3.43-сурет. Коваленттік емес байланыстар макромолекулалар арасындағы әрекеттесуді қалай ұштастырады ( 2.1-бейнефильмді қара). Тепе-теңдіктегі антиденелердің, лигандттар мен антидене-лиганд кешендерінің
концентрацияларына сүйене отырып, байланысу күшін – тепе-теңдік тұрақтысын ( К) – есептей аламыз (
3.44А-сурет ). Екі молекула (А және В) бір-бірімен кешен (АВ)
түзетін реакцияның тепе-теңдік тұрақтысы литр/моль бірлігімен есептеледі және ли-
гандтардың концентрациясы (литр/моль есебінде) 1/К көрсеткішіне жеткен жағдайда
байланысу сайттарының жартысы лигандтармен жабылады. Тепе-теңдік тұрақтысы
байланысу күші күштірек болған сайын өседі және ол байланысқан (АВ) және бос (А
және В) күйлердің
бос энергия айырмашылықтарының тікелей өлшемі болып табылады
(
3.44Ә-сурет ). Тек бірнеше коваленттік емес байланыстардың айналасындағы өзгеріс
қана байланысу қатынасына айтарлықтай әсер ете алады (
3.45-сурет ).
Біз антидененің лигандпен байланысу жағдайын тепе-теңдік жағдайдағы байланысу
күшінің әсерін көрсету үшін қолдандық, бірақ осы принциптер кез келген молекула
мен оның лигандына қолданыла алады. Көптеген белоктар ферменттер болып табы-
лады және олар алдымен өз лигандтарымен байланысады және тек байланысқаннан
кейін ғана осы молекулалардағы коваленттік байланыстардың түзуін немесе ыдырауын
катализдейді.
Ферменттер күшті, әрі жоғары спецификалық катализаторлар болып табылады
Көптеген белоктар өзінің функциясын басқа молекулалармен байланысу арқылы атқара
алады. Мысалы, актин молекуласы филамент (талшық) түзу үшін басқа актин молеку-
ласымен байланысуы қажет. Дегенмен, лигандпен байланысуы олардың функциясының
басталуына ғана қажет болатын белоктар да болады. Осындай белоктар класы фермент-
