Құрастырушылар
Пептид тобының байланыстары
жүктеу/скачать 12,21 Mb.
|
- Бұл бет үшін навигация:
- Жартылай алмастыруға болатын аминқышқылдар
- Алмастыруға болатын аминқышқылдар
- ІІ реттік құрылым
- - -Ширатпада
- -ширатпаның құрылысы -β-Құрылым
| Пептид тобының байланыстары
Радикалдардың физикалық-химиялық қасиеттеріне қарай аминқышқылдарды полярлы (гидрофильді)-серин, треонин, цистидин, тирозин, гидроксипролин, аспарагин, глутамин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аргинин, лизин, гидроксилизин, гистидин және полярлы емес (гидрофобты)-глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин деп бөледі. Сонымен қатар, адам ағзасында синтезделу мүмкіншіліктеріне қарай, аминқышқылдарды – алмастыруға болмайтын аминқышқылдар (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан) ағзада синтезделмейді, ағзаға тек ас құрамында енуі қажет. Жартылай алмастыруға болатын аминқышқылдар (аргинин, тирозин, гистидин) – ағзада синтезделінеді, бірақ олардың ағзадағы қоры жеткіліксіз болғандықтан әлсін-әлсін ас құрамында енуі қажет. Алмастыруға болатын аминқышқылдар (глицин, аланин, серин, аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы, аспарагин, глутамин, цистеин, пролин) – ағзада синтезделінеді, деп бөледі. Пептидтік тізбектің көптеген фрагменттері алғаш -ширатпа не β-құрылым күйінде болады. Ақуыз молекуласының кеңістікте мұндай қарапайым жинақталуын ІІ реттік құрылым деп атайды. Глобулалы ақуыз молекуласында әртүрлі екінші реттік құрылымдар және құрылымсыз (яғни екінші реттік құрылымдары болмайтын) учаскелер кездесуі мүмкін. Мысалы, миозин, тропомиозин, -керотин тек -ширатпадан, фиброин, β-кератин-тек β құрылымнан тұрады. - -Ширатпада-полипептид тізбегінің қаңқасы ширатылып, аминқышқылдардың радикалдары сыртқа қарай бағытталаған болады. Бұл құрылым аминқышқылдар арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады. Мұндай бір байланыстың пайда болуына бір аминқышқылының-NН-тобы мен екінші аминқышқылының–СО-топтары қатынасады, бірақ бұл кезде сутектік байланыс көршілес–NН-,-СО- топтары арасында емес, бір-бірінен 3 аминқышқылына алшақ орналасқан аминқышқылдардың–NН-және–СО- топтары арасында болады. Олардың бір-біріне жақындасуына ширатпа көмектеседі, нәтижеде -ширатпаның бір оралымында орташа 3,6 аминқышқылдары кездеседі. -ширатпаның құрылысы -β-Құрылым-мұнда полипептид тізбегінің қаңқасы ширатпаға ширатылмай көптеген ирелеңдеген қатпарлар пайда етеді. Бұл құрылым да NН- және –СО-топтары арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтанады, бірақ аминқышқылдарының бір-біріне жақындасуы және сутектік байланыстың түзілуі қатпарлардың пайда болуы арқылы жүзеге асады. Ақуыз молекуласының не оның бір фрагментінің екінші реттік құрылымының түзілуі неге байланысты болады? Ол ақуыздың бірінші реттік құрылымы арқылы анықталады. Аминқышқылдарының бүйір радикалдары бұл құрылымдардың тұрақтануына тікелей қатынаспағанымен олар полипептид тізбегінің қалайша оралуын және ол орала ала ма, жоқ па осы мәселелерді анықтайды. жүктеу/скачать 12,21 Mb. Достарыңызбен бөлісу:
|