Решением Учебно-методического совета фгбоу дпо рманпо минздрава России «28» ноября 2016г



Pdf көрінісі
бет307/412
Дата07.12.2022
өлшемі4,09 Mb.
#55498
түріРешение
1   ...   303   304   305   306   307   308   309   310   ...   412
Байланысты:
e6b070e24f4686904d2cdeb41279e63c

Альфа-амилаза. 
Фермент, 
катализирующий 
гидролитическое 
расщепление крахмала и гликогена пищи до мальтозы. Секретируется в 
полость рта слюнными железами (изоферменты амилазы S-типа) и в ЖКТ 
поджелудочной железой (изоферменты амилазы Р-типа). Основными 
источниками фермента сыворотки крови в норме являются слюнные железы 
и поджелудочная железа. Оба изофермента α-амилазы имеют молекулярную 
массу около 45 кД, поэтому фильтруются в почках и экскретируются с 
мочой. Тем не менее, в составе мочи больший удельный вес приходится на 
панкреатический изофермент. Кроме поджелудочной железы источниками 

-


522 
амилазы могут быть слюнные железы, легкие, щитовидная железа, слизистая 
оболочка кишечника и некоторые ткани женской половой системы.  
Референтные значения : взрослые до 70 лет - 25–125 Ед/л , старше 70 
лет 20–160 Ед/л. 
Увеличением 
активности 
фермента 
в 
крови 
в 
5-10 раз 
сопровождаются: 

острый панкреатит; 

почечная недостаточность; 

тяжёлый диабетический кетоацидоз; 
До 5 раз: 

киста или псевдокиста поджелудочной железы; 

острый холецистит; 

кишечная непроходимость

абдоминальная травма; 

заболевания слюнных желёз: эпидемический паротит, камни в 
слюнной железе или её протоке; 

макроамилаземия (образование комплексов амилазы с белками 
плазмы, имеющими большой молекулярный вес) в связи с этим снижено 
выведение амилазы почками (может быть у здоровых людей). 
Холинэстераза. Различают два типа холинэстераз, катализирующих 
реакции гидролиза различных эфиров: первый – истинная ХЭ 
(холинэстеразаI, ацетилхолинэстераза) содержится преимущественно в 
эритроцитах, 
нервно-мышечных 
синапсах 
скелетной 
мускулатуры, 
центральной нервной системе; второй – S-псевдохолинэстераза или 
холинэстераза II – находится в сыворотке (плазме) крови, печени, гладкой 
мускулатуре. 
Определение активности ХЭ используется для раннего выявления и 
оценки степени снижения белоксинтезирующей функции печени, а также для 
диагностики острых и хронических отравлений фосфороорганическими 


523 
соединениями (карбофос, хлорофос), которые необратимо связываются с 
холинэстеразами и ингибируют их (ингибируются ХЭ I и ХЭ II). Накопление 
в нервных синапсах ацетилхолина приводит к нарушениям проводимости в 
симпатической нервной системе. 
У некоторых больных после введения мышечных релаксантов 
наступает длительный период апноэ и/или миорелаксации. Это 
ассоциируется с низкой активностью или отсутствием ХЭ в сыворотке крови, 
что может быть связано либо с врождённой наследуемой недостаточностью 
ХЭ, либо с хроническим отравлением фосфороорганическими соединениями.
Референтные значения: 5300-12900 Ед/л 
Снижением активности фермента сопровождаются: 

генетически обусловленный вариант; 

отравления 
фосфорорганическими 
инсектицидами 
(острое 
отравление – полное отсутствие активности, хроническое – снижение на 25-
50% в сравнении с нормой, нормализация после исключения контакта с ядом 
через 6 нед); 

заболевания печени (хронические гепатиты, цирроз); 

метастазирующий рак различной локализации; 

дерматомиозиты; 

мышечные дистрофии. 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   303   304   305   306   307   308   309   310   ...   412




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет