№10 зертханалық жұмыс Фенолдың қаситтерін зерттеу Ә Фенолды нитрлеу реакциясы
жүктеу/скачать 5,26 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Химотропсин түрлері
- Атқаратын қызметі
- Каталитикалық белсенділік
ҚасиеттеріХимотрипсиннің активті орталығын қарастырайық. Химотрипсиннің активті орталығында амин қышқылдарының кездесуі мынандай: ...гли-асп-сер(OH)-про-лей-.... Мұның молекуласында сериннің 26 қалдығы бар, ал катализдік активтілігі үшін олардың біреуі ғана жеткілікті. Химотрипсиннің активтілігінде маңыздылары: Гис-57, Асп -102, Сер -195, бұл амин қышқылдары бір бірінен айтарлықтай қашықтықта орналасқан. Гистидин сутектік байланыспен серинмен, аспарагин қышқылымен жалғасады. Осының нәтижесінде полипептидтік тізбектегі жеке учаскелер кеңістіктік жақындасады, сөйтіп екіншілік және үшішілік құрылым түзеді және фермент активті болады. https://lifelib.info/biochemistry/strajer/65.html https://scask.ru/k_book_bio1.php?id=122 Химотропсин түрлеріХимотрипсиннің әртүрлі формалары табылған (мысалы, кейбір сүтқоректілерде А, В және С),олар бір бірінен физикалық және химиялық қасиеттері бойынша ерекшеленеді. Бұқа ағзасынан Химотрипсин А 1935 жылы американдық химиктер М.Куниц пен Дж.Нортроп кристалдық күйде алынған, оның молекулалық массасы 25000. Молекула 245 аминқышқылының қалдықтарынан тұрады және жарты осьтері 33 және 16,5 болатын ықшам шар тәрізді бүктелген. Рентген сәулелерінің үш өлшемді құрылымын ағылшын ғалымы Д.Блоу және оның әріптестері 1967 жылы рентгендік дифракциялық талдауды қолдана отырып ашты. Химотрипсиногеннің активтенуі кезінде де химотрипсиннің бірнеше формалары түзілуі мүмкін (бұқа а химотрипсинінің (альфа, бетта, пи-формалары). Атқаратын қызметіХимотрепсин протеаздардың тобына жататын фермент және ірі ақуыздарда болатын (тирозин,фненилаланин, триптофан, метионин және лейцин) амин қышқылдары арасындағы пептидтік байланыстарды гидролиздеуге қатысады. https://lifelib.info/biochemistry/strajer/65.html Каталитикалық белсенділікХимотрепсин пептидтік байланыстарды гидролиздеуге жауап береді, көбінесе ароматты бүйірлік топтары бар аминқышқылдарының карбонилдік бөлігіне, яғни тирозин, триптофан және фенилаланин сияқты амин қышқылдарына шабуыл жасайды. Химотрипсин аминқышқылдарының COOH топтарымен түзілген байланыстарды гидрофобты бүйірлік тізбектермен жақсы ажыратады және трипсинге қарағанда кеңірек әсер ету ерекшелігіне ие. Химотрипсин, мысалы, трипсиннен айырмашылығы, сүттен сүзбе секілді массаны түзуге қабілетті. Трипсинмен бірге ащы ішектегі тағамдық ақуыздардың ыдырауына қатысады. Ол ұйқы безі жасушаларында химотрипсиноген профермент түрінде синтезделеді, ол трипсиннің әсерінен ішекте белсенді химотрипсинге айналады.Активтену процесі химотрипсиноген молекуласындағы бір пептидтік байланыстың ыдырауына негізделеді , нәтижесінде белок молекуласының конформациялық қайта құрылуы және химотрипсиннің белсенді орталығының соңғы түзілуі жүреді. Химотрипсин сілтілі ортада әрекет етеді (рН 7,0–8,5) және негізінен хош иісті аминқышқылдары — тирозин, фенилаланин және триптофан түзетін белоктар мен пептидтердегі байланыстарды ыдыратады. Химотрипсин сүттің ұюына қатысады. Химотрипсин ферменті төменгі сатыдағы омыртқалылар мен жәндіктерде кездеседі. жүктеу/скачать 5,26 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|