Фермент препараттарының халық шаруашылығындағы мағызы?



Дата06.01.2022
өлшемі20.79 Kb.
#15668
түріҚұрамы

  1. Фермент препараттарының халық шаруашылығындағы мағызы?

Ферменттік препараттардың (ФП) ферменттерден айырмашылығы олардың құрамында белсенді ақуыздардан басқа балластты заттар болады.

ФП кейбірінің құрамында бір ғана фермент болса, кейбірінде негізгіден де басқа бірнеше басқа да ферменттер болады. Мұндай кешенді препараттарда бір фермент басымырақ болып, жоғары белсенділікке ие болуы мүмкін. ФП-ды қолдануда олардың осы қасиеттерін және технологиялық үдеріске әсерін ескеру қажет. Яғни, негізгі ферменттің әсер етуіне оптималды жағдай жасай отырып, қажет емес ферменттердің белсенділігін айтарлықтай дәрежеде басуға болады.

Тамақ өнеркәсібінде ФП қолдану технологиялық үдерістерді қарқынды жүргізуге, дайын өнімнің сапасын жақсартуға, шығымын жоғарылатуға, еңбек жағдайын жақсартуға, бағалы тағамдық шикізатты үнемдеуге мүмкіндік береді. Егер белсенді ферменттердің негізгі көзі ретінде арпа, қара бидай және т.б. дақылдардан алынатын уыт қолданылса, ал ФП қолдану арқылы ол дәндерді басқа мақсатта қолдануға болады.

Егер ертеректе ферменттер көзі ретінде уытты қолданған болса, кейінгі жылдары қамыр илеу және нан пісіру барысында өтетін биокаталитикалық үрдістерді реттеу үшін ферментті препараттар үлкен масштабта қолданылып келді.

Нан өнімдерін өндіруде өсімдік және микробтық тектегі өндірістік ферменттік препараттар, сонымен қатар шикізаттар мен микроорганизмдердің ферменттік жүйелері қолданылады.

Нан өнімдерін өндіру технологиясында ферменттік препараттарды қолдану нан өнімділігін арттыруға және тұрақтандыруға, шикізаттың қасиеттерін түзетуге, заманауи бірфазалы технологияларды енгізуге, дайын өнімнің сапасын жақсартуға және тағамдық құндылығын арттыруға мүмкіндік береді.


  1. Ферменттердің жіктелуі қандай?

Жүйелік принципі бойынша барлық ферменттер алты класқа жіктеледі:

1) оксиредуктазалар — тотығу-тотықсыздану реакцияларын катализдейтін ферменттер;

2) трансферазалар — әртүрлі химиялық топтардың молекулалар арасында тасымалдануын катализдейтін ферменттер;

3) гидролазалар — гидролиттік ыдырау реакцияларын катализдейтін ферменттер;

4) лиазалар — күрделі заттарды судың қатысуынсыз ыдыратуды катализдейтін ферменттер;

5) изомеразалар — органикалық қосылыстардың изомерленуін катализдейтін ферменттер;

6) лигазалар немесе синтетазалар — АҮФ энергиясын пайдаланатын синтездік реакцияларды  катализдейтін ферменттер.


  1. Тағам шикізаттарын өңдеуде аса маңызы зор жіктеу түрі қандай?

Азық-түлік өнеркәсібі, шикізаттың көп мөлшерін өңдеу, әртүрлі өнімдер шығару, оларды сақтау және тасымалдау шарттары оны дайын өнімнің сипатына қарай жіктеуді қажет етеді. Бұл сонымен қатар кәсіпорындардың орналасуын негіздеу, олардың ұтымды мөлшерін таңдау, өндірістің мамандану профилі және т. б. осы негізде тамақ өнеркәсібі саласын (және өндірісін) бірнеше топқа бөлуге болады:


  • Алыс қашықтықтарға тасымалдауға жатпайтын тез бұзылатын өнімді өндіретін салалар (тұтас сүт, торттар мен тәтті тоқаштар өндірісі және т.б.).

  • Тез бұзылатын өнімді өндіретін, бірақ алыс тасымалдауға жатпайтын салалар (нан пісіру, макарон және т.б.).

  • Алыс қашықтықтарға тасымалдануы мүмкін тез бұзылмайтын өнім өндіретін салалар (консервілеу, азық-түлік концентраты және т.б.).




  1. Ферменттердің жұмыс істеу механизмінің мәні неде?

Ферменттер басқа да катализаторлар тәрізді термодинамикалық тұрғыдан жүруі мүмкін емес реакцияны жүргізбейді. Тек жүре алатын реакцияның жылдамдығын ғана жоғарылатады.

Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді: S + E → S•E → EP → E + P



Ферменттік реакцияның жүруін жалпы түрде үш сатыға бөледі, немесе фермент + субстрат ↔ фермент-субстраттық кешен → өнім + фермент (3.4- сурет).

 

Ферменттің әсерлесу ерекшелігіне тәуелді өтетін бұл қосылыс белгілі бір байланыстардың әлсізденіп, бір мезгілде субстрат ырықтануы мен реакцияласушы қабілетінің жоғарылауына әкеледі. Фермент-субстраттық кешенде бір мезгілде екі үрдіс өтеді: алғашқыда, кешеннің электрондар тығыздығының өзгеруі нәтижесінде ондағы байланыстардың полярлануы және соңынан субстрат молекуласындағы және белсенді орталықтағы кейбір байланыстардың кеңістіктегі өзгерісі жүреді. Молекулалардағы химиялық байланыстардың майысуы мен полярлануы фермент-субстраттық кешеннің аралық қалпындағы кедергіні (активтендіру энергиясын (Еа)) жеңуді қамтамасыз етеді.




  1. Фермент үрдістерінің кинетикалық сипаттамасы қандай?

Ферменттік реакциялардың кинетикасы деп реакцияның жү ру жылдамдығын айтады. Реакция жылдамдығын белгілі бір уақыт өлшемінде фермент əсерімен өнім бойынша (немесе субстраттың жойылу мөлшері бойынша) есептейді. Ферменттік реакция жылдамдығын моль/л. мин -1 көрсетеді. Л. Михаэлис пен Ментон (1913) екеуінің анықтауы бойынша, фермент концентрациясы тұрақты кезде реакция жылдамдығы субстрат концентрациясына байланысты болады. Бірақ реакция жылдамдығының субстрат концентрациясына байланысы пропорционалды емес екені анықталды. Субстрат концентрациясы артқан кезде реакция жылдамдығы алғашында артады, ал одан кейін белгілі бір тұрақты шамаға жетуге тырысатын сияқты. Ферменттік реакциялар жылдамдығының субстрат концентрацияларына тəуелділігі гипербола түрінде сипатталады.
6. Фермент ингибиторлы қарым – қатынас дегеніміз не?

Фермент ингибиторлары - бұл оның белсенділігін төмендету үшін ферментпен байланыстыратын химиялық түрлер. Сондықтан олар ферменттің қызметіне тікелей әсер етуі мүмкін. Олар фермент активаторларының әрекет ететініне қарама-қарсы әрекет етеді. Сол сияқты ингибиторлардың көпшілігі ферменттің белсенді учаскелерін бұғаттайды. Осылайша олар ферменттің белсенділігін төмендетуі мүмкін.



Кейде олар аллостериялық сайттарға да байланыстырады. Бұл молекуланың байланысы қайтымды немесе қайтымсыз болуы мүмкін. Қайтымды байланыстыруда ингредиенттер субстраттың байланыстырылуын бітеп тастағаннан кейін ферменттен алынады. Керісінше, қайтымсыз байланыста ингибиторлар белсенді сайттың пішінін қайтымсыз өзгерте алады. Сондықтан ферменттің белсенді бөлігімен ешқандай субстрат байланыспайды. Кейбір типтік мысалдарға есірткі, рибонуклеаза ингибиторы және т.б.

Достарыңызбен бөлісу:




©emirsaba.org 2022
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет