Биохимияға кіріспе. Биохимия пәні және оның міндеттері. Биохимиялық зерттеу әдістері
Нәруыздардың құрылымдық ұйымдасуы
жүктеу/скачать 268,89 Kb.
|
Áèîõèìèÿ?à ê³ð³ñïå. Áèîõèìèÿ ï?í³ æ?íå îíû? ì³íäåòòåð³. Áèîõèìèÿ
- Бұл бет үшін навигация:
- Белоктың бірінші деңгейдегі құрылымы
- Белок молекуласының екінші деңгейдегі құрылымы
| Нәруыздардың құрылымдық ұйымдасуы.
Белок молекуласының төрт деңгейлі құрылымы жөніндегі түсінікті ең бірінші ұсынған Ландерстром-Ланг. Белок молекуласының құрылымы басқа биополимерлерге қарағанда əлдеқайда күрделі. Сонымен, белок молекуласының төрт деңгейдегі құрылымдық ұйымдасуы болады. Олар: бірінші, екінші, үшінші, төртінші деңгейдегі құрылымдар. Белоктың бірінші деңгейдегі құрылымы. Белок молекуласының бірінші деңгейдегі құрылымы полипептидтік тізбектегі амин қышқылдарының реттеліп орналасуы. Бірінші деңгейдегі құрылымға тəн пептидтік байланыс ұзындығы 0,132 нм, бұл –С– N- байланысынан (0,149 нм) кіші, С = N қос байланысынан ұзын (0,127 нм) (3-сурет). Кейбір ғалымдар пептидтік байланысты ішінара қос байланыс, ішінара дара байланыс деген пікір айтуда. Л. Полинг пен Р. Кори рентген құрылымдық анализ əдісімен пептидтік байланыс бұрышын анықтап, полипептидтік тізбек бір жазықтықта орналасқанын дəлелдеді. Дара байланыстардың бұралу бұрыштары торсионды болып келеді де, N-Сα бұрышы φ, ал С-Сα бұрышы – ψ деп белгіленеді. Əр амин қышқылының өзіне тəн бұралу бұрышы болады, бұл белоктардың екінші құрылымын сипаттайды. Пептидтік тізбектегі орынбасушы топтар пептидтік байланысқа цис- немесе транс- жағдайында ие болуы мүмкін жəне транс- жағдайдағы пептидтік байланыс мықтырақ келеді, бұл табиғи белоктарда (полипептидтерде) көп таралған, ал циспептидтік байланыстар сиректеу кездеседі жəне көбінесе оны пролин қалдықтары түзеді. Соңғы жылдары белоктар биохимиясының дамуының арқасында белоктардың бірінші құрылымы туралы мəліметтер жинақталуда, қазіргі кезде 14-тен астам белоктардың бірінші құрылымы белгілі болды. Белок молекуласында бір немесе бірнеше тізбек болуы мүмкін, мысалы рибонуклеазада 1 тізбек, инсулинде – 2, гемоглобинде – 4, т.б. Белок молекуласының екінші деңгейдегі құрылымы. Белок молекуласының екінші деңгейдегі құрылымы сутектік байланыспен бекітіледі. Белок молекуласындағы полипептидтік тізбек ұзыннан-ұзақ созылып жатқан түзу тізбек емес. Осындай тұжырымға ғалымдар белоктың рентгенограммасын қарастыра отырып келген. Осы бағытта біраз зерттеулер жүргізген америка ғалымдары Л. Полинг пен Р. Кори. Олардың алға қойған мақсаты белоктағы полипептидтік тізбектің конформациясын, яғни кеңістікте орналасуын зерттеу болды. Алынған нəтижелерге сүйене отырып, əрбір молекуланың үш өлшемді құрылымының барын айқындады, əсіресе, маңыздысы пептидтік байланыстың 38 құрылымын анықтау болды. Оның ерекшеліктеріне сүйене отырып, полипептидтік тізбектің шиыршықталып (спиральденіп) жинақталатынын көрсетті. Сөйтіп екінші деңгейдегі құрылымда полипептидік тізбек қайталанып отыратын оң a-спираль, b–құрылым, b–иіліс түрінде болатыны анықталды. Амин қышқылдар оң a–спираль түзеді. Осындай құрылым (a–спираль, b-құрылым) пептидтік байланыстағы жүктеу/скачать 268,89 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|