Құрастырушылар
жүктеу/скачать 12,21 Mb.
|
метод-молбиология-леч.дело.пр.2к.каз.
| R
Н2N-СН-СООН Аминқышқылының құрылысы Жер бетіндегі барлық тірі ағзалар осы 20 аминқышқылдарды пайдаланып сан алуан ақуыз молекулаларын құрастырады. Ақуыздардың негізгі аминқышқылдары
Кейбір ақуыздарда басқа да сирек кездесетін аминқышқылдар болады. Мысалы, коллагенде-гидроксипролин, гидроксилизин; протромбинде-γ-карбоксиглутамин қышқылы т.б. Ақуыз молекуласында аминқышқылдар бір-бірімен пептидтік байланыс арқылы байланысып үлкенді кішілі полипептид тізбегін пайда етеді. Мұны ақуыздың І реттік құрылымы деп атайды. Осы құрылым (полипептид) а-РНҚ кодондарының бірізділігі арқылы кодталып, трансляция кезінде синтезделінеді . Радикалдар -NН - СН – С – NН – СН - С -NН - СН - С - NН-СН-С- О О О О Аминқышқылдарының қалдықтары Полипептид тізбегінің бір учаскесі Әрбір жекелеген ақуыздардың поплипептид тізбегіндегі аминқышқылдар бірізділігі бірегей (уникальный) болады және ол генетикалық кодтау (тұқым қуалаушылық) арқылы айқындалады. Ал ол, өз кезегінде, осы ақуыздың ұйымдасуының жоғары құрылымдарын (ІІ-реттік, ІІІ-реттік) анықтайды. Жүздеген, мыңдаған аминқышқылдардан тұратын полипептид тізбегенің тек бір аминқышқылының алмасуының өзі ақуыз молекуласының қасиетін күрт өзгертіп, оны биологиялық белсенділіктен айыруы мүмкін. Пептидтік байланыс өзінің химиялық табиғаты бойынша ковалентті болып табылады және ақуыз молекуласының І-реттік құрылымына өте жоғары дәрежелі беріктік береді. Ақуыз молекуласының құрылысының полипептидтік теориясын 1902-1919 жылдары Э.Фишер тәжірибе жасап қалыптастырды. Пептидтердің аталуы оның құрамына кіретін аминқышқылдар атауларына байланысты болады, мысалы: глицин және аланин аминқышқылдарынан құрылған дипептидті-глицил-аланин; глицин, аланин және лизин аминқышқылдарынан тұратын трипептидті –глицил-аланил-лизин деп атайды. Пептидтік теория ақуыздардың көптеген физикалық-химиялық және биологиялық қасиеттерін дұрыс түсіндіруге мүмкіндік берді. Сонымен қатар, ол қалайша физикалық-химиялық қасиеттері, атқаратын қызметтері түрліше болып келетін ақуыздардың табиғатта сан алуан формаларының кездесетінін де дәлелдеді. Мысалы, 2 аминқышқылдар-глицин және аланин, екі түрлі дипептид пайда ете алады: глицил-аланин және аланил-глицин. Оларды изомерлер деп атайды. Аминқышқылдар бірізділігінің түрліше болуына байланысты изомерлердің физикалық-химиялық қасиеттері, қызметтері де әртүрлі болады. Бірізділік тізбегінде түрліше комбинациялануы салдарынан 3 аминқышқылынан (глицин, аланин, лизин) 6 түрлі трипептид түзіледі: 1) глицил-аланил-лизин; 2) глицил-лизил-аланин; 3) аланил-глицил-лизин; 4) аланил-лизил-глицин; 5) лизил-аланил-глицин; 6) лизил-глицил-аланин. Ақуыз молекуласында 20 аминқышқылдардың болатындығын ескерсек, онда орлардың түрліше комбинациялануы нәтижесінде, қасиеттері әртүрлі болып келетін қаншама изомерлердің түзілетінін есептеу қиын емес (20n). Ақуыз молекулаларының мүмкін болған изомерлер саны
Сонымен, 20 аминқышқылдардан қызметтері, қасиеттері әртүрлі 2.4х1018 изомерлерді құрастыруға болады. Бірақ, тек 20 аминқышқылдардан құрылған ақуыз молекуласы өте қысқа болады, оның молекулалық массасы небәрі 2600 Да –дай. Дегенмен, полипептид тізбегіндегі аминқышқылдар көптеген рет қайталануы мүмкін, сондықтан да олардың изомерлерінің саны да еселеп өседі. Егер молекулалық массасы 34000 Да ақуыз молекуласындағы 12 аминқышқылдар түрліше ара-қатынаста қайталанатын болса, онда оның изомерлерінің саны 10300-ге тең болар еді. Ал егер, ақуыз молекуласындағы барлық 20 аминқышқылдар әртүрлі ара-қатынаста қайталанады десек, онда мүмкін болған бірізділіктер саны әлде қайда көп болатындығы өзінен өзі түсінікті. Тізбек ұзындығына қарай табиғаттағы барлық ақуыздық заттарды пептидтер (олигопептидтер) (2-10 аминқышқылдарынан құрылған), полипептидтер (10-40 аминқышқылдарынан тұрады) және ақуыздар (40 тан көп аминқышқылдардан тұрады) деп бөледі. Жоғарыда келтірілген есептеулер, неліктен тірі табиғатта ақуыздар санының орасан көп және түрліше болатындығын дәлелдегендей. Мысалы, ішек бактериясында 3000 әртүрлі ақуыздар кездессе, адам ағзасында 5 миллионға жуық ақуыздар табылған. Сонымен бірге, ішек бактериясының бірде-бір ақуызы адам ақуыздарына ұқсамайды. Полипептид тізбегінде 3 түрлі байланыстар кезектесіп орналасқан. Олардың біреуі (пептидтік байланыс-СО-NН-) қатты болады, қозғалмайды, себебі ол ішінара қосарланған, ал қалған екеуі (-NН-СН-және-СН-СО-) қозғалып, айналып тұрады. Сондықтан да полипептид тізбегі түрліше майысып, «сынып», ақуыздың екінші, үшінші реттік құрылымдарының пайда болуына алып келеді. жүктеу/скачать 12,21 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||