Дәріс №3. Тақырыбы: Бейорганикалық және органикалық заттар. Көмірсулар, майлар, нәруыздар және нуклейн қышқылдары. Жоспар
жүктеу/скачать 44,19 Kb.
|
био-ға кір дәріс №3
- Бұл бет үшін навигация:
- 1.Нәруыз – органикалық дүниенің материалдық негізі
- Ақуыздың құрылысы.
|
Дәріс №3. Тақырыбы: Бейорганикалық және органикалық заттар. Көмірсулар, майлар, нәруыздар және нуклейн қышқылдары. Жоспар: 1.Нәруыз – органикалық дүниенің материалдық негізі. 2.Нуклеин қышқылдары. 3.Көмірсулар және олардың маңызы. 4.Липидтер және олардың маңызы. 5.Бейорганикалық заттар немесе Анорганикалық қосылыстар 1.Нәруыз – органикалық дүниенің материалдық негізі Ақуыз молекуласының ашылу тарихы. Я. Беккори 1736 жылы тұңғыш рет бидай ұнынан желімтіктелген ақуыз алды. Бірақ ақуыздың құрамы тек жүз жылдан кейін ғана басқа ғалымдардың тәжірибелері негізінде анықталды. Оны анықтау үшін жасалған алғашқы қадам ақуызды ыдырату болды. Егер ақуызды күшті қышқылмен (тұз қышқылымен) араластыра отырып қыздырса, ол өте кішкене бөлшектерге ыдырайды. Бұл бөлшектерді мұқият зерттегенде олардың құрамында карбоксил(СООН) тобының қышқылдық және амин (NН2) тобының негіздік қасиет көрсететіндігі дәлелдеңді. Кейіннен осы топтарды аминқышқылдары деп атады. Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылдарының саны – 20, олар молекуласының құрылымы жөнінен әр текті болып келеді. Мәселен, 1806 жылы Р. Воклен мен К. Робике ақуыздын ыдырауынан пайда болған аминқышқылын аспарагус өсімдігінің сөлінен бөліп алып, оған аспарагин деген ат берді. 1820 жылы француз ғалымы А. Браконно ақуызды ыдырату арқылы аминқышқылы – глицинді алды, осыдан кейін аминқышқылдарын жүйелі түрде зерттеу басталды. Ең соңғы жиырмасыншы аминқышқылы – треонин 1935 жылы фибрин ақуызының құрамынан алынған болатын. Сөйтіп, ақуыз құрамына кіретін 20 түрлі аминқышкылын ашуға 130 жыл уақыт кетті. Ақуыздың құрылысы. Биополимерлердің ішіндегі мөлшері мең маңызы жөнінен ерекше орын алатыны ақуыз молекуласы. Ақуыз макромолекулаға жатады. Ақуыз молекуласы органикалық заттардың ішіндегі алыбы екенін мына сандардан көруге болады. Мысалы, органикалық зат этил спиртінің молекулалық массасы – 60, ал жұмыртқа ақуызы – альбуминдікі – 36000, гемоглобиндікі (қанның қызыл түйіршіктері) – 152000. Ақуыз молекуласының алып болуы занды да, себебі оны құруға мыңдаған атомдардан тұратын мономерлер қатысады. Ақуыз полимері мономерлерінің рөлін аминқышқылдары атқарады. Ақуыз химиялық құрамы жөнінен гетерополимерлерге (грекше. “heteros”-әр түрлі) жатады. Табиғатта 200-ден астама минқышқылдарының түрлері бар. Ақуыз молекуласының құрамына кірмейтіндері зат алмасудың нәтижесінде реакция аралық қосылыстар түрінде пайда болып, кейбір ерекше бактериялар үшін қоректік зат ретінде жұмсалады. Ақуыз молекуласының құрамына кіретін аминқышқылдарының ерекшелігі неде? Басқа аминқышқылдары неліктен ақуыз молекуласының құрамына кірмейді деген заңды сұрақ еріксіз туады. Бұл сұрақтардың жауабы мынадай мағлұматтар негізінде түсіндіріледі. Жотарыда айтып кеткендей, табиғатта 200-ден астам аминқышқылдары болады, бірақ, ақуыз молекуласының құрамына соның 20 түрлі аминқышқылы ғана кіреді. Себебі бұл аминқышқылдарының амин тобы да, карбоксил тобы да бір көміртегі атомымен байланысқан және ол көміртегі атомы аминқышқылының молекуласындағы бірінші тұрған көміртегі болып саналады. Ол көміртегі атомы а– жагдайдағы деп аталады. Аминқышқылы молекуласындағы тізбектің құрамына кіретін екінші көміртегі – β, үшіншісі – γ, төртіншісі -δ т. б болып белгіленеді. Ақуыз молекуласының құрамына тек а – жағдайындағы аминқышқылы кіреді, ал қалғаңдары жасушаның басқа қызметтері үшін жұмсалады. а – жағдайыңдағы аминқышқылдары өзара қалай байланысады? Мұны түсіңдіру үшін, а – көміртегі аминқышқылының “иіні” делік те, ол “иіннен” шығып тұрған амин және карбоксил топтарын аминқышқылдарының оң және сол қолдары делік. Міне, осы қолдарымен аминқышқылдары бір-бірімен ұстасып, ақуыз молекуласының тізбегін құрайтындығын полипептидтік байланыстан көруге болады. Сонда аминқышқылының иінін а – көміртегі, ал қолдарының рөлін барлығында бірдей NH2 мен СООН топтары атқарады. Ендеше аминқышқылдарының бір-бірінен айырмашылығы неде? Мұнда “иін” қызметін атқаратын а – көміртегі аминқышқылдарының денесі болып табылады да, құрамы жөнінен сәйкес келеді. Молекуласының құрамы жөнінен сәйкес келмейтін бөлігі R – тізбегін құрайды (R – радикал деген сөз). Мұны түсіну үшін төменде үш амин қышқылы берілді. Ақуыз молекуласын химиялық, физикалық және рентген структуралық әдіспен зерттеу. Ақуыз молекуласы аминқышқылдарынан тұратыны дәлелденгеннен кейін ғалымдар олардың бір-бірімен қалай байланысатынын зерттей бастады. Әсіресе, XX ғасырдың басында ақуыз құрылысын зерттеумен неміс ғалымы – Э. Фишер айналысты. Фишер сол кездегі белгілі пепсин мен трипсин ферменттерінің ақуызды пептондарға ыдырата алмайтынына, ал қышқылмен қосып қыздырғанда ақуыз жеке аминқышқылдарға ыдырайтындығын химиялық жолмен зерттеп, терең талдай білді. Ол ақуыз аминқышқылдарынан тұрады және амидтік байланысқа түседі деген пікірдің дұрыстығын дәлелдеді. Фишер амидтік байланыс түрін пептиттік байланыс деп, ал ақуыздың ең кіші бөлшегін пептид деп атады. Екі пептид байланысса “дипептид”, үш пептид байланысса “трипептид”, ал бірнешеуі “полипептид деп аталады. Сондықтан пептид молекуласы полимерлі молекулаға жатады, ал оның мономерлерінің рөлін аминқышқылдары атқаратыны өздеріңе мәлім. Э. Фишер ақуыз құрамындағы аминқышқылдары бір-бірімен аминдік немесе пептидтік байланыс жасап орналасатынын ашты. XX ғасырдың бас кезінде ақуыздың қасиеті физикалық тұрғыдан зерттеле бастады. Нобель сыйлығының лауреаты, швед химигі Г. Сведберг жердің тартылыс күшінен 250 мың есе күшті үдеу беретін центрифуга ойлап тапты. Қою сұйықтықтың үстіне ақуыз ерітіндісін құйып, центрифугада айналдырғанда, ақуыз молекулалары ыдыстың түбіне қарай ығысқан. Сведберг ақуыздың қою сұйықтықта ығысу аралығын есептеп, осы әдіспен оның молекулалық массасын табуға болатынын және центрифугада айналдыру кезінде шар тәрізді молекулалар кебірек ығысатынын айқындап, ең алғаш ақуыз молекулаларының шар тәрізді екенін анықтады. Полипептидтердің құрылымын рентген құрылымды әдіспен зерттеу 30-жылдары басталып, Л. Полинг 1951 жылы зор жаңалық ашты. Медицинада “орақ пішінді жасушалық анемия” дейтін ауру белгілі. Бұл аурумен ауырған адамдардын қанындағы эритроциттер орақ пішінді болады. Орақ пішінді эритроциттер оттегін тасу қасиетінен айырылады немесе өте нашар тасиды. Л. Полинг ауру жасуша мен сау жасушаның гемоглобиндерінің бірінші деңгейіндегі құрылымын зерттегенде мынадай жайға тап болған. Ауру гемоглобиннің аминқышқылдары тізбегінде алтыншы орында әдеттегі глутамин қышқылының орнында валин тұрғанын анықтады: Вал – Гис – Лей – Тре – Про – Глу – Глу – Лиз – сау гемоглобин. Вал – Гис т-Лей – Тре – Про – Вал – Глу – Лиз – ауру гемоглобин, міне бұл аурудың болу себебі бір ғана аминқышқылының орын ауыстыруына байланысты екені жоғары тізбектен көрініп тұр. Осымен қатар Л. Полинг пептид молекуласы берік болу үшін оның құрамындағы оттегі мен азот атомдарының арасы сутектік байланыспен байланысады деген қорытындыға келді. Осындай еңбектері үшін Л. Полинг 1954 жылы Нобель сыйлығына ие болды. Сонымен, пептид молекуласының құрылымы толық зерттеліп, төрт құрылымды екені анықталды. Әрбір ақуыз молекуласы әр түрлі аминқышқылдарының белгілі бір саңдарынан тұрады және олар молекулада тек белгілі бір ретпен орналасады. Полипептидтік тізбектегі әр түрлі аминқышкылдары қалдықтарының бір-бірімен кезектесіп байланысу ретін ақуыздың бірінші реттік құрылымы деп атайды. Полипептидтік тізбектері түзу болып келетін ақуыз аз. Оларға табиғи жібек талшықтары мысал бола алады. Көпшілік ақуыздың полипептидтік тізбектері оралма тәрізді болып ширатылып келеді. Ақуыз молекулалары полипептидтік тізбектерінің кеңістіктегі оралма тәрізді болып келген пішінін ақуыздың екінші реттік құрылымы деп атайды. Ақуыздың екінші реттік құрылымы оралманың көрші орамдарындағы – ТР – және – СО – топтарының арасында түзілетін толып жатқан сутектік байланыстар арқылы қамтамасыз етілді. Полипептидтік байланыс оралмаға айналғанда радикалдар сырттап қалады. Бұл радикалдардың ақуыз молекуласының үшінші құрылымын түзудегі маңызы зор. Ақуыз молекуласы оралманың (екінші реттік құрылымының) тағы да бүктелуі нәтижесінде ақуыздың үшінші реттік құрылымы түзіледі. Полипептидтік оралма онан әрі қомақтана шоғырланып, ерекше құрылысты оралмалы шарға айналады (Сведберг еңбегін қара). Бұлар – әр ақуыз үшін айрықша тұрақты кескін үйлесімі болып табылатын үшінші және төртінші реттік құрылымдар. Төртінші реттік құрылым бірнеше ақуыз молекулаларының қосындысы. Неғұрлым полимерлі молекула алып болса, соғұрлым оның биологиялық маңыздылығы арта түседі. Мәселен, гемоглобин ферменті төрт ақуыз молекуласының жиынтығынан тұрады да, ұлпаларға оттегін жақсы тасиды. жүктеу/скачать 44,19 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|