Рис. 54. Схема элиситориндуцируемого образования клетками
растений белков прямого антипатогенного действия
ДФ - дефенсины; К - кутикула; КС - клеточные стенки; ПК - про-
теинкиназы; Пр - протеиназы; РИБ - рибосомоинактивирующие бел-
ки; ФРТ - факторы регуляции транскрипции
каназ не только разрушать клеточные стенки грибов, но и
продолжать деградацию освобождающихся фрагментов хи-
тина и (3-1,3-глюканов, снижая их элиситорные способности
[Salzer et al., 1997].
Патогениндуцируемые белки растений, нарушающие
функционирование клеточной мембраны патогенов. Под
влиянием инфицирования и ряда других неблагоприятных
факторов в растениях быстро
образуются модификаторы
свойств клеточных мембран патогенных грибов и бактерий
(см. рис. 54) - относительно небольшие (от 2 до 9 кДа) по-
липептиды, подразделяемые на целый ряд семейств: тиони-
ны, дефенсины, липидпереносящие белки, хевеины, ноти-
ны, снейкины и др. [Garcia-Olmedo et al., 1998]. Список бак-
терицидных и фунгицидных полипептидов продолжает по-
полняться. Все они имеют идентичный план строения - нес-
колько дисульфидных мостиков,
гидрофобное ядро, одну
протяженную а-спираль и три или четыре антипараллель-
но расположенных небольших (3-полос [Song et al., 1997;
Garcia-Olmedo et al., 1998; Fant et al.,
1999]. Так, у одного из
тионинов - у-1-пуротионина [Bruix et al., 1995], насчитыва-
ется четыре дисульфидных мостика, а-спираль, включаю-
щая участок полипептида от 16 до 28 аминокислоты,
три Р-
полосы, включающие 1-6-, 31-34- и 39^7-остатки амино-
кислот. У вискотоксина дисульфидные мостики соединяют
3 и 40, 4 и 32, 16 и 26 остатки цистеина [Orru et al., 1997], а у
у-тионина из сорго - 3 и 47, 14 и 34, 20 и 41, 24 и 43 [Nitti
et al., 1995].
Примечателен факт принципиального сходства строе-
ния и относительно высокой гомологии отдельных участ-
ков этих полипептидов с нейротоксинами скорпиона и де-
фенсинами насекомых, что свидетельствует об эволюцион-
ной стабильности этих важных защитных соединений [Zinn-
Justin et al., 1996; Thevissen et al., 1997; Kushmerick et al.,
1998]. Следует ожидать, что взаимодействующие с ними ре-
цепторы клеточной мембраны бактерий и грибов также об-
ладают консервативной структурой.
Образование дефенсинов
растений индуцируется не
только патогенами, но и промежуточными продуктами
сигнальных систем клеток и некоторыми стрессовыми
фитогормонами, например МеЖК и этиленом [Terras
et al., 1998; Shah et al.,
1999], однако регуляция этими со-
единениями экспрессии генов различных дефенсинов мо-
жет сильно отличаться. Так, МеЖК не действовал на син-
тез некоторых изоформ дефенсинов [Epple et al., 1997].
Как правило, салициловая кислота также не индуцирова-
ла образования дефенсинов [Epple et al., 1997; Terras et al.,
1998; Shah et aL, 1999].
При выяснении причин
ингибирующего действия на
грибы тионинов и дефенсинов было обнаружено, что они
вызывают изменение мембранного потенциала клеточной
мембраны гриба [Froy, Gurevitz, 1998], усиливают погло-
щение Са
2+
, выход К
+
, подщелачивание среды [Thevissen et
al., 1996; De Samblanx et al.,
1997], ингибируют №
+
-
кана-лы
[Kushmerick et al.,
1998]. Дефенсины,
тионины и липид-
переносящие белки в
разной степени вызывали аггрега-
цию и усиление проницаемости для различных веществ ис-
кусственных фосфолипидных липосом [Caaveiro et al.,
1997]. Считается, что тионины могут подавлять рост гри-
бов, непосредственно (неспецифически) действуя на их
клеточные мембраны, а дефенсины - связываясь с распо-
(3-1,3-
Глюканаза-» - мРНК
ложенными в них специфическими рецепторами [Thevissen
et al., 1996].
Интересно, что грибы в ответ на действие дефенсинов
включают пока еще неизвестный механизм подавления их
образования у растений [Sharma, Lonneborg, 1996]. Этот фе-
номен проявляется через сутки и более после начала дейст-
вия антигрибных полипептидов на грибы и является еще од-
ним подтверждением гипотезы генетического пинг-понга
между патогеном и хозяином.
Достарыңызбен бөлісу: