-сурет.  Белок молекуласының ІІ реттік құрылымы, α-спираль  40

40
Орта есеппен глобулярлы белоктардың 
a
–спиральденуі 60-
70% құрайды. Тізбек ішінде кездесетін 
a
–спиральдену амин 
қышқылдарының табиғатына тəуелді. Мысалы, глутамин қыш-
қылы молекулалары теріс зарядталған, бір-біріне жақын даған да 
тебініп, сутектік байланыс түзбейді, сол себепті 
a
– спираль бол-
майды. 
Осындай себеппен оң зарядталған лизин мен аргинин мо-
лекулалары араларында да 
a
–спираль болмайды, 
a
–спиральдің 
түзілуіне пролин амин қышқылы кедергі келтіреді, себебі ол 
полипептидтік тізбек ішінде сутектік байланыс түзбейді (пролин-
де азот атомы сақина түзуге қатысады), сондықтан
a
– спиральдік 
құрылым бұзылады да, 
β
–құрылым пайда болады.
5-сурет.
Белок молекуласының ІІ реттік құрылымы

41
А. 
β
-құрылым
Б. паралельді жинақталған түрі
В. антипаралельді жинақталған түрі
Белоктардың үшінші реттік құрылымы
.
 
Белоктың үшінші 
реттік құрылымы деп полипептидті тізбектің белгілі бір көлем-
де кеңістікте орналасуын айтамыз. Үшінші реттік құрылымның 
пішініне қарай, белоктарды глобулярлы жəне фибрилярлы түр-
лерге бөледі.
Белок молекуласы пішініндегі иіліп бұралу, қат-қабат қат-
парлар, қисық бұрылыстар негізінен төмендегідей əрекеттесуге 
байланысты: 
1. Амин қышқылдары қалдықтары арасындағы сутектік бай-
ланыс. 
2. Қарама-қарсы зарядтары бар бүйірлік топтардың өзара 
əрекеттесуінің электростатикалық күштері (лизин мен аргинин 
т.б.)
3. Амин қышқылдарындағы полярсыз радикалдар арасын-
да ғы гидрофобтық əрекеттесу. Белоктарда болатын амин қыш-
қылдарының бүйірлі радикалдары судың əсерінен гидрофобтық 
ядро түзіп, глобулярлы молекуланың ортасына орналасады, ал 
гидрофильдік радикалдар глобулярлы молекуланың сыртқы бе-
тінде орналасады. Гидрофильдік радикалдардың сумен сутектік 
байланыстар түзуі гидраттық қабат береді. Гидрофобты ілінісу 
күші əлсіз байланыс, бірақ бірнеше рет қайталанып келетіндіктен, 
барлығы қосылғанда едəуір əрекеттесу қуатын береді.
4. Белок молекуласындағы металл иондарының жəне амин 
қышқылдарындағы бүйірлік топтардың өзара əрекеттесуі (мыса-
лы, цистеин молекулалары арасындағы – S – S – дисульфидтік 
байланыстар).
Қорытындылап айтқанда, əрбір белоктың үшінші реттік құ-
рылымының ерекшелігі полипептидтік тізбектің құрамына кі-
ретін амин қышқылдарының орналасу ретіне (бірінші реттік 
құ рылымына) жəне амин қышқылдарының сандық мөлшеріне 
тəуелді.
Белок молекуласының үш өлшемді құрылымы өз кезегінде 
жаңа типті хабарды біріктіреді. Академик В. А. Энгельгард 
бұны интрамолекулярлы (хабар) деп атаған болатын. Белок-

42
тардың барлық биологиялық қасиеттері (каталиттік, гормондық, 
антигендік жəне т.б.) төменде көрсетілгендей, олардың үшін-
ші реттік құрылымының тұрақтылығына байланысты, оны 
белоктың нативті конформациясы деп те атаймыз. Молекула кон-
формациясының бұзылуына əкелетін кез келген əсер (термиялық, 
физикалық, химиялық) белоктың биологиялық қасиетін аздап не-
месе толығымен жоюына əкеліп соғады (6-сурет).

жүктеу/скачать 1,75 Mb.

Достарыңызбен бөлісу: