79
Рис. 7.1. Схематическое изображение миофибриллы мышечного волокна:
1– состояние покоя; 2– растяжение;
справа – схема расположения актина и миозина на поперечном срезе
Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг
другого мономеров актина толщиной по 5 нм (рис. 7.2).
Рис. 7.2.
Микроструктура саркомера
Эта структура похожа на две нити бус, скрученные по 14 бусин в
витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены
молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина.
При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между тол-
стыми. Происходит относительное
скольжение нитей без изме-
нения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием осо-
бых выступов миозина – поперечных мостиков с активными цен-
80
трами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой
нити периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга.
В
расслабленном состоянии миофибрилл молекулы тропо-
миозина блокируют прикрепление поперечных мостиков к акти-
новым цепям (рис. 7.3,
а
).
Рис. 7.3. Процесс активации мостика и генерации усилия в саркомере
Ионы Са
2+
активируют мостики и
открывают участки их
прикрепления к актину (рис.
7.3,б).
В результате мостики миози-
на прикрепляются к актиновым нитям, расщепляются молекулы
АТФ и изменяется конформация мостиков: их головки поворачи-
ваются внутрь саркомера (рис. 7.3
,в
). Это приводит к генерации
силы, скольжению актина относительно
толстой нити миозина к
центру саркомера, что вызывает укорочение мышцы. После
окончания активации мостик размыкается и саркомер возвраща-
ется в исходное состояние. При
укорочении объем саркомера
практически не меняется, а следовательно, он становится толще,
что и подтверждается на снимках
поперечного сечения мышц с
помощью электронной микроскопии. Каждый цикл замыкание –
размыкание сопровождается расщеплением одной молекулы
АТФ. Таким образом, актин-миозиновый комплекс является ме-
ханохимическим преобразователем энергии АТФ. Рассмотренная
структура и последовательность процессов
называется моделью
скользящих нитей
.
Достарыңызбен бөлісу: