Л. Х. Гордон доктор биологических наук, профессор
ФОСФАТИДАТНАЯ СИГНАЛЬНАЯ СИСТЕМА
жүктеу/скачать 3,42 Mb. Pdf көрінісі
|
| ФОСФАТИДАТНАЯ СИГНАЛЬНАЯ СИСТЕМА
Следующие три раздела посвящены сигнальным систе- мам, функционирование которых начинается с превраще- ния мембранных фосфолипидов, катализируемого различ- ными фосфолипазами: ФЛД, ФЛС и ФЛА 2 . Изначально счи- талось, что их активация является главной причиной обно- вления мембранных фосфолипидов при изменении условий существования растений, замены ранее существовавших ли- пидов на более соответствующие новым условиям. В каче- стве примера можно привести замену фосфолипидов с низ- ким содержанием ненасыщенных жирных кислот на фос- фолипиды с высоким их содержанием при понижении тем- пературы. Со временем удалось установить еще одну чрез- вычайно важную функцию фосфолипаз: запуск по крайней мере трех сигнальных систем - фосфатидатной, кальциевой и липоксигеназной. В последние годы все большее внимание уделяется сиг- нальной системе, "включаемой" активацией фосфолипаз Д под влиянием патогенов, элиситоров и при абиотическом стрессе [Munnik et al., 1998; Wang, 1999] (рис. 10). Так как при этом происходит освобождение из фосфолипидов фос- фатидной кислоты, то эта сигнальная система получила на- звание фосфатидатной [Тарчевский, 2000]. Фосфолипазы Д представляют собой достаточно гете- рогенное семейство белков [Qin et al., 1997; X. Wang, 2000] с большой протяженностью консервативных последователь- ностей аминокислот и с отличающимися участками струк- туры, отвечающими за особенности регуляции каждой из изоформ этого фермента, например за степень активации ионами кальция, инозитолполифосфатами или механиче- ским повреждением тканей [С. Wang, 2000]. Интересно, что последнее воздействие вызывало наивысшую активацию Рис. 10. Схема функционирования фосфатидатной сигнальной системы МФЛ - мембранные фосфолипиды; ПК - протеинкиназа; ФК - фос-фатидная кислота; ФЛД - фосфолипаза Д. Остальные обозначения -см. рис. 6 предсуществующих молекул фермента у той изоформы фо- сфолипазы Д, для которой была характерна наименьшая экспрессия генов. По всей вероятности, эта изоформа отвечает за наиболее быстрые сигнальные события, а другие изоформы - за более поздние, поскольку на синтез ферментов de novo требуется затрата гораздо большего времени. Лучшими субстратами для фосфолипаз Д являются фо- сфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин и фосфатидил- глицерол. Обнаружено, что патогены и механическое по- вреждение вызывают передвижение ФЛД из цитозоля к плазмалемме и повышение активности фермента (рис. 11) [Ryu, Wang, 1996]. Возможность связывания с мембранами некоторых изоформ фосфолипазы Д определяется их ми- ристоилированием, что приводит к повышению гидрофоб- ности. Привлекает внимание, что один из доменов ФЛД способен связываться с Са 2+ и фосфолипидами и таким образом регулировать транспорт фермента к мембране. Домен со сходной структурой был обнаружен также у ряда других белков, принимающих участие в функционировании сигнальных систем клеток (у фосфолипаз С и А 2 , у протеинкиназы С). Повышают активность части фосфолипаз Д протеинкиназа С, Са 2+ , тримерные G-белки и малые G-белки, полифо- сфоинозитид; снижают активность лизофосфатиды. Было обнаружено, что преходящее накопление фосфатидатной кислоты происходило и без влияния элиситоров, если на клетки воздействовали активатором G-белков мастопара-ном [Munnik et al., 1995], из чего следует, что в роли сигнального интермедиата между рецептором элиситора и фосфо-липазой Д выступает G-белок. Различные изоформы фосфолипазы Д имеют отличаю- щиеся оптимальные для проявления активности значения рН. Особый интерес представляет одна из основных изоформ, которая активируется повышающимися концентрациями ионов кальция (оптимальные значения для этой изоформы - от 20 до 100 мМ) и подкислением среды (оптимальные значения рН от 4,5 до 5,0), т.е. наиболее ранними изменениями в клетках, которые создаются на внутренней поверхности плазмалеммы и на внешней поверхности тоно-пласта при действии на клетки растений различных элиситоров. Для других изоформ оптимальными являются мик- |