Қазақстан республикасы жоғары оқу орындарының Қауымдастығы с. Қ. Тұртабаев
жүктеу/скачать 1,75 Mb. Pdf көрінісі
|
биохимия
|
k -1 Фермент-субстрат комплексінің диссоциациялана алатын- дығына байланысты, комплекстің диссоциация константасы тура жəне кері реакция жылдамдықтарының константалары қа- тынасына тең болады. Бұны мына түрде жазуға болады: 75 k +1 K м = k -1 Яғни, бұл комплекстің диссоциация константасы тура жəне кері реакция жылдамдығы константаларының қатынасына тең. Реакция жылдамдығы константаларының арақатынасын Михаэлс-Ментон константасы деп атайды жəне К м деп белгілейді. К м фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасын көрсетеді. K м фермент-субстрат комплексінің диссоциация константасы көп болғанда, k -1 мөлшері де көп болады, ал k +1 мөлшері аз бола- ды. Бұл кезде комплекс құрам бөліктеріне оңай ыдырайды жəне реакция баяу жүреді. Керісінше, егер k +1 константасы көп жəне k -1 аз болса, онда K м аз болады жəне ферменттативті реакция тез жүреді. Əрбір ферменттік реакцияға Михаэлис-Ментон константасы К м сипаттама береді. Фермент активті болған сайын К м шамасы аз. Көпшілік ферменттің К м шамасы 10 -1 -10 -6 М, ал активтілігі төмен трипсинде К м = 5х 10 -3 М. Ферменттің К м шамасы субстрат табиғатына тəуелді, сол сияқты температураға жəне ортаның иондық күшіне байланысты. К м шамасы дегеніміз - субстрат концентрациясы, мұндай кезде ферменттің активті орталығының жартысы ғана жұмыс істейді. Ферменттік реакциялардың кинетикасын зерттей келе, Ми- хаэлс–Ментон реакция жылдамдығын анықтау үшін мынадай теңдеу ұсынды: V max · [S] V = жүктеу/скачать 1,75 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|