Камбарова А. А. Шеримова С. К «Жануарлар физиологиясы және биохимиясы» пәнінен
жүктеу/скачать 454,93 Kb.
|
Êàìáàðîâà À. À. Øåðèìîâà Ñ. Ê «Æàíóàðëàð ôèçèîëîãèÿñû æ?íå áèîõè
- Бұл бет үшін навигация:
- Үй жұмысының тізімі мен түрлері
- Бақылау сұрақтары: ДНҚ-ның репликация мен репарациясы СӨЖ-ге тапсырмалар
- I. нұсқа( жай) 1. Белок биосинтезі, негізгі кезеңдері. 2. Белок биосинтезіндегі ДНҚ және РНҚ қызметі II. нұсқа (күрделі емес)
- III. нұсқа (күрделі) Транскрипция, трансляция. Белоктық инженерияның негізгі принциптері.. №12. Тәжірибелік сабақ
- Сабақтың тақырыбы
- Сабақтың мақсаты және міндеті, қабілеттілігі, бейімделуі, құзыреттілігі
- Сабақтың қысқаша мазмұны
| Тәжірибе сабағында студент:
Студенттер нуклейн кышкылының түрлерімен таныса алады. Керекті құрал жабдықтар: плакаттар, суреттер Аудиторияда орындалатын тапсырмалардың тізімі мен түрлері: ДНҚ, РНҚ. Нуклеин қышқылдарының қасиетері, ерекшелігі. ДНҚ молекуласының құрылысы: бірінші, екінші реттік құрылымы. Үй жұмысының тізімі мен түрлері: Чаргафф за”дылығы. ДНҚ молекуласының қос қабат спираль құрылымының биологиялық мағынасы Бақылау сұрақтары: ДНҚ-ның репликация мен репарациясы СӨЖ-ге тапсырмалар: РНҚ. РНҚ-ның тұрлері: иРНҚ, тРНҚ, рРНҚ. РНҚ молекуласының құрылысы: бірінші, екінші, үшінші реттік құрылымы. РНҚ-ның қасиетері, биологиялық қызметті I. нұсқа( жай) 1. Белок биосинтезі, негізгі кезеңдері. 2. Белок биосинтезіндегі ДНҚ және РНҚ қызметі II. нұсқа (күрделі емес) Рибосома, құрылымы, клеткадағы қызметі . Генетиқалық код. Геном, ген, кодон. III. нұсқа (күрделі) Транскрипция, трансляция. Белоктық инженерияның негізгі принциптері.. №12. Тәжірибелік сабақ Сабақтың тақырыбы: Амин қышқылдарының және күрделі белоктардың алмасуы Сабақтың жоспары: 1.Цистеиннін, цистиннің және метиониннің; 2.Аспарагии және глутамин қышқылдарының; 3.Лизиннің; Сабақтың мақсаты және міндеті, қабілеттілігі, бейімделуі, құзыреттілігі: Белок молекуласының құрамын анықтауды. Аминқышқылдар, олардың құрылымын түсіндіріледі. Сабақтың қысқаша мазмұны: Азық белоктары биологиялық жағынан құнарлы жəне толық құнарлы емес болып екіге бөлінеді. Белоктардың биологиялық бағалылығы амин қышқылдарының құрамына байланысты. Ал амин қышқылдары биологиялық бағалылығы жағынан алмастырылатын жəне алмастырылмайтын болып бөлінеді. Алмастырылатын амин қышқылдары жануарлар ағзасына қоректік заттармен түсуі керек. Алмастырылмайтын амин қышқылдарына жататындар: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан жəне фенилаланин. Алмастырылмайтын амин қышқылдары құнарлы азықтың құрамында болады. Шартты түрде алмастырылмайтын амин қышқылына гистидин жатады, себебі оның азықтағы шамалы жетіспеушілігі асқорыту жолындағы микробтардың синтезделуімен толықтырылады. Алмастырылатын амин қышқылдарына мыналар жатады: 187 аланин, аспарагин жəне глутамин қышқылдары, серин. Олар жануарлар ағзасында түзіледі. Құрамына алмастырылатын амин қышқылдары кіретін