70
Креатинфосфат содержит больше запасённой энергии, чем АТФ.
Благодаря этому механизму при вспышке активности в
мышечной клетке падает содержание именно креатинфосфата, а
количество универсального источника энергии – АТФ – не
изменяется.В основном в регуляции мышчной активности
участвуют нейроны, но есть случаи, когда сокращением гладкой
мускулатуры управляют и гормоны (например, адреналин и
окситоцин). Сигнал о сокращении можно разделить на два этапа.
1. От клеточной мембраны до саркоплазматического
ретикулума.Воздействие
медиатора,
выделившегося
из
мотонейрона, вызывает потенциал действия на клеточной
мембране мышечной клетки, который передаётся далее с
помощью специальных впячиваний мембраны, называемых Т-
трубочками, которые отходят от мембраны внутрь клетки. От Т-
трубочек сигнал передаётся саркоплазматическому ретикулуму –
особому компартменту из уплощенных мембранных пузырьков
(эндоплазматической сети мышечной клетки), окружающих
каждую миофибриллу. Этот сигнал вызывает открытие
Ca
2+
-каналов в мембране ретикулума. Обратно ионы Ca
2+
попадают в ретикулум с помощью мембранных кальциевых
насосов – Ca
2+
-АТФ-фазы.
2. От выделения ионов C
2+
до сокращения миофибрилл.
Механизм
сокращения
мышц
с
учётом
тропонина
и
тропомиозина. Для того чтобы контролировать сокращение, к
актиновому филаменту прикрепляется белок тропомиозин и
комплекс из трёх белков
–
тропонин (субъединицы этого
комплекса называются тропонинами
T
,
I
и
C)
. Тропонин
C
–
близкий гомолог другого белка, кальмодулина. Через каждые
семь субъединиц актина расположен только один тропониновый
комплекс. Связь актина с тропонином
I
перемещает тропомиозин
в положение, мешающее связи миозина с актином. Тропонин C
связывается с четырьмя ионами Ca
2+
и ослабляет действие
тропонина
I
на актин, и тропомиозин занимает положение, не
препятствующее связи актина с миозином.
Достарыңызбен бөлісу: