Микроорганизм  ферменттері  және  олардың  заттарды  түрлендірудегі  рөлі

организмде  (жануар,  өсімдік  немесе  микробтық  жасуша)  заттардың  түрленуінің  күрделі 

процесі  үнемі  жүріп  отырады.  Бұл  процестерде  ферменттердің,  немесе  энзимдердің, 

протеиндік  табиғаты  бар  биологиялық  катализаторлардың  алатын  орны  ерекше. 

Микробтардың ферменттері эндо- және экзоферменттер болып бөлінеді. Эндоферменттер 

цитоплазмамен тығыз байланысты қоректік заттардың одан әрі ыдырауын және олардың 

жасушаның  құрамдас  бөлігіне  түрленуін  қамтамасыз  етеді.  Экзоферменттер  қоршаған 

ортаға бөлініп, қоректік заттарды қарапайым қосылыстарға дейін түрлендіреді. Олар кейін 

микробтық жасушаның қабықшасы арқылы өтіп, жасушада пластикалық материал ретінде 

пайдаланылады. 

1898 жылы Л. Пастердің шәкірті Э. Дюкло ферменттерді өздері әсер ететін заттарға 

«аза»  жалғауын  қосу  арқылы  атауды  ұсынды.  Мысалы,  крахмалға  әсер  етуші  фермент  – 

амилаза,  майларды  ыдырататындар  –  липаза,  протеиндерге  әсер  етушілер  –  протеиназа 

деп аталады. 

Ферменттердің ескі атаулары қазіргі кезде де сақталынған. Мысалы, асқазан сөлінің 

ферменті – пепсин, ұйқы безінің ферменті – трипсин, сілекей ферменті – птиалин және т.б. 

Биохимиялық  процестердің  активаторы  –  ферменттер  пайдаланылмайтын  биологиялық 

өндіріс  саласы  жоқтың  қасы.  И.П.  Павлов,  ферменттер  барлық  химиялық  түрленулердің 

қоздырушысы, олар өмірдің пайда болуына арқау болатын процестерге себепші деп атап 

көрсеткен.  

ферменттердің белсенділігіне тәуелді. Ферменттер суда, сондай-ақ тұз, қышқыл және сілті 

ерітінділерінде  ериді.  Олардың  молекулалық  массасы  үлкен  және  зарядталған. 

Ферменттер  –  протеиндік  кешен,  кристалл  пішінді,  ерітіндіде  тұнбаға  түсе  алады. 

Ферменттердің  екі  тобы  белгілі:  біркомпонентті,  протеиннен  ғана  тұрады;  екі 

компонентті,  протеин  және  простетикалық  немесе  белсенді  топтан  тұрады.  Протеин  – 

апофермент,  ал  белсенді  топ  –  кофермент  (коэнзим)  деп  аталады.  Протеиндік  және 

простетикалық  топтар  өз  алдына  ферментативтік  белсенділік  көрсете  алмайды,  олар 

қосылғанда ғана ферменттік қасиетке ие болады. 

Әсер  етудің  телімділігі  –  ферменттерге  тән  қасиеттің  бірі.  Олар  белгілі  бір 

химиялық  қосылыстар  немесе  туыстас  қосылыстар  тобымен  ғана  әрекеттеседі.  Мысалы, 

лактаза ферменті - сүт  қантын, уреаза - мочевинаны, каталаза - сутегінің асқын тотығын 

ғана ыдыратады.   

Ферменттердің  каталитикалық  белсенділігі  өте  аз  мөлшерде  байқалады.  Мысалы, 

амилазаның  1  грамы  1  тонна  крахмалды  ыдыратады,  1  грамм  химозин  12  тонна  сүтті 

ұйытады,  1  грамм  пепсин  50  кг  коагуляцияланған  ақуызды  ыдыратады,  каталазаның  бір 

молекуласы 40°С-де бір секунд ішінде сутегінің асқын тотығының 550 мың молекуласын 

бұзады. Сонымен, фермент мөлшері мен олардың заттарға тигізетін әсерлерінің арасында 

үлкен сәйкессіздік бар.  

Ферменттер термолабилді. Олар қыздырған кезде белсенділігінен оңай айырылады. 

50-60°С-де  ферменттердің  белсенділігі  азайып,  80°С-де  көпшілігінің  белсенділігі 

жойылады. Бұл ферменттердің протеиндік табиғатымен түсіндіріледі. Ферменттердің әсер 

етуіне қолайлы (оптималдық) температура – 30-50°С, ал жануар тектес ферменттер үшін – 

37-40°С. 

Ферменттер  белгілі  бір  орта  реакциясында  ғана  (рН)  әсер  ете  алады.  Олардың  өз 

белсенділігін  көрсететін  орта  реакциясы  әр  түрлі.  Пепсин  қышқылды  ортада  (рН  =  1,5-

2,5),  трипсин  әлсіз  сілтілі  ортада  (рН  =  7,8-8,7),  ал  каталаза  мен  уреаза  бейтарап  ортада 

(рН = 7) әсер етеді. 

жүктеу/скачать 1,17 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: