Ткань
Исходные субстраты
синтеза
Тип липопротеина,
транспортирующего жир
из органа
Слизистая оболочка
тонкой кишки
Печень
Жировая ткань
Задание №8: Пациент И., 39 лет в течение нескольких дней получал
гиперкалорийную диету, пациент В., 38 лет – гипокаларойниую.
-
у какого пациента соотношение инсулин/глюкогон будет выше в
течение суток?
-
у какого пациента количество фермента ацетил-КоА-карбоксилазы
будет выше?
Объясните, почему у людей, страдающих ожирением, часто
наблюдается гипертриглицеридемия, повышена концентрация ЛОНП?
71
Задание №9: Нарисуйте схематически липолитический каскад (по
Стайнбергу).
Задание №10: Объясните, почему употребление в пищу таких продуктов
как морковь, цитрусовые, снижает активность ПОЛ в организме
человека.
Задание №11: Ответьте на вопросы:
-
как ЛОНП-предшественники превращаются в зрелые частицы и что
изменяется в их структуре?
72
-
каким образом ЛПП могут превоатиться в ЛНП?
-
каким образом ЛОНП превращаются в ЛПП?
ЗАНЯТИЕ №12
МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ
Контрольные вопросы:
1.
Белковое питание. Азотистый баланс. Переваривание белков.
2.
Трансаминирование и дезаминирование аминокислот
3.
Обмен аммиака: источники, связывание в тканях, транспорт.
4.
.Орнитиновый цикл. Биологическая роль синтеза мочевины.
Гипераммониемии.
5.
Пути обмена безазотистого остатка. Кето- и гликогенные
аминокислоты.
6.
Метаболизм метионина. Реакции трансметилирования.
7.
Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина в разных
тканях.
Обмен
белков
занимает
особое
место
в
многообразных
превращениях веществ, характерных для всех живых организмов.
Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи,
белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных
субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и
целостного организма (пластическая функция), но и в значительной
степени динамическое состояние между организмом и окружающей его
73
средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен,
обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков
организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и
с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса:
распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных
структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают
катаболические реакции и создание сложной структурной организации
живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в
последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена
подчинены этой глобальной задаче живого – самовоспроизведению
себе подобных путем программированного синтеза специфических
белков. Для осуществления этого используются энергия обмена
углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных
остатков
аминокислот,
промежуточных
продуктов
метаболизма
углеводов. Характерной особенностью белкового обмена является его
чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20
аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме
животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно
связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов,
катализирующих химические реакции азотистого обмена, также
исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного
какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты,
обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести
к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как
возникают
условия
для
неспецифических
превращений
всех
предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда
становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции
процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими
обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность
изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их
катаболизма
и
синтеза,
овладение
тонкими
молекулярными
механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к
пониманию развития и течения патологических процессов и
соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы
жизни.
Задание №1: Объясните, какое значение имеет образование протеаз в
виде
проферментов.
Составьте
общую
схему
активации
протеолитических
ферментов.
Назовите
механизм
активации
ферментов.
74
-
назовите активаторы пепсиногена и особенности их действия.
-
назовите
активаторы
трипсиногена,
химотрипсиногена,
прокарбоксипептидазы, объясните механизм активации этих ферментов.
Задание №2: При острых панкреатитах происходит активация
проферментов поджелудочной железы.
А. Какие ферменты могут активироваться в этих случаях?
75
Б. Какие последствия может вызвать такая активация?
В. Как можно уменьшить разрушительное действие панкреатических
пептидаз?
Задание №3: Напишите формулами реакции трансаминирования между
следующими парами аминокислот и α-кетокислот:
Глу + Пируват
Глу + Оксалоацетат
Асп + α - Кетоглутарат
Укажите название продуктов, образующихся в реакциях; полное
название ферментов и коферментов данных реакций.
76
Задание №4: Напишите основные виды дезаминирования аминокислот.
Перечислите,
какие
аминокислоты
подвергаются
прямому
дезаминированию; непрямому дезаминированию.
Задание №5: Перечислите основные продукты азотистого обмена:
-
на каких клетках прежде всего сказывается токсическое действие NH
3
?
Перечислите механизмы токсического действия амииака
-
перечислите способы обезвреживания аммиака в организме:1…., 2……,
3 :
77
-
запишите формулами основную реакцию обезвреживания аммиака.
Назовите фермент, укажите условия его работы.
Задание №6: Изобразите схематически орнитиновый цикл.
78
Задание №7: Дополните цепь реакций, поставив вместо цифр названия
метаболитов. Укажите ферменты, который участвуют в этих реакциях.
-
напишите суммарное уравнение синтеза мочевины.
Задание№8: Крыса, голодавшим в течение 12 ч., дали аминокислотную
смесь, содержащую все аминокислоты, за исключением аргинина. Через
2 ч. Содержание аммиака у животных в крови возросло до 140 мкг/л и
появились клинические симптомы гипераммониемии (кома, судороги). В
контрольной группе животных, получавших полную смесь аминокислот,
симптомов не наблюдалось. Почему отсутствие аргинина привело к
гипераммониемии? Напишите реакцию, скорость которой снижается в
79
отсутствие аргинина. Назовите фермент. Можно ли заменить аргинин
орнитином?
Задание №9: Напишите формулами реакции синтеза а) аланина; б)
аспартата; в) глутамата. Назовите ферменты, кофермент.
Задание №10: Напишите формулами реакции синтеза катехоламинов.
Укажите
ферменты.
Напишите
названия
тканей,
в
которых
синтезируются катехоламины. Обратите внимание на роль метионина в
образовании адреналина.
|