Л. Х. Гордон доктор биологических наук, профессор


Время после повреждения, мин



Pdf көрінісі
бет13/49
Дата19.05.2022
өлшемі3,42 Mb.
#35068
1   ...   9   10   11   12   13   14   15   16   ...   49
Байланысты:
Тарчевский

Время после повреждения, мин
Рис. 9. Активация МАР-киназы механическим повреждением трех-
месячного растения табака путем срезания стебля под первым 
снизу листом [Seo et al., 1999]
После срезания стебля в этом листе исследовали в течение 60 мин ак-
тивность МАР-киназы (в контрольных растениях принятую за единицу)
kinases - 
индуцируемые механическим повреждением и са-
лицилатиндуцируемые протеинкиназы). Оказалось, что ак-
тивация WIPK осуществляется не только при повреждении 
тканей растений, но и при их инфицировании вирусом та-
бачной мозаики [Zhang, Klessig, 1998a], а активация SIPK -
при действии олигосахаридных элиситоров и белковых эли-
ситинов [Zhang et al., 1998].
Активация МАР-киназ носит преходящий характер 
(рис. 9), наподобие того, что происходит с ферментами и ин-
термедиатами других сигнальных систем [Seo et al., 1999].
Интересно, что ранаактивируемая МАР-киназа вызы-
вает накопление жасмоната и метилжасмоната, по-види-
мому, вследствие активации ФЛА
2
. Участие МАР-киназной
сигнальной системы в активации липоксигеназного сиг-
нального пути было подтверждено в специальных опытах 
[Meindl et al., 
1998]. Так как интермедиаты липо-
ксигеназного метаболизма вызывают апоптоз клеток рас-
тений, то не вызывает удивления, что в нем принимает 
участие и элиситориндуцируемый МАР-киназный каскад 
[Suzuki et al., 1999].
Обнаружена индукция образования транскриптов про-
теинкиназ МАРК-сигнальной системы (и связанная с этим 
их активация) под влиянием различных стрессоров 
[Mizoguchi et al., 
1996]. Чаще всего интермедиаты МАР-ки-
назной сигнальной системы активируются или инактивиру-
ются за счет посттрансляционной модификации, подверга-
ясь главным образом фосфорилированию [Romeis et 
al.,1999] 
или дефосфорилированию [Gupta et al., 1998; 
Meskiene et al., 1998; Meskiene, Hirt, 
2000] с помощью соот-
ветствующих протеинкиназ и протеинфосфатаз.
МАР-киназная сигнальная система активируется многи-
ми внеклеточными сигналами, что объясняется большим 
разнообразием представителей стартового фермента в цепи 
киназ. Все МАРКК-киназы (МАРККК) подразделяются на 
четыре группы [Widmann et al., 1999; Meskiene, Hirt, 2000] в 
зависимости от особенностей первичной структуры, о кото-
рой стало возможным судить после клонирования соответ-
ствующих генов. Различия касаются в первую очередь стру-
ктуры регуляторного домена, но они обнаружены также в 
других доменах, таких, например, как zinc zipper (цинковая 
застежка-молния), лейциновые "застежки", места связыва-
ния G-белков, несколько мест фосфорилирования тирози-
новых, сериновых и треониновых остатков. Как уже отме-
чалось, в соответствии с разнообразием структуры 
МАРКК-киназ представители этого семейства могут акти-
вироваться различными источниками сигналов. Это могут 
быть другие протеинкиназы - ПКС и МАРКККК, различ-
ные G-белки семейств Ras и Rho. MAPKK имеет более огра-
ниченные возможности регуляции в связи с меньшей вариа-
бильностью структурных элементов этих ферментов. 
В еще большей степени это касается МАРК. МАРККК ка-
тализирует фосфорилирование остатков серина и треонина 
в МАРКК, а последняя - остатков треонина и тирозина в 
МАРК. По всей вероятности, МАРКК активирует (путем


фосфорилирования) лишь МАРК. Можно сделать вывод
что в случае с каскадом МАРККК -» МАРКК -» МАРК мы 
имеем дело с сигнальной "воронкой", с конвергенцией сиг-
нальных путей, инициируемых в пределах МАРК-системы 
различными элиситорами. В этом случае последнее звено 
этой системы - МАР-киназа, может активировать лишь 
один тип факторов регуляции транскрипции, вызывая экс-
прессию более узкого круга генов, чем можно было бы 
ожидать, если иметь в виду большое разнообразие 
МАРККК. МАР-киназа может также катализировать фос-
форилирование цитоскелетных белков и фосфолипаз, ак-
тивируя их.
К 2000 г. были клонированы гены 17 представителей 
МАРККК, МАРКК и 28 представителей МАР-киназ из раз-
личных видов растений [Ligterink, 2000]. Вполне вероятно, 
что во взаимодействии этих протеинкиназ определенную 
роль играют комплексообразующие белки типа scaffold pro-
teins.
Как уже отмечалось выше, активация сигнальных сис-
тем носит преходящий характер, а это означает, что долж-
ны быть эффективные механизмы их самоингибирования. 
Инактивация МАР-киназной сигнальной системы осущест-
вляется, в первую очередь, за счет дефосфорилирования 
МАРК с помощью протеинфосфатаз. Все имеющие отно-
шение к МАР-сигнальному каскаду протеинфосфатазы 
подразделяются на три группы [Meskiene, Hirt, 2000]: фер-
менты двойной специфичности, осуществляющие дефосфо-
рилирование остатков тирозина и треонина в МАР-киназах, 
тирозиновые протеинфосфатазы и серин-треониновые 
протеинфосфатазы.


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   9   10   11   12   13   14   15   16   ...   49




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет