Л. Х. Гордон доктор биологических наук, профессор

сторонников [Доман, Феденко, 1976; Королев, Выскребен-
цева, 1978; Franco, 1983; Яворская, Калинин, 1984; Newton, 
Brown, 
1986; Каримова, 1994, Assman, 1995; Trewavas, Malho, 
1997; Trewavas, 
1999; и др.] и противников [Keates, 1973; 
Varner, 1975; Amrhein, 1977; Letham, 1987; Hahn, 
Grisebach,1983; Spiteri et al., 
1989; и др.]. Первые опирались 
на данные о повышении активности аденилатциклазы и со-
держания цАМФ под действием фитогормонов и патогенов, 
об имитации экзогенным цАМФ действия различных фито-
гормонов, вторые - на факты, свидетельствовавшие о не-
значительном содержании цАМФ в растениях, об отсутст-
вии в целом ряде опытов влияния фитогормонов на актив-
ность аденилатциклазы и т.д.
Успехи в области молекулярной генетики, сопоставле-
ние структуры генов белков-участников аденилатциклаз-
ной сигнальной системы у животных и растений склонили 
чашу весов в пользу сторонников ее функционирования у 
растений [Trewavas, Malho, 1997; Trewavas, 1999]. Результа-
ты использования экзогенного цАМФ [Килев, Чекуров, 
1977] или форсколина (активатора аденилатциклазы) 
[Ichikawa et al., 
1997] свидетельствовали об участии цАМФ в 
сигналиндуцированнои цепи передачи сигнала. Применение 
теофиллина - ингибитора фосфодиэстеразы цАМФ, кото-
рая в растениях оказалась достаточно активной, показало, 
что приходная часть баланса цАМФ осуществляется доста-
точно интенсивно [Яворская, 1990; Каримова и др., 1990]. 
Были получены данные об изменении содержания цАМФ в 
растениях под влиянием патогенов [Tu, Malhotra, 1977], его 
необходимости для формирования ответа на действие пато-
генов [Зарубина и др., 1979; Очеретина и др., 1990].
Обращает на себя внимание факт АТФ-зависимого вы-
деления во внеклеточную среду значительной части цАМФ, 
образованного в клетках животных [Makman, 
Sutherland,1965; 
Федоров и др., 1990; Fehr et al., 1990; Орлов, 
Максимова, 1999], прокариот [Goldenbaum, Hall, 1979; Ши-
ян, Лазарева, 1988], водорослей [Franco, 1983] и высших рас-
тений [Ashton, Polya, 1977; 1978; Каримова и др., 1993]. По-
казательно, что у растений, так же как у животных, можно 
было снизить накопление цАМФ в клетках и выход его во 
внеклеточную среду с помощью простагландина [Ehsan et 
al., 
1998; 1999], не обнаруживаемого в растениях. Возмож-
но, что эту роль выполняет аналогичный простагландину 
оксилипин - жасмонат. Предполагается возможность уча-
стия в выносе цАМФ из клетки специальных АТФ-связыва-
ющих белков [Fehr et al., 1990].
Целесообразность секреции цАМФ из клеток растений 
в среду объясняют, в первую очередь, необходимостью до-
статочно быстрого снижения концентрации этого вторич-
ного посредника для того, чтобы не происходило перевоз-
буждения клеток [Franco, 1983; Каримова и др., 1993]. Отно-
сительно быстрое снижение концентраций вторичных по-
средников после достижения максимального уровня являет-
ся непременнной неспецифической чертой функционирова-
ния всех сигнальных систем.
Вероятно, выводимый за пределы плазмалеммы цАМФ 
принимает участие в регуляции внеклеточных процессов 
[Шиян, Лазарева, 1988]. Это мнение может основываться на 
обнаружении экто-цАМФ-зависимых протеинкиназ [Kang 
et al., 
1979], использующих секрецию цАМФ из клеток для 
активирования фосфорилирования белков за пределами 
плазмалеммы. Полагают также, что цАМФ вне клетки мо-
жет выполнять роль первого посредника [Федоров и др., 
1990], индуцируя запуск каскада реакций сигнальных сис-
тем в соседних клетках, что было показано на примере мно-
гоклеточных слизевых грибов [Sucgang et al., 1997].
Привлекают внимание данные, полученные на животных 
объектах, об ингибировании экзогенным аденозином (кото-
рый может рассматриваться в качестве продукта деградации 
цАМФ) кальциевых каналов клеток [Меерсон, 1986] и акти-
вировании - калиевых каналов [Орлов, Максимова, 1999].
Большой интерес вызывает информация о возможности 
регуляции секретируемым цАМФ развития патогенных гри-
бов [Knogge, 1998], в частности ржавчины ячменя [Kinane et 
al., 2000], Magnaporthe grisea, 
поражающего растения риса [Xu, 
Hamer, 1996; Choi, Dean, 1997; Adachi, Hamer, 
1998], пыльной 
головни Ustilago maydis [Gold et al., 1997; Kahmann et al., 1999], 
Erysiphe graminis [A.A. Hall et al., 1999], Colletotrichum trifolii 
[Yang, Dickman, 
1999], пигментирования Ustilago hordei 
[Lichter, Mills, 
1998]. В зависимости от концентрации цАМФ 
происходила стимуляция или подавление развития грибов. 
Полагают, что у них в трансдукции цАМФ-сигнала принима-
ют участие гетеротримерные G-белки [Bolker, 1998].

Накапливается все больше данных о влиянии различных 
сигнальных молекул на секрецию цАМФ растительными 
клетками. Было показано, что роль АБК в адаптации 
растений к стрессу может заключаться в ее способности ре-
гулировать содержание и выход цАМФ из клеток. Предпо-
лагается, что уменьшение содержания цАМФ при действии 
АБК вызвана АБК-индуцированным повышением содер-
жания Са
2+
в цитозоле [Iagoucheva et al., 2000] и ингибирова-
нием аденилатциклазы. Известно, что Са
2+
в высокой кон-
центрации ингибирует активность аденилатциклазы у эука-
риот [Taussig, Gilman, 1995]. В то же время Са
2+
может 
уменьшить содержание цАМФ, индуцируя повышение ак-
тивности фосфодиэстеразы, гидролизующей цАМФ. Дейст-
вительно, активация фосфодиэстеразы цАМФ комплексом 
Са
2+
-
кальмодулин была обнаружена у растительных объек-
тов [Феденко, 1983].
Показана зависимость профиля фосфорилированности 
полипептидов от экзогенного цАМФ. Число полипептидов, 
фосфорилирование которых стимулировалось цАМФ, бы-
ло наибольшим при микромолярной концентрации цАМФ. 
Привлекает внимание факт сильного цАМФ-индуцирован-
ного повышения фосфорилированности полипептида 
1
0 кДа при низкой температуре (рис. 7) [Каримова, Жуков, 
1991; Ягушева, 2000]. Интересно, что полипептид с такой 
молекулярной массой является белковым регулятором фо-
сфодиэстеразы цАМФ, который активируется абсцизовой 
кислотой и Са
2+
[Junker, 
1977] и снижает содержание цАМФ 
за счет его гидролиза фосфодиэстеразой.
Изучение особенностей активации цАМФ-зависимых 
протеинкиназ и фосфорилирования ими различных бел-
ков - одно из важнейших направлений исследований аде-
нилатциклазной сигнальной системы. цАМФ-зависимые 
протеинкиназы (ПКА) - это ферменты, активирующиеся 
при взаимодействии с цАМФ и катализирующие перенос 
концевого остатка фосфорной кислоты с АТФ на гидро-
ксильные группы сериновых или треониновых остатков 
белков-акцепторов. Ковалентная модификация белков, 
осуществляемая при фосфорилировании, приводит к из-
менению их конформации и каталитической активности, 
вызывая ассоциацию или диссоциацию их субъединиц 
и т.д.

жүктеу/скачать 3,42 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: