Биохимия и клиническая биохимия Рабочая тетрадь для студентов медицинских факультетов Специальности: «Лабораторная диагностика»



Pdf көрінісі
бет17/24
Дата02.05.2023
өлшемі0,82 Mb.
#89173
1   ...   13   14   15   16   17   18   19   20   ...   24
Ткань 
Исходные субстраты 
синтеза 
Тип липопротеина, 
транспортирующего жир 
из органа 
Слизистая оболочка 
тонкой кишки 
 
 
Печень 
 
 
Жировая ткань 
 
 
Задание №8: Пациент И., 39 лет в течение нескольких дней получал 
гиперкалорийную диету, пациент В., 38 лет – гипокаларойниую. 

у какого пациента соотношение инсулин/глюкогон будет выше в 
течение суток? 
-
у какого пациента количество фермента ацетил-КоА-карбоксилазы 
будет выше? 
Объясните, почему у людей, страдающих ожирением, часто 
наблюдается гипертриглицеридемия, повышена концентрация ЛОНП? 


71 
Задание №9: Нарисуйте схематически липолитический каскад (по 
Стайнбергу). 
Задание №10: Объясните, почему употребление в пищу таких продуктов 
как морковь, цитрусовые, снижает активность ПОЛ в организме 
человека. 
Задание №11: Ответьте на вопросы: 
-
как ЛОНП-предшественники превращаются в зрелые частицы и что 
изменяется в их структуре? 


72 

каким образом ЛПП могут превоатиться в ЛНП? 
-
каким образом ЛОНП превращаются в ЛПП? 
ЗАНЯТИЕ №12 
МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ И БЕЛКОВ 
 
Контрольные вопросы: 
1. 
Белковое питание. Азотистый баланс. Переваривание белков. 
2. 
Трансаминирование и дезаминирование аминокислот 
3. 
Обмен аммиака: источники, связывание в тканях, транспорт. 
4. 
.Орнитиновый цикл. Биологическая роль синтеза мочевины. 
Гипераммониемии. 
5. 
Пути обмена безазотистого остатка. Кето- и гликогенные 
аминокислоты. 
6. 
Метаболизм метионина. Реакции трансметилирования. 
7. 
Особенности метаболизма фенилаланина и тирозина в разных 
тканях. 
Обмен 
белков 
занимает 
особое 
место 
в 
многообразных 
превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. 
Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, 
белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных 
субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и 
целостного организма (пластическая функция), но и в значительной 
степени динамическое состояние между организмом и окружающей его 


73 
средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, 
обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков 
организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и 
с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса: 
распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных 
структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают 
катаболические реакции и создание сложной структурной организации 
живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в 
последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена 
подчинены этой глобальной задаче живого – самовоспроизведению 
себе подобных путем программированного синтеза специфических 
белков. Для осуществления этого используются энергия обмена 
углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных 
остатков 
аминокислот, 
промежуточных 
продуктов 
метаболизма 
углеводов. Характерной особенностью белкового обмена является его 
чрезвычайная разветвленность. Достаточно указать, что в обмене 20 
аминокислот, входящих в состав белковых молекул, в организме 
животных участвуют сотни промежуточных метаболитов, тесно 
связанных с обменом углеводов и липидов. Число ферментов, 
катализирующих химические реакции азотистого обмена, также 
исчисляется сотнями. Следует добавить, что блокирование одного 
какого-либо специфического пути обмена даже одной аминокислоты, 
обычно наблюдаемое при врожденных пороках обмена, может привести 
к образованию совершенно неизвестных продуктов обмена, так как 
возникают 
условия 
для 
неспецифических 
превращений 
всех 
предшествующих компонентов в данной цепи реакций. Отсюда 
становятся понятными трудности интерпретации данных о регуляции 
процессов азотистого обмена в норме и особенно при патологии. Этими 
обстоятельствами можно объяснить исключительную перспективность 
изучения обмена белков с целью выяснения особенностей их 
катаболизма 
и 
синтеза, 
овладение 
тонкими 
молекулярными 
механизмами которых, несомненно, даст в руки исследователя ключ к 
пониманию развития и течения патологических процессов и 
соответственно к целенаправленному воздействию на многие процессы 
жизни. 
Задание №1: Объясните, какое значение имеет образование протеаз в 
виде 
проферментов. 
Составьте 
общую 
схему 
активации 
протеолитических 
ферментов. 
Назовите 
механизм 
активации 
ферментов. 


74 

назовите активаторы пепсиногена и особенности их действия. 
-
назовите 
активаторы 
трипсиногена, 
химотрипсиногена, 
прокарбоксипептидазы, объясните механизм активации этих ферментов. 
Задание №2: При острых панкреатитах происходит активация 
проферментов поджелудочной железы. 
А. Какие ферменты могут активироваться в этих случаях? 


75 
Б. Какие последствия может вызвать такая активация? 
В. Как можно уменьшить разрушительное действие панкреатических 
пептидаз? 
Задание №3: Напишите формулами реакции трансаминирования между 
следующими парами аминокислот и α-кетокислот: 
Глу + Пируват 
Глу + Оксалоацетат 
Асп + α - Кетоглутарат 
Укажите название продуктов, образующихся в реакциях; полное 
название ферментов и коферментов данных реакций. 


76 
Задание №4: Напишите основные виды дезаминирования аминокислот. 
Перечислите, 
какие 
аминокислоты 
подвергаются 
прямому 
дезаминированию; непрямому дезаминированию. 
Задание №5: Перечислите основные продукты азотистого обмена: 
-
на каких клетках прежде всего сказывается токсическое действие NH
3

Перечислите механизмы токсического действия амииака 
-
перечислите способы обезвреживания аммиака в организме:1…., 2……, 
3 : 


77 
-
запишите формулами основную реакцию обезвреживания аммиака. 
Назовите фермент, укажите условия его работы. 
Задание №6: Изобразите схематически орнитиновый цикл. 


78 
Задание №7: Дополните цепь реакций, поставив вместо цифр названия 
метаболитов. Укажите ферменты, который участвуют в этих реакциях. 
-
напишите суммарное уравнение синтеза мочевины. 
Задание№8: Крыса, голодавшим в течение 12 ч., дали аминокислотную 
смесь, содержащую все аминокислоты, за исключением аргинина. Через 
2 ч. Содержание аммиака у животных в крови возросло до 140 мкг/л и 
появились клинические симптомы гипераммониемии (кома, судороги). В 
контрольной группе животных, получавших полную смесь аминокислот, 
симптомов не наблюдалось. Почему отсутствие аргинина привело к 
гипераммониемии? Напишите реакцию, скорость которой снижается в 


79 
отсутствие аргинина. Назовите фермент. Можно ли заменить аргинин 
орнитином? 
Задание №9: Напишите формулами реакции синтеза а) аланина; б) 
аспартата; в) глутамата. Назовите ферменты, кофермент. 
Задание №10: Напишите формулами реакции синтеза катехоламинов. 
Укажите 
ферменты. 
Напишите 
названия 
тканей, 
в 
которых 
синтезируются катехоламины. Обратите внимание на роль метионина в 
образовании адреналина. 


80 


Достарыңызбен бөлісу:
1   ...   13   14   15   16   17   18   19   20   ...   24




©emirsaba.org 2024
әкімшілігінің қараңыз

    Басты бет