-сур ет. Терідегі пигментоциттер (микрофотография). Препарат боялмаған

8.1. Меншікті дәнекер тін
205
кұрылымдардын касиеттерін калыптастырады. Дәнекер тіндердін әркилы 
түрлерінін кұрамындағы 
коллаген талшықтары (fibrae collagenae)
олардың 
беріктілігін калыптастырады. Борпылдак талшықты пішінделмеген (калып- 
таспаған) дәнекер тінде олар толкындана иілген, шиыршыктала бұралған, 
кесіндіде жуандығы 1—3 мкм дөңгелекше немесе жайпактанған созынды 
түрінде орналасып, әр түрлі бағыттарда жатады. Ұзындыктары әр түрлі бо- 
лады. Коллаген талшығының ішкі кұрылымы фибриллярлык нәруыз — кол- 
лагенмен аныкталады, ол фибробласттардың түйіршікті эндоплазмалык 
торынын рибосомаларында синтезделеді.
Коллагеннін 20 шакты түрлерін ажыратады, олар бір-бірінен молекуляр- 
лык кұралуымен, мүшелік және тіндік тиемелілігімен ажыратылады.
Адам организмінде келесі коллаген түрлері кеңінен таралған: I типті коллаген 
негізінен терінін дәнекер тінінде, сінірлерде, сүйекте, көздін мөлдір кабыкшасында, 
склерада, артериянын кабырғасында кездеседі; II типті коллаген гиалинді және фи- 
брозды шеміршектерде, көздің шыны тәрізді денесінде, көздің мөлдір кабығында ор- 
наласады; 111 типті коллаген ұрыктын терісінін дермасында, ірі кан тамырларының 
кабырғасында, канжасам мүшелердін ретикулярлык талшыктарында болады; 
IV 
типті 
коллагенді базальдык мембранада, көз бұршағының капсуласында; 
V 
типті кол­
лаген хорионда, амнионда, эндомизийде, перимизийде, теріде, колаген түзейтін 
жасушалардың айналасында (фибробласттардын, эндотелийлік, жазык бұлшык еттік) 
ажыратылады.
Коллагеннің молекуласының ұзындығы шамамен 280 нм және ені 1,4 нм. 
Олар триплеттерден — үш полипептидті тізбектерден (а-тізбектерден) түзеліп, 
сонымен коса жасушаның ішінде бірынғай спиральға шиыршыкталатын 
коллагеннін бастамасы — проколлагеннен тұрады. Бұл коллаген талшығының 
бірінші, 
молекулярлық
кұралу деңгейі. 
Проколлаген жасуша аралык 
кеңістікке бөлініп шығады (8.8-сурет). Екінші, 
молекула усті,
деңгейде, 
коллаген талшығының жасушадан тыс кұралуы жүріп, проколлагеннің 
аяккы пептидтерінін үзілуінін нәтижесінде пайда болған тропоколлаген 
молекулаларының ұзына бойына агрегаттар кұралып, сутекті байланыстармен 
көлденеңінен біріктірілуі өтеді. Алдымен протофибриллалар түзеледі, бүйірлік 
байланыстарымен біріктірілген 5—6 протофибрилладан, жуандығы 5 нм бола- 
тын, микрофибриллалар кұралады.
Фибробласттардын өндіретін гликозаминогликандарының катысуымен 
коллаген талшығынын түзелуінің үшінші, 
фибриллярлық
деңгейі калыптасады. 
Коллаген фибриллалары, жуандығы орташа есеппен 20—100 нм болатын, 
көлденең жолакты кұрылымдар. Ашык және күңгірт аймактардың кайталану 
кезендері 64-67 нм (8.9, 8.10-суреттер). Параллельді катарларда коллагеннің 
әрбір молекуласы, көрші тізбекпен салыстырғанда, ширек ұзындыкка 
ығыстырылған деп есептеледі, ал бұл күнгірт және ашык түсті жолактардың 
кезектесе орналасуын туындатады. Электронды микроскопта күңгірт 
жолактарда, коллагеннің молекулаларында полярлы амин кышкылдардың 
орналасуымен камтамасыз етілген, екінші реттік көлденен сызыктар көрінеді.

2 0 6
8-Тарау. Дәнекер тіндер
Ядро
Цитоплазма
Ж асуш а аралық зат
ДНҚ
Үш марте 
. П олисом алар шиырш ық
Коллаген 
\(тропоколлаген)
Талшық
и-РН Қ
1 -1 0 мкм

жүктеу/скачать 74,38 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: