189
1. тамақпен түскен белок денатурациялайды;
2. ағзаға тамақпен енген микроағзаларды өлтіреді;
3. пепсиногеннің активті түрі пепсинге айналуының инициа-
торы Н
+
иондары көзі. Пепсиноген тізбегінен 42 амин қышқылы
үзілгеннен кейін ол активті пепсинге айналады. Пепсин эндону-
клеаза тобына жатады.
Белоктар мен жоғары молекулалы пептидтердің ыдырауын
пепсиннен кейін үш эндопептидазалар жалғастырады, бұл ұйқы
безінің сөлінде болатын трипсин (активті емес түрі – трипсино-
ген), химотрипсин (проферменті химотрипсиноген) жəне эласта-
за (проэластаза) ферменттері.
Трипсиногеннің трипсинге айналуы энтеропептидаза фер-
ментінің əсерінен трипсиногеннің N – соңынан 6 амин қалдығы
үзілгеннен кейін болады. Трипсин лизин мен аргинин түзген пеп-
тидтік байланыстарды ғана үзеді.
Химотрипсиннің
α, β, γ деген түрлері бар, олардың про-
ферменттері: химотрипсиноген А жəне химотрипсиноген В.
Трипсинге қарағанда химотрипсиннің субстраттық əсері кең, ол
пептидтермен қатар эфирлерді, амидтерді т.б. катализдейді.
Ұйқы безінің сөлінде кездесетін тағы бір фермент - эластаза,
аты эластин деген субстраттан алынған. Эластаза құрамында гли-
цин мен аланин амин қышқылдары көп мөлшерде кездеседі, əсер
ету спектрі кең, трипсин мен химотрипсиннен ыдырамай қалған
субстраттарды гидролиздейді.
Табиғи белоктардың гидролизін катализдейтін басқа да фер-
менттер бар: экзопептидазалар (аминопептидаза, карбоксипепти-
даза) (26-сурет).
Пептидтер гидролизі, олардың амин қышқылдарына дейін
ыдырауы аш ішекте аяқталады.
Достарыңызбен бөлісу: 
