1. Биохимия пәні және міндеттері. Биохимия және медицина. Биохимия
жүктеу/скачать 1,99 Mb.
|
Айдана бх рк1
- Бұл бет үшін навигация:
- 12.Ферменттер белсенділігінің өлшем бірлігі және сандық мөлшері.
- 13.Ферменттердің ингибиторлары мен активаторлары. Ингибирлену түрлері.
- 14. Ферменттер белсенділігінің реттелуі
| Ортаның РН тәуелділігі Ферменттер белсенділігі, ферменттік реакциялар жүретін ортаның рН на тәуелді. Әрбір фермент үшін, оның ең жоғарғы белсенділік көрсететін рН-мәні болады. Осы рН-мәнінен ауытку ферменттік белсенділікті төмендетеді. рH мәнінің ферменттер белсенділігіне әсері, алынған нәруыздың амин қышқылдары қалдықтарының функционалды топтарының иондануымен тікелей байланысты.рН мәні оптималды мәннен өзгерсе, нәруыз молекулаларындағы функционалды топтардың иондануы да өзгереді. Мысалы, ортаның қышқылдығы артса, босамин топтарының протондануы жүреді (NH,*), ал ортаның сілтілігі артса, карбоксил тобынан протонның үзілуі (СОО- жүреді).
12.Ферменттер белсенділігінің өлшем бірлігі және сандық мөлшері. Медициналық және фармацевтикалық практикада ферменттер белсенділігін бағалауда, көбінесе белсенділіктің халықаралық өлшем бірлігі қолданылады. Зерттелетін ұлпадағы, басқа нәруыздар арасында ферменттің сандық мөлшерін анықтау үшін меншікті белсенділік анықталады.Меншікті белсенділікті анықтау үшін фермент белсенділігінің халықаралық өлшем бірлігін (nME) алынған үлгідегі нәруыз массасына (мг) бөлеміз.Меншікті белсенділік бойынша, фермент тазалығын анықтауға болады, бөгде нәруыздар аз болса,меншікті белсенділік жоғары. 13.Ферменттердің ингибиторлары мен активаторлары. Ингибирлену түрлері. Ингибиторлар - ферменттер белсенділігін төмендететін заттар. Атап өту керек, барлық денатурациялаушы агенттер, кез келген ферменттік реакциялардың жылдамдығын төмендетеді, себебі олар нәруыз молекуласын талғамсыз денатурацияға ұшырататындықтан, ингибиторлар қатарына жатпайды.Ферменттік катализдің механизмін түсіну үшін ингибиторлардың рөлі зор, олар кейбір ферменттердің организмдегі метаболизм жолдарындағы орнын анықтауға мүмкіндік береді. Көптеген дәрілік препараттардың және олардың әсері ферменттер белсенділігін тежеуге негізделген, сондықтан бұл процестердің механизмін білу молекулалық токсикология және фармакология үшін өте маңызды.Ингибиторлардың ферменттермен байланысу беріктілігі әр түрлі. Соған сәйкес қайтымды және қайтымсызтежеутүрлері бар. Ингибиторлардыәсер ету механизмі бойынша екі топқа бөледі: бәсекелес және бәсекелес емес.Бәсекелес тежеуге ферменттің белсенді орталығымен байланысын, фермент-субстратты комплекс түзуге кедергі келтіретің ингибитор әсері нәтижесінде ферменттік реакция жылдамдығының кайтымды баяулауын жатқызады. Тежеудің бұл түрі,ингибитор - субстраттың құрылымдық аналогы болғандыктан, нәтижесінде субстрат пен ингибитор арасында ферменттің белсенді орталығы үшін бәсеке туады. Бұл жағдайда фермент не субстратпен,не ингибитормен әрекеттесіп, фермент-субстратты комплекс (ES) немесе фермент ингибиторлы комплекс (EI) түзеді. Фермент-ингибиторлы комплекс түзілгенде (EI) реакция өнімі түзілмейді .Бәсекелес тежеу жүретін реакциялар теңдеуі:E + S <> ES -> E + P, E + Ie> EI. Ферменттік реакцияларды, бәсекелес емес тежеу кезінде ингибитор ферментке белсенді орталықтан басқа бөліммен байланысады.Бәсекелес емес ингибиторлар субстраттың кұрылымдық аналогы емес. Бәсекелес емес ингибитор ферменттің өзімен немесе фермент-субстратты комплекспен, белсенділік көрсетпейтін комплекс түзеді. Бәсекелес емес тежеушінің ферментке байланысуы, фермент молекуласының конформациясын субстрат пен белсенді орталықтың әрекеттесуінің нашарлауын туғызатындай өзгертеді соған орай ферменттік реакциялар жылдамдығы баяулайды. 14. Ферменттер белсенділігінің реттелуі: жүктеу/скачать 1,99 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|