белоктардың биологиялық бағалылығы біршама төмендеу болады. Жарым-жарты алмастырылатын амин қышқылдарына жататындар: аргинин, глицин, тирозин, цистидин жəне цистеин. Пролин жəне оксипролин имин қышқылдары мал ағзасында түзіле алады. Белок прблемасын шешуде мал азығы дақылдары егісінің құрылымын дамыту, өсімдік протеинін өндіруді молайту, бұршақ тұқымдас дақылдардың (бұршақ, сиыр жоңышқа, соя, үрме бұршақ) егісін кеңейту маңызды рөл атқарады. Мал азығына баратын дəнді дақылдарда белок 12-14%, ал бұршақ тұқымдастарда оның мөлшері үш есе көп. Белоктің қоры микробиологиялық жəне химиялық синтез жолымен өндіру арқылы молайтылады. Микробиологиялық əдіспен алынған белоктің биологиялық құндылығы өсімдік тектес белоктан əлдеқайда жоғары, оның құрамында барлық керекті заттар бар. Асқорыту жолында белоктар амин қышқылдарына дейін фер ментативті гидролиз жолымен ыдырайды. Ферментативті гидролизді протеолиз деп те атайды. Белоктар протеолизі ағзаның кез келген жасушасында протеолиттік ферменттер тобының əсерінен жүреді. Протеолиттік ферменттерді қазіргі номенклатура бойынша пептидгидролаза деп, ал ескіден қалыптасқан атаулары бойынша протеаза немесе протеиназа деп атайды. Бұл ферменттер белок молекуласының пептидтік байланыстарының гидролиттік ыдырауын катализдейді. Белоктардың молекуласын ыдырататын ферменттердің субстраттық арнайы талғаушылық қасиеттері бар, ол төмендегі факторларға тəуелді: - полипептидтік тізбектің ұзындығына; - полипептидтік тізбекті құрайтын амин қышқылдарының радикалдар құрылымына; - полипептидтегі байланыстың орнына; Ішкі пептидті байланыстар эндопептидаза, ал шеткі (соңғы) пептидтік байланыстар экзопептидаза ферменттерімен ыдыратылады. Белоктар мен жоғары молекулалы пептидтердің ыдырауын пепсиннен кейін үш эндопептидазалар жалғастырады, бұл ұйқы безінің сөлінде болатын трипсин (активті емес түрі – трипсиноген), химотрипсин (проферменті химотрипсиноген) жəне эластаза (проэластаза) ферменттері. Трипсиногеннің трипсинге айналуы энтеропептидаза ферментінің əсерінен трипсиногеннің N – соңынан 6 амин қалдығы үзілгеннен кейін болады. Трипсин лизин мен аргинин түзген пептидтік байланыстарды ғана үзеді. Химотрипсиннің α, β, γ деген түрлері бар, олардың проферменттері: химотрипсиноген А жəне химотрипсиноген В. Трипсинге қарағанда химотрипсиннің субстраттық əсері кең, ол пептидтермен қатар эфирлерді, амидтерді т.б. катализдейді. Ұйқы безінің сөлінде кездесетін тағы бір фермент - эластаза, аты эластин деген субстраттан алынған. Эластаза құрамында глицин мен аланин амин қышқылдары көп мөлшерде кездеседі, əсер ету спектрі кең, трипсин мен химотрипсиннен ыдырамай қалған субстраттарды гидролиздейді. Табиғи белоктардың гидролизін катализдейтін басқа да ферменттер бар: экзопептидазалар (аминопептидаза, карбоксипептидаза) . Пептидтер гидролизі, олардың амин қышқылдарына дейін ыдырауы аш ішекте аяқталады. жүктеу/скачать 454,93 Kb. Достарыңызбен бөлісу:
|