайды. Сөйтіп 
актин тропомиозин кедергісінен кұтылады, актинге миозиннің көлденең өсінділерінің жабысатын жері 
босайды. Бұл өсінділер актинге жабысып ондағы миозиниің ферменттік қасиетін жоғарылатады. Бұл үшін 
иондарының жеткілікті болуы да шарт. АҮФ қышқылы ыдырай бастайды. Фосфор қышқылы бөлініп, 
аденозинді фосфор қышқылы пайда болады. Осыған орай миозин өсіндісінің (басының) пішіндік өзгеруіне 
байланысты олар қайық ескектерінің қимылын жасап (еңкейіп, жазылып) актин жіпшелерін миозин 
жішпелерінің ортасына қарай тартады (енгізеді). Бұған босаған энергия жүмсалады. Мұнымен қатар миозин 
өсіндісінде АҮФ қышқылы қайта түзіледі және Са
2+
иондары саркоплазмада азая бастайды. Осыған орай 
актинмен миозин байланысы бұзылады. Әрекет потенциалының реполяризациясы кезінде саркоплазма 
ретикулумының мембранасындағы кальцийдің тартқыштық белсенділігі күшейіп, Са
2+
иондары 
саркоплазмадан кері цистернаға өтеді, артығы кейде миоциттен сыртқа да шығарылады. Тропонин кешені 
(комплексі) ыдырап, тропомиозин алғашқы орнына келіп актиннің активті жерлерін жабады. Келесі 
серпіністе (ӘП-да) осы механикалық және химиялық үрдістер қайтадан қайталанады. Сонымен бұлшықеттің 
жиырылуы аяқталарда протоплазмадағы кальций иондары азаяды. Кальций мөлшері бастапқы қалпына 
келерде жиырылған ет босайды да актин кері жылжиды, ет талшыктары ұзарып, бұрынғы қалпына келеді, 
осыған байланысты АҮФ қышқылының мөлшері де бұрынғы қалпына келуге тиіс. Энергия өзегі бастапқы 
денгейіне жетпесе ет толығынан босап шықпайды. Онда контрактура (құрысу) пайда болуы мүмкін. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   5   6   7   8   9   10   11   12   ...   77




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет