Решением Учебно-методического совета фгбоу дпо рманпо минздрава России «28» ноября 2016г
жүктеу/скачать 4,09 Mb. Pdf көрінісі
|
e6b070e24f4686904d2cdeb41279e63c
| Кинетика
ферментативных реакций. Ферменты, как биокатализаторы, обладают уникально высокой каталитической активностью. Добавка незначительных количеств фермента приводит к ускорению реакции во много тысяч раз. В основу теории действия ферментов и ферментативной кинетики положены представления Михаэлиса и Ментен о том, что фермент Е реагирует с субстратом S, образуя фермент-субстратный комплекс ES, который распадается на свободный фермент и продукт реакции Р. Реакция перехода субстрата в продукт (S Р ) протекает потому, что некоторая доля молекул субстрата обладает энергией, которой достаточно для перехода в активированное состояние, в котором появляется возможность образования 508 новой химической связи, ведущей к образованию продукта. Количество энергии, необходимое для перехода 1 моля вещества в активированное состояние, называется энергией активации. Катализаторы, в том числе ферменты, не меняют суммарную реакцию, а ускоряют ее путем снижения свободной энергии активации за счет образования фермент-субстратного комплекса. Сорбция субстрата на ферменте, протекающая при участии функциональных групп белка и молекулы субстрата, обусловлена гидрофобными, полярными или ионными взаимодействиями. В реальных условиях ни субстрат, ни фермент не являются жесткими структурами, поэтому оба при связывании претерпевают конформационные изменения, что существенно снижает барьер свободной энергии активации последующей химической реакции. Скорость химических, в том числе и ферментативных реакций, определяется рядом факторов: Химической природой реагирующих веществ (для ферментативной реакции имеет значение сродство фермента к субстрату). Для многих ферментов скорость реакции определяется природой субстрата. Концентрацией реагирующих веществ (для ферментативной реакции – концентрацией субстрата и фермента). Условиями протекания реакции – температурой, величиной рН, присутствием активаторов, ингибиторов и т.д. Химические реакции можно классифицировать на основе кинетических характеристик, в частности, исходя из порядка реакции. Различают реакции нулевого, первого, второго и т.д. порядка в зависимости от того, как скорость реакции зависит от концентрации реагирующих веществ. Основное значение для клинической биохимии имеют типы реакций, катализируемых ферментами реакции нулевого и 1-го порядка. К реакциям нулевого порядка относят такие реакции, в которых скорость ферментативной реакции постоянна и не зависит от концентрации субстрата. Реакции первого порядка характеризуются тем, что скорость реакции в каждый момент времени 509 определяется концентрацией субстрата. В этом случае скорость реакции меняется в зависимости от истощения субстрата. В условиях насыщения фермента субстратом в начальные промежутки времени, когда превращению подверглась незначительная часть субстрата, реакцию можно отнести к реакции нулевого порядка. Общий подход к определению активности ферментов в клинической биохимии состоит в определении скорости реакции при достаточно высокой концентрации субстрата. жүктеу/скачать 4,09 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|