1. Нәруыздар, атқаратын қызметтері, жалпы қасиеттері, мысал келтіру.Құнды және құнсыз белоктар


Ферменттер, түсінік. Фермент пен бейорганикалық катализаторлардың әсер етуіндегі ұқсастықтары.Әсер ету механизмі.Әсер ету қуаттылығы



бет18/38
Дата04.12.2022
өлшемі209,1 Kb.
#54691
1   ...   14   15   16   17   18   19   20   21   ...   38
42.Ферменттер, түсінік. Фермент пен бейорганикалық катализаторлардың әсер етуіндегі ұқсастықтары.Әсер ету механизмі.Әсер ету қуаттылығы.
Ферменттер – табиғаты белок болып келетін биологиялық катализаторлар, олар жануар ағзасындагы биохимиялық реакцияларды жылдамдатады.
Ферменттердің әсер eтy жағынан бейорганикалық катализаторлармен ұксастықтары:

  1. Фермент пен бейорганикалык катализаторлар активтену энергиясын төмендетеді

  2. Фермент пен бейорганикалық катализаторлар энергетикалық мүмкідігі бар реакцияларды ғана тездетеді

  3. Фермент пен бейорганикалық катализаторлар реакциялардың бағытын, тепе- теңдігін өзгертпейді, тек оның тепе-теңдікке жетуін тездетеді

  4. Фермент пен бейорганикалык катализаторлар реакция кезінде жұмсалмайды және өнімнің кұрамына кірмейді Ферментативтік катализдің механизмі.

1) фермент-субстрат комплексінің тузілуі; Субстрат фермент молекуласына активті аймақ деп аталатын бөлік аркылы жалғасады. Жалғасу субстраттың химиялық табиғатына байланысты әртурлі байланыстар арқылы жузеге асады. 2) фермент-реакция өнімі комплексінің тузілуі
Фермент-субсрат комплекстің конфигурациясы өзгеpiп, субстратың құрамындағы байланыстар созылып , соңында узіліп кетеді Бірақ фермент пен субстрат арасындағы байланыс сақталады. Бұл сатысы аз уакыт журеді
3) фермент-реакция өнімі комплексінің фермент пен өнімге ыдырауы. Бұл сатысы ұзак уақыт журеді.Реакцияның ұзактығы да осы сатыға байланысты.
Ферменттердің қуаттылығы, оның сипаттамасы. Өлшем 6ipлігі. Ферменттер өте жоғары қуаттылыққа ие, сондықтан ферментте субстратқа деген ынтықтыгы жоғары болады және олар активтену энергиясын күшті темендетеді Ферменттің активтілігінің өлшем бірлігі - катал. Катал дегеніміз - ферменттің 6ip молекуласының 6ip минуттың ішінде өзгеріске ұшырататын субстрат молекуласының саны. Мысалы: каталаза ферментінің каталы 1000000 тең болса, амилазаның 240000-га тең
43.Ферменттердің жалпы қасиеттері (атап шығу). Изоферменттер.Ұқсастығымен айырмашылығы.Диагностикалық маңызы.
Ферменттердің жалпы қасиеттері Ферменттердің жалпы қасиеттері сонымен қатар олардың бейорганикалық катализаторлардан айырмашылықтарын да керсетеді - ферменттердің табиғаты белоктық болғандықтан, олар белоктың он түрлі қасиеттерін көрсетеді - ферменттердің құрылысы өте күрделі; - ферменттер өте жоғары субстраттық және әсер ету арнайылықты көрсетеді - ферменттер өте жоғары биологиялық белсенділікті көрсетеді, ол ферменттің субстратқа деген ынтыктығынан туады және олар активтену энергиясын өте қатты төмендетеді ферменттің белсенділігінің өлшем бірлігі - катал; - ферменттер өте жайлы жағдайда әсер етеді;(Т -37- 45 градус, қысым 1 атм.) - ферменттер – белсенділіктері реттелетін катализаторлар.
Изоферменттер, ролдері биологиялық негіздері Изоферменттер - 6ip ферменттің молекулалық түр өзгepici. Олардьң коферменттері бірдей, апоферменттері әртурлі бip типті реакциялардың жылдамдықтарын арттырады, 6ip субстратқа, 6ipaқ әртурлі жағдайда әсер етеді.Полипептида тізбектерінің құрамында амин кышкылдарының саны мен сапасы әртурлі болғандыктан олар молекулалық салмағы, заряды бойынша, электрофорезде жылжу жылдамдығымен ерекшеленеді Изоферменттерде ағзалық (мушелік) 93 арнайылықтары болады, оның клиникада диагностикалық маңызы зор, ceбeбi әртүрлі мүшелердің зақымдануында изоферментер қанта о тт, анықталады. Мысалы, лактатдегидрогеназа (ЛДГ). ЛДГ-ц бес түpi болады: ЛДГ1 - 4 Н-тип тізбегінен тұрады, жүректе кездеседі
ЛДГ2 - 3 Н, 1 М-тип тізбегінен тұрады, жүректе, бүйректе кездеседі
ЛДГз - 2 Н, 2 М-тип тізбектерінен тұрады, өкпеде кездеседі
ЛДГ4 - 1 Н, 3 М-тип тізбегінен тұрады, бауырда басым кездеседі
ЛДГ5 - 4 М тип тізбегінен тұрады, бұлшык етте , бауырда кездеседі


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   14   15   16   17   18   19   20   21   ...   38




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет