Реферат Тақырыбы: Нәруыздардың кеңістіктегі құрылымы. Нәруыздың фолдингі
жүктеу/скачать 19,81 Kb.
|
|
“Астана Медицина Университеті” КЕаҚ Реферат
Орындаған: Балғабаева Жайдары
Жоспар
Негізгі бөлім Белоктардың құрылымымен таныстыру Бірінші реттік құрылым Екінші реттік құрылым Үшінші, төртінші реттік құрылымы Домендер, қатпарлар және мотивтер Құрылымдық домен Қорытынды Пайданылған әдебиеттер Кіріспе
Белоктар аминқышқылдарының реттілігімен анықталатын тұрақты үш өлшемді пішіндерге немесе конформацияларға қатпарланады. Ақуыздың толық құрылымын төрт түрлі күрделілік деңгейінде сипаттауға болады: біріншілік, екіншілік, үшіншілік және төрттік құрылым. Көптеген ақуыз құрылымдары рентгендік кристаллография және ядролық магниттік резонанс (ЯМР) арқылы жылдам анықталатындықтан, бірегей қатпарлар саны ақуыз құрылымдарының жалпы санынан әлдеқайда аз екені белгілі болды. Функционалды түрде байланысты белоктар әдетте ұқсас үшінші реттік құрылымдарға ие болып қана қоймайды (төменде қараңыз), сонымен қатар өте әртүрлі функциялары бар белоктар жиі бірдей үшінші реттік қатпарларды бөліседі. Нәтижесінде, үшінші деңгейдегі құрылымдық консервация бастапқы деңгейге қарағанда тереңірек болуы мүмкін. Сондықтан ақуыз қатпарын анықтау баға жетпес құрал болды, өйткені ол функцияға тікелей экстраполяцияны қамтамасыз ете алады және аминқышқылдарының тізбегіндегі функционалды маңызды аймақтарды картаға түсіруге мүмкіндік береді. Бірнеше топтар функцияға назар аудармай, ақуыз құрылымдарын қатпарлы отбасылар мен суперфамилдерге жіктеуге тырысты (Orengo және басқалар, 1993; Мурзин және басқалар, 1995). Бұл бөлімнің қолданылу аясы бүгінгі күнге дейін анықталған барлық бар қатпарлар мен үшінші құрылымдарды санамалау емес, керісінше функционалдық мәні бар кейбір жалпы байқалатын белок қатпарларының отбасылары мен жалпы байқалатын құрылымдық мотивтерге толық шолу жасау болып табылады. Сол сияқты, осы бөлімде берілген PDB енгізу кестелері әртүрлі қатпарлардың кейбір мысалдарын береді, бірақ толық тізімдер емес. Бөлім құрылымдық және функционалдық қатынастар негізінде бөлімдерге ұйымдастырылған. Бастапқы құрылым Біріншілік құрылым белоктың полипептидтік тізбегінің аминқышқылдарының сызықтық тізбегі ретінде анықталады. Шын мәнінде, ақуыз тізбегі термині көбінесе бастапқы құрылыммен алмастырылады. 1973 жылы Крис Анфинсен белоктың негізгі амин тізбегі ақуыздың құрылымының жоғары реттілігін бірегей түрде анықтайтынын және осылайша іргелі маңызы бар екенін көрсетті (Анфинсен, 1973). Белгілі бір жайт, белок молекуласының жергілікті биологиялық ортасындағы өзгерістер кейде оның үш өлшемді құрылымын бұзуы мүмкін. Мысалы, лигандтармен, субстраттармен немесе басқа ақуыздармен әрекеттесу ықтимал терең әсерлерді тудыратын бақыланатын конформациялық өзгерістерге әкелуі мүмкін. Сонымен қатар, бірнеше белоктардың ішкі құрылымсыз аймақтары бар екені анықталды (Райт және Дайсон, 1999; Томпа, 2002). Демек, ақуыз тізбегімен байланысты құрылымдық бірегейлік күшті принцип болғанымен, ол кейде жергілікті ортаға тәуелді болуы мүмкін және әр жағдайда қатаң түрде сақтала бермейді. Қосалқы құрылым Екінші реттік құрылым полипептидтік магистральдың бүйірлік тізбектерді қоспағанда, жергілікті кеңістіктік конформациясы ретінде анықталады. Көптеген белоктарға тән кәдімгі қайталама құрылымдарға (сонымен қатар қайталама құрылым элементтері деп аталады) α-спиральдар, β-парақтар және бұрылыстар жатады (төменде қараңыз). Олардың ұзындықтары әртүрлі болуы мүмкін, қысқа бұрандалар мен парақтардағы аз үш-бес қалдықтан, кейбір орамды орамдардағы елуден астам қалдыққа дейін (жиі бақыланатын екінші реттік құрылым жинақтары немесе құрылымдық мотивтерді қараңыз). Мұндай құрылымдар әдетте негізгі тізбектің φ және ψ екі қырлы бұрыштарымен де анықталады (яғни, сәйкесінше Ci-1–Ni–Ciα–Ci және Ni–Ciα–Ci–Ni+1 магистральдық атомдары арасындағы бұралу бұрыштары; сур. .1A)1A) және тұрақты негізгі тізбекті сутегі байланысының үлгілері бойынша. Ақуыздың құрылымын талқылағанда топология термині көбінесе екінші реттік құрылым элементтерінің байланысын көрсету үшін қолданылады. Мысалы, α-спиральға қосылған β-тізбегі, содан кейін басқа β-тізбегі бар ақуыздың бөлігі βαβ топологиясы деп аталады. Полипептидтік тізбектің толық қайталама құрылымы жиі екі өлшемде топология диаграммасымен (мысалы, 1Н-сурет) 1Н көрсетіледі, ол көрші екінші реттік құрылым элементтерінің байланысын да, салыстырмалы бағдарын да көрсетеді. Мұндай диаграммалар әсіресе β-парақтарды жіктеу үшін пайдалы. Үшіншілік құрылым Үшіншілік құрылым ақуыз молекуласын құрайтын барлық атомдардың үш өлшемді орналасуын білдіреді. Ол қайталама құрылым элементтерінің нақты кеңістіктік координациясын және бір полипептидтік тізбектің барлық функционалды топтарының орналасуын байланыстырады. Домендер, қатпарлар және мотивтер Ақуыздың үшінші реттік құрылымын көбінесе домендерге бөлуге болады, яғни әдетте 100-ден 200-ге дейін қалдықтан тұратын ерекше ықшам қатпарлы бірліктер. Кішкентай белоктарда бір домен болуы мүмкін, ал үлкен белоктарда көбінесе бірнеше домен болады. Қатпар дегеніміз көптеген түрлі белоктарға ортақ домен тәрізді құрылымға қайталама құрылым элементтерінің тән кеңістіктік жиынын білдіреді. Ерекше қатпарлар көбінесе, әрқашан болмаса да, белгілі бір функциямен байланысты (мысалы, нуклеотидтерді байланыстыратын қатпарлар). Құрылымдық мотив қатпарға ұқсас, бірақ әдетте кішірек, қатпарлардың құрылыс блоктарын жасауға бейім. Кейбір құрылымдық мотивтер (мысалы, β-бөшкелер) көптеген вариациялары бар бір-бірімен байланысы жоқ белоктардың кең ауқымында байқалады, ал басқалары, әсіресе бірегей биохимиялық функцияға байланысты (мысалы, мырыш саусақтары; мырыш-құрамында ДНҚ-байланыстыру мотивтерін қараңыз) жоғары дәрежеде сақталады, әдетте ұқсас функцияның ақуыздық облыстарында кездеседі. Жоғары дәрежеде сақталған құрылымдық мотивтер көбінесе олардың аминқышқылдарының реттілік деңгейінде, реттілік мотиві деп аталатын сипаттамалық белгіні көрсетеді. Мотив термині көбінесе құрылымдық мотивке немесе реттілік мотивіне сілтеме жасау үшін қолданылады. Бұл шатастыруға әкелуі мүмкін, өйткені құрылымдық мотивтер әрқашан бірегей аминқышқылдық қолтаңбасына ие бола бермейді. Домен, бүктеме және мотив терминдері жиі бұлыңғыр айырмашылықтармен алмастырылатынын ескеру маңызды. Бұл әсіресе доменнің немесе қатпардың белгілі бір түрі сияқты бірдей белгілі болуы мүмкін үлкенірек, жоғары деңгейде сақталған құрылымдық мотивтерге қатысты. Төртінші реттік құрылым Көптеген белоктардың құрылымы, әсіресе массасы >100 кДа, бірнеше полипептидтік тізбектен тұратын олигомерлер. Ақуыз ішіндегі суббірліктердің нақты кеңістікте орналасуы төрттік құрылым деп аталады. Жиі бақыланатын қайталама құрылымдық жинақтар немесе құрылымдық мотивтер Бұл бөлім ақуыздардың кең ауқымында жиі байқалатын кейбір құрылымдық мотивтерді сипаттайды. ДНҚ және РНҚ байланыстыру мотивтері сияқты ерекше функционалдық маңызы бар басқа құрылымдық мотивтер осы бөлімнің кейінгі бөлімдерінде сипатталған. α‐Спиральді байламдар Спиральды байламдар (немесе бұрандалы байламдар) әдетте параллель дерлік немесе параллельге қарсы бағыттағы бірнеше бұрандалы орамдарды білдіреді. Кейбір жағдайларда бұл термин бір-біріне бағытталуына қарамастан, бұрандалардың жалпы орауыштарына да қатысты. Циклин (үш спиральді байлам), гемопоэтикалық цитокиндер (төрт спиральді байлам), глобиндер (алты спиральді байлам) және цитохром сияқты үш, төрт немесе бірнеше спиральды байламдарды қамтитын ақуыз құрылымдарының көптеген мысалдары бар. c оксидаза (22-спираль шоғыры). Спираль шоғырлары көбінесе шоқтағы бұралулардың санымен, бұрандалардың салыстырмалы бағытымен және әрбір спираль шоғырының өзіне тән бұралуымен ерекшеленеді. Бумадағы бұрандалардың бағытын сипаттау үшін әдебиетте параллель/антипараллель және жоғары/төмен терминологиялары қолданылады, дегенмен соңғы терминдер дәлірек сипаттама береді (Cурет (1F-сурет).1F). Бірінші конвенцияда екі спираль параллель деп аталады, егер олардың N--С-соңғы векторлары немесе пептидтік бағыттары бір-біріне параллель болса (яғни, бір бағытқа бағытталған). Керісінше антипараллель деп аталады. Жоғары/төмен белгілеулерінде бумадағы бірінші спираль «жоғары» спираль ретінде анықталады және барлық келесі бұрандалар біріншіге параллель немесе антипараллель болуына байланысты «жоғары» немесе «төмен» деп тағайындалады. спираль. және барлық келесі бұрандалар бірінші спиральға сәйкесінше параллель немесе антипараллель болуына байланысты «жоғары» немесе «төмен» деп тағайындалады. Көптеген бұрандалы байламдарда жеке бұрандалы осьтер жүйелі түрде бүкіл шоғырдың өкілдік осіне еңкейіп, спиральға ұқсайтын белгілі бір икемділікпен бұралуды құрайды. Көптеген спираль байламдары сол қолмен бұралған. Шиыршықты катушкалар Спиральді байламдардың ерекше жағдайы ретінде орамды катушкалар аса ширатылған бұрандалы құрылымды қалыптастыру үшін бір-бірімен тоғысқан екі немесе одан да көп спиралдарды білдіреді. Шиыршықты катушкалар конфигурациясына қатысатын спиралдар әдетте ұзын, олардың аминқышқылдарының тізбегінде белгілі бір қайталанулары бар және әдетте бір-біріне қарсы параллель емес, параллель болады. Көп жағдайда ширатылған катушкалардың қатысушы спиральдары бөлек бөлімшелерден болады, бірақ белоктың топологиялық эквивалентті бөлігінде орналасады. интегриннің жасушадан тыс сегменті) және тірек функциялары (мысалы, конститутивтік фотоморфогендік 1 (COP1) ақуызы). β-пропеллер ақуыздарында байқалатын белгілі қайталанатын реттілік мотивтеріне WD мотиві (WD40 деп те аталады), келх мотиві, RCC1 қайталануы, TolB қайталануы, YWTD қайталануы, аспартат қорабы, тахилектин-2 қайталануы және триптофан жатады. қондыру мотиві (Фулоп пен Джонс, 1999). Веб-негізделген құрылымдық биоинформатика Дүниежүзілік тордың бір мезгілде өсуімен бірге ақуыздың құрылымдық деректерінің жылдам өсуі бүкіл әлем бойынша зерттеушілер үшін көптеген құрылымдық биология дерекқорларын құрастыруды және орналастыруды жеңілдетеді. Сонымен қатар, ақуыз құрылымын теңестіру, графикаға негізделген құрылымдық талдау және үлгіні сәйкестендіру сияқты интерактивті есептеулерді қамтамасыз ететін веб-серверлер де жылдам қарқынмен әзірленуде. Бұл бөлім ақуыз құрылымына, жіктелуіне және құрылымдық қатпарларына қатысты бірнеше пайдалы биоинформатика веб-сайттарын жинақтайды; дегенмен, қол жетімді сайттардың көптігіне байланысты кейбір тамашалары бұл бөлімде талқыланбайды. Оның орнына, мұнда құрылымдық биологияға қызығушылық танытатын зерттеушілердің кең ауқымы үшін қолайлы болып табылатын кейбір өкілдік веб-сайттар жинақталған; тар тақырыптарға немесе техникалық мәселелерге бағытталған сайттар талқыланбайды. Мәліметтер базасы келесі категорияларға бөлінген: Протеин домендерін және/немесе қатпарларды анықтау және аннотациялау. Ақуыз қатпарлары мен мотивтерінің дерекқоры ретінде қызмет ететін веб-сайттарды сипаттайды, сонымен қатар пайдаланушы жіберген жаңа ақуыз тізбектерін домен/мотив профильдерін сканерлеуге мүмкіндік береді. Белок құрылымының мәліметтер базасы. Ақуыз құрылымдары мен олардың қызметтеріне арналған дүниежүзілік дерекқорларды талқылайды. ДК және Macintosh дербес компьютерлеріне арналған молекулалық графикалық бағдарламалар. ДК және Macintosh (Mac) компьютерлерінде макромолекулалық құрылымдарды көрсетуге және өңдеуге арналған еркін қол жетімді графикалық бағдарламалардың қысқаша сипаттамалары мен тізімдері. Белок құрылымдарының классификациясы. Протеин қатпарлары мен домендерін әртүрлі протоколдар бойынша жіктейтін деректер базасы. Протеин домендерін және/немесе қатпарларды анықтау және аннотациялау Қазір белоктарды немесе белоктардың бөліктерін топтастыруға қызмет ететін интерактивті веб-сайттары бар көптеген дерекқор жобалары бар, олар, әдетте, жасырын Марков үлгілерін пайдалана отырып, тізбекті кластерлеу әдістерінің немесе профиль сәйкестендірудің әртүрлі түрлерін қолданатын отбасыларға, домендерге, мотивтерге немесе тіпті функционалды сайттарға сәйкес келеді. HMM). Бұл дерекқор веб-сайттары пайдаланушыға нақты уақыттағы диагностикалық жіктеу және аннотация үшін интерактивті сканерлеу үшін реттіліктерді жүктеп салуға мүмкіндік береді. Көптеген сайттар сонымен қатар пайдаланушыға доменнің немесе мотивтің белгілі бір түрі бойынша аннотацияны, оның ішінде қысқаша сипаттама параграфты және негізгі әдебиет сілтемелерін көру немесе дерекқордағы белгілі бір ақуыздың толық аннотациясын көру үшін сайттың дерекқорын шолуға мүмкіндік береді. Ақуыз құрылымы - аминқышқылдарының тізбекті молекуласындағы атомдардың үш өлшемді орналасуы. Ақуыздар – полимерлер, атап айтқанда, полипептидтер – полимердің мономерлері, амин қышқылдарының тізбегінен түзілген. Бір амин қышқылы мономерін полимердің қайталанатын бірлігін көрсететін қалдық деп те атауға болады. Ақуыздар конденсация реакцияларына түсетін аминқышқылдары арқылы түзіледі, онда аминқышқылдары пептидтік байланыспен бір-біріне қосылу үшін бір реакцияға бір су молекуласын жоғалтады. Әдеттегідей, 30 аминқышқылынан төмен тізбек көбінесе ақуыз емес, пептид ретінде анықталады. Өздерінің биологиялық қызметін атқара алу үшін белоктар сутегі байланысы, иондық өзара әрекеттесу, Ван-дер-Ваальс күштері және гидрофобты орау сияқты ковалентті емес өзара әрекеттесулер арқылы басқарылатын бір немесе бірнеше нақты кеңістіктік конформацияға бүктеледі. Белоктардың функцияларын молекулалық деңгейде түсіну үшін көбінесе олардың үш өлшемді құрылымын анықтау қажет. Бұл белоктардың құрылымын анықтау үшін рентгендік кристаллография, ЯМР спектроскопиясы, криоэлектрондық микроскопия (крио-ЭМ) және қос поляризациялық интерферометрия сияқты әдістерді қолданатын құрылымдық биологияның ғылыми саласының тақырыбы. Белок құрылымдарының мөлшері ондаған бірнеше мың аминқышқылдарына дейін болады. Физикалық өлшемі бойынша белоктар 1–100 нм аралығындағы нанобөлшектерге жіктеледі. Ақуыз суббірліктерінен өте үлкен белок кешендері түзілуі мүмкін. Мысалы, мыңдаған актин молекулалары микрофиламентке жиналады. Ақуыз әдетте өзінің биологиялық қызметін орындау барысында қайтымды құрылымдық өзгерістерге ұшырайды. Бір ақуыздың альтернативті құрылымдарын әртүрлі конформациялар, ал олардың арасындағы ауысуларды конформациялық өзгерістер деп атайды. Белоктар көбінесе бірнеше құрылымдық бірліктерден тұрады деп сипатталады. Бұл бірліктерге домендер, мотивтер және қатпарлар кіреді. Эукариоттық жүйелерде экспрессияланған 100 000-ға жуық әртүрлі ақуыздар бар екеніне қарамастан, әртүрлі домендер, құрылымдық мотивтер мен қатпарлар әлдеқайда аз. Құрылымдық домен Құрылымдық домен белоктың жалпы құрылымының элементі болып табылады, ол өзін-өзі тұрақтандырады және көбінесе ақуыз тізбегінің қалған бөлігінен тәуелсіз қатпарланады. Көптеген домендер бір геннің немесе бір гендік отбасының белок өнімдеріне ғана тән емес, олардың орнына әртүрлі белоктарда пайда болады. Домендер жиі аталып, бөлектеледі, өйткені олар тиесілі белоктың биологиялық қызметінде маңызды рөл атқарады; мысалы, «кальмодулиннің кальциймен байланыстыру домені». Олар тәуелсіз тұрақты болғандықтан, домендерді гендік инженерия арқылы бір протеин мен екіншісі арасында химера протеиндерін жасау үшін «алмастыруға» болады. Протеин тирозинфосфатаза домені және C2 домен жұбы сияқты әртүрлі ақуыздарда кездесетін бірнеше домендердің консервативті комбинациясы бір бірлік ретінде дамуы мүмкін «супердомен» деп аталды. Құрылымдық және реттілік мотивтері Құрылымдық және реттілік мотивтері әртүрлі ақуыздардың көп санында табылған ақуыздың үш өлшемді құрылымының немесе аминқышқылдарының тізбегінің қысқа сегменттеріне жатады. Жоғары екіншілік құрылым Үшінші реттік ақуыз құрылымдарында бір полипептидтік тізбекте бірнеше қайталама элементтер болуы мүмкін. Екінші реттік құрылым β-α-β бірліктері немесе спираль-бұрылу-спираль мотиві сияқты қайталама құрылым элементтерінің белгілі бір комбинациясын білдіреді. Олардың кейбіреулерін құрылымдық мотивтер деп те атауға болады. Протеин қабаты Протеин қатпары протеиндердің құрылымдық жіктелуі дерекқорында берілген спираль шоғыры, β-баррель, Россман қатпары немесе әртүрлі «қатпарлар» сияқты жалпы ақуыз архитектурасына жатады. Байланысты тұжырымдама - ақуыз топологиясы.Белоктардың термодинамикалық тұрақтылығы белоктың қатпарлы және қатпаған күйлері арасындағы бос энергия айырмашылығын білдіреді. Бұл бос энергия айырмашылығы температураға өте сезімтал, сондықтан температураның өзгеруі ашылу немесе денатурацияға әкелуі мүмкін. Ақуыздың денатурациясы функцияның жоғалуына және табиғи күйінің жоғалуына әкелуі мүмкін. Еритін глобулярлы белоктарды тұрақтандырудың бос энергиясы әдетте 50 кДж/моль-ден аспайды.[цитата қажет] Екіншілік құрылымдарды тұрақтандыру үшін орын алатын сутектік байланыстардың көптігін және гидрофобты арқылы ішкі ядроны тұрақтандыруды ескере отырып өзара әрекеттесу кезінде тұрақтандырудың бос энергиясы үлкен сандар арасындағы аз айырмашылық ретінде пайда болады. Протеин деректер банкінде қол жетімді ақуыз құрылымдарының шамамен 90% рентгендік кристаллография арқылы анықталды.Бұл әдіс ақуыздағы, кристалданған күйдегі электрондардың үш өлшемді (3-D) тығыздығының таралуын өлшеуге мүмкіндік береді және осылайша белгілі бір рұқсатқа дейін анықталатын барлық атомдардың 3-D координаталарын шығаруға мүмкіндік береді. Белгілі ақуыз құрылымдарының шамамен 7% ядролық магниттік-резонанстық (ЯМР) әдістерімен алынған. Үлкен белок кешендері үшін криоэлектрондық микроскопия ақуыз құрылымдарын анықтай алады. Ажыратымдылық әдетте рентгендік кристаллографияға немесе ЯМР-ге қарағанда төмен, бірақ максималды ажыратымдылық тұрақты түрде артады. Бұл әдіс вирус қабықшалары мен амилоидты талшықтар сияқты өте үлкен ақуыз кешендері үшін әлі де маңызды. Жалпы қайталама құрылым құрамын дөңгелек дихроизм арқылы анықтауға болады. Вибрациялық спектроскопияны пептидтердің, полипептидтердің және белоктардың конформациясын сипаттау үшін де қолдануға болады.Екі өлшемді инфрақызыл спектроскопия басқа әдістермен зерттеуге болмайтын икемді пептидтер мен ақуыздардың құрылымдарын зерттеудің құнды әдісі болды.Ақуыз құрылымының неғұрлым сапалы суреті көбінесе протеолиз арқылы алынады, бұл кристалданатын ақуыз үлгілерін скрининг үшін де пайдалы. Жылдам параллель протеолизді (FASTpp) қоса алғанда, бұл тәсілдің жаңа енгізулері құрылымдық фракцияны және оның тұрақтылығын тазалауды қажет етпей-ақ зерттей алады.Белоктың құрылымы эксперименталды түрде анықталғаннан кейін, осы құрылымның молекулалық динамикалық модельдеулерін пайдалана отырып, одан әрі егжей-тегжейлі зерттеулерді есептеу арқылы жасауға болады. Белок құрылымдарын олардың құрылымдық ұқсастығына, топологиялық класына немесе жалпы эволюциялық шығу тегіне қарай топтастыруға болады. Протеиндердің құрылымдық жіктелуі дерекқоры және CATH дерекқоры белоктардың екі түрлі құрылымдық жіктелуін қамтамасыз етеді. Құрылымдық ұқсастық үлкен болған кезде, екі ақуыз ортақ атадан ажырауы мүмкін және белоктар арасындағы ортақ құрылым гомологияның дәлелі болып саналады. Құрылым ұқсастығын кейін белоктарды белок суперфамилияларына топтастыру үшін пайдалануға болады. Егер ортақ құрылым маңызды болса, бірақ бөлінетін фракция аз болса, ортақ фрагмент геннің көлденең тасымалдануы сияқты анағұрлым драмалық эволюциялық оқиғаның салдары болуы мүмкін және осы фрагменттерді ақуыздың суперфамилияларына бөлетін белоктарды біріктіру енді ақталмайды. Ақуыз топологиясын белоктарды жіктеу үшін де пайдалануға болады. Түйін теориясы және тізбек топологиясы сәйкесінше тізбекті кесіп өту және тізбек ішілік контактілерге негізделген ақуыз қатпарларын жіктеу үшін әзірленген екі топологиялық құрылым болып табылады. Ақуыз тізбегін құру ақуыз құрылымын анықтауға қарағанда әлдеқайда оңай. Дегенмен, ақуыздың құрылымы оның ретінен гөрі оның қызметі туралы көбірек түсінік береді. Сондықтан белок құрылымын оның тізбегінен есептеп болжаудың бірқатар әдістері әзірленді. Ab initio болжау әдістері тек ақуыздың реттілігін пайдаланады. Жіптік және гомологиялық модельдеу әдістері белоктар тобы деп аталатын эволюциялық байланысты белоктардың тәжірибелік құрылымдарынан белгісіз құрылымдағы ақуыз үшін 3-D үлгісін құра алады. Пайданылған әдебиеттер https://en.m.wikipedia.org/wiki/Protein_structure https://comis.med.uvm.edu/VIC/coursefiles/MD540/MD540-Protein_Organization_10400_574581210/Protein-org/Protein_Organization_print.html жүктеу/скачать 19,81 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